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- EMDB-27985: Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27985
タイトルYeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p
マップデータ
試料
  • 複合体: Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar ATPase assembly protein VMA22
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar ATPase assembly integral membrane protein VPH2
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: V0 assembly protein 1
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c''
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit d
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c'
キーワードV-type proton ATPase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Vma12-Vma22 assembly complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / vacuolar transport ...Vma12-Vma22 assembly complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / vacuolar transport / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / endosomal lumen acidification / vacuole organization / protein targeting to vacuole / proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / intracellular copper ion homeostasis / Neutrophil degranulation / endomembrane system / proton transmembrane transport / cell periphery / endocytosis / unfolded protein binding / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
ATPase, vacuolar ER assembly factor, Vma12 / Endoplasmic reticulum-based factor for assembly of V-ATPase / Vma22/CCDC115 / Vma22/CCDC115 / V-type proton ATPase subunit S1/VOA1, transmembrane domain / V0 complex accessory subunit Ac45/VOA1 transmembrane domain / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, c/d subunit ...ATPase, vacuolar ER assembly factor, Vma12 / Endoplasmic reticulum-based factor for assembly of V-ATPase / Vma22/CCDC115 / Vma22/CCDC115 / V-type proton ATPase subunit S1/VOA1, transmembrane domain / V0 complex accessory subunit Ac45/VOA1 transmembrane domain / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-ATPase proteolipid subunit / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit F / V-type proton ATPase subunit c'' / V-type proton ATPase subunit c / Vacuolar ATPase assembly integral membrane protein VPH2 / V-type proton ATPase subunit d / V-type proton ATPase subunit c' / Vacuolar ATPase assembly protein VMA22 / V0 assembly protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Wang H / Bueler SA / Rubinstein JL
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT166152 カナダ
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structural basis of V-ATPase V region assembly by Vma12p, 21p, and 22p.
著者: Hanlin Wang / Stephanie A Bueler / John L Rubinstein /
要旨: Vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are rotary proton pumps that acidify specific intracellular compartments in almost all eukaryotic cells. These multi-subunit enzymes consist of a ...Vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are rotary proton pumps that acidify specific intracellular compartments in almost all eukaryotic cells. These multi-subunit enzymes consist of a soluble catalytic V region and a membrane-embedded proton-translocating V region. V is assembled in the endoplasmic reticulum (ER) membrane, and V is assembled in the cytosol. However, V binds V only after V is transported to the Golgi membrane, thereby preventing acidification of the ER. We isolated V complexes and subcomplexes from bound to V-ATPase assembly factors Vma12p, Vma21p, and Vma22p. Electron cryomicroscopy shows how the Vma12-22p complex recruits subunits a, e, and f to the rotor ring of V while blocking premature binding of V. Vma21p, which contains an ER-retrieval motif, binds the V:Vma12-22p complex, "mature" V, and a complex that appears to contain a ring of loosely packed rotor subunits and the proteins YAR027W and YAR028W. The structures suggest that Vma21p binds assembly intermediates that contain a rotor ring and that activation of proton pumping following assembly of V with V removes Vma21p, allowing V-ATPase to remain in the Golgi. Together, these structures show how Vma12-22p and Vma21p function in V-ATPase assembly and quality control, ensuring the enzyme acidifies only its intended cellular targets.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structural basis of V-ATPase V0 region assembly by Vma12p, 21p, and 22p
著者: Wang H / Bueler SA / Rubinstein JL
履歴
登録2022年8月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月2日-
マップ公開2022年11月2日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27985.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27985.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.6 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.6 Å		1.03 Å/pix.
x 320 pix.
= 329.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.9
最小 - 最大-4.2778206 - 7.7274637
平均 (標準偏差)0.0053639