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- EMDB-28082: Helical reconstruction of the human cardiac actin-tropomyosin-myo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28082
タイトルHelical reconstruction of the human cardiac actin-tropomyosin-myosin complex in complex with ADP-Mg2+
マップデータPrimary map used for model building of the helical reconstruction of the actin-tropomyosin-B-cardiac myosin II complex with ADP-Mg2 bound.
試料
  • 複合体: Human cardiac actin-tropomyosin-beta-myosin II complex bound to ADPMg2+.
    • 複合体: Cardiac F-actin complex
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • 複合体: Human beta-cardiac myosin II
      • タンパク質・ペプチド: beta-cardiac myosin II
    • 複合体: Human cardiac tropomyosin
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードactin / tropomyosin / myosin / cardiac / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / actin-myosin filament sliding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of muscle contraction / muscle myosin complex / bleb / muscle filament sliding ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / actin-myosin filament sliding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of muscle contraction / muscle myosin complex / bleb / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / regulation of the force of heart contraction / myosin filament / adult heart development / ruffle organization / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / myosin II complex / myosin complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / structural constituent of muscle / sarcomere organization / microfilament motor activity / regulation of heart contraction / myosin binding / myofibril / heart contraction / mesenchyme migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / stress fiber / striated muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / muscle contraction / cytoskeletal protein binding / regulation of heart rate / sarcomere / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / filopodium / actin filament organization / actin filament / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / ruffle membrane / cellular response to reactive oxygen species / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of cell shape / actin binding / cell body / cytoskeleton / calmodulin binding / protein heterodimerization activity / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Tropomyosin alpha-1 chain / Myosin-7
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Doran MH / Lehman W / Rynkiewicz MJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL036153 米国
引用ジャーナル: J Gen Physiol / 年: 2023
タイトル: Conformational changes linked to ADP release from human cardiac myosin bound to actin-tropomyosin.
著者: Matthew H Doran / Michael J Rynkiewicz / David Rasicci / Skylar M L Bodt / Meaghan E Barry / Esther Bullitt / Christopher M Yengo / Jeffrey R Moore / William Lehman /
要旨: Following binding to the thin filament, β-cardiac myosin couples ATP-hydrolysis to conformational rearrangements in the myosin motor that drive myofilament sliding and cardiac ventricular ...Following binding to the thin filament, β-cardiac myosin couples ATP-hydrolysis to conformational rearrangements in the myosin motor that drive myofilament sliding and cardiac ventricular contraction. However, key features of the cardiac-specific actin-myosin interaction remain uncertain, including the structural effect of ADP release from myosin, which is rate-limiting during force generation. In fact, ADP release slows under experimental load or in the intact heart due to the afterload, thereby adjusting cardiac muscle power output to meet physiological demands. To further elucidate the structural basis of this fundamental process, we used a combination of cryo-EM reconstruction methodologies to determine structures of the human cardiac actin-myosin-tropomyosin filament complex at better than 3.4 Å-resolution in the presence and in the absence of Mg2+·ADP. Focused refinements of the myosin motor head and its essential light chains in these reconstructions reveal that small changes in the nucleotide-binding site are coupled to significant rigid body movements of the myosin converter domain and a 16-degree lever arm swing. Our structures provide a mechanistic framework to understand the effect of ADP binding and release on human cardiac β-myosin, and offer insights into the force-sensing mechanism displayed by the cardiac myosin motor.
履歴
登録2022年9月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月11日-
マップ公開2023年1月11日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28082.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28082.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary map used for model building of the helical reconstruction of the actin-tropomyosin-B-cardiac myosin II complex with ADP-Mg2 bound.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 440 pix.
= 474.32 Å		1.08 Å/pix.
x 440 pix.
= 474.32 Å		1.08 Å/pix.
x 440 pix.
= 474.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.078 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0238
最小 - 最大-0.10581913 - 0.19441107
平均 (標準偏差)0.0004102688 (±0.0044674864)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 474.31998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_28082_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Non-locally-filtered map associated with primary map.

ファイルemd_28082_additional_1.map
注釈Non-locally-filtered map associated with primary map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1.

ファイルemd_28082_half_map_1.map
注釈Half map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2.

ファイルemd_28082_half_map_2.map
注釈Half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human cardiac actin-tropomyosin-beta-myosin II complex bound to A...

全体名称: Human cardiac actin-tropomyosin-beta-myosin II complex bound to ADPMg2+.
要素
  • 複合体: Human cardiac actin-tropomyosin-beta-myosin II complex bound to ADPMg2+.
    • 複合体: Cardiac F-actin complex
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • 複合体: Human beta-cardiac myosin II
      • タンパク質・ペプチド: beta-cardiac myosin II
    • 複合体: Human cardiac tropomyosin
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Human cardiac actin-tropomyosin-beta-myosin II complex bound to A...

超分子名称: Human cardiac actin-tropomyosin-beta-myosin II complex bound to ADPMg2+.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: Cardiac actomyosin-tropomyosin complex with ADPMg2+ bound to the myosin motor head.

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超分子 #2: Cardiac F-actin complex

超分子名称: Cardiac F-actin complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: F-actin forms the backbone of the complex
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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超分子 #3: Human beta-cardiac myosin II

超分子名称: Human beta-cardiac myosin II / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
詳細: The motor domain of the myosin saturates the actin filament.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: Human cardiac tropomyosin

超分子名称: Human cardiac tropomyosin / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3 / 詳細: Tropomyosin wraps around the F-actin core.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: beta-cardiac myosin II

分子名称: beta-cardiac myosin II / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 99.157695 KDa
組換発現生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
配列文字列: MGDSEMAVFG AAAPYLRKSE KERLEAQTRP FDLKKDVFVP DDKQEFVKAK IVSREGGKVT AETEYGKTVT VKEDQVMQQN PPKFDKIED MAMLTFLHEP AVLYNLKDRY GSWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYTPEVV AAYRGKKRSE APPHIFSISD N AYQYMLTD ...文字列:
MGDSEMAVFG AAAPYLRKSE KERLEAQTRP FDLKKDVFVP DDKQEFVKAK IVSREGGKVT AETEYGKTVT VKEDQVMQQN PPKFDKIED MAMLTFLHEP AVLYNLKDRY GSWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYTPEVV AAYRGKKRSE APPHIFSISD N AYQYMLTD RENQSILITG ESGAGKTVNT KRVIQYFAVI AAIGDRSKKD QSPGKGTLED QIIQANPALE AFGNAKTVRN DN SSRFGKF IRIHFGATGK LASADIETYL LEKSRVIFQL KAERDYHIFY QILSNKKPEL LDMLLITNNP YDYAFISQGE TTV ASIDDA EELMATDNAF DVLGFTSEEK NSMYKLTGAI MHFGNMKFKL KQREEQAEPD GTEEADKSAY LMGLNSADLL KGLC HPRVK VGNEYVTKGQ NVQQVIYATG ALAKAVYERM FNWMVTRINA TLETKQPRQY FIGVLDIAGF EIFDFNSFEQ LCINF TNEK LQQFFNHHMF VLEQEEYKKE GIEWTFIDFG MDLQACIDLI EKPMGIMSIL EEECMFPKAT DMTFKAKLFD NHLGKS ANF QKPRNIKGKP EAHFSLIHYA GIVDYNIIGW LQKNKDPLNE TVVGLYQKSS LKLLSTLFAN YAGADAPIEK GKGKAKK GS SFQTVSALHR ENLNKLMTNL RSTHPHFVRC IIPNETKSPG VMDNPLVMHQ LRCNGVLEGI RICRKGFPNR ILYGDFRQ R YRILNPAAIP EGQFIDSRKG AEKLLSSLDI DHNQYKFGHT KVFFKAGLLG LLEEMRDERL SRIITRIQAQ SRGVLARME YKKLLERRDS LLVIQWNIRA FMGVKNWPWM KLYFKIKPLL KSGLNDIFEA QKIEWHEDYK DDDDK

UniProtKB: Myosin-7

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分子 #2: Actin, alpha cardiac muscle 1

分子名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 42.064891 KDa
配列文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
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UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

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分子 #3: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.763621 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDAIKKKMQM LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKQLE DELVSLQKKL KGTEDELDKY SEALKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLN RRIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD R KYEEVARK ...文字列:
MDAIKKKMQM LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKQLE DELVSLQKKL KGTEDELDKY SEALKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLN RRIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD R KYEEVARK LVIIESDLER AEERAELSEG KCAELEEELK TVTNNLKSLE AQAEKYSQKE DRYEEEIKVL SDKLKEAETR AE FAERSVT KLEKSIDDLE DELYAQKLKY KAISEELDHA LNDMTSI

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.13 mg/mL
緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
詳細: 15 mA was used in the Pelco Easiglow glow discharge machine
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3961 / 平均露光時間: 3.12 sec. / 平均電子線量: 53.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.9 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.8 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 131194
Segment selection選択した数: 628787 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless Cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6x5z


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8efh:
Helical reconstruction of the human cardiac actin-tropomyosin-myosin complex in complex with ADP-Mg2+

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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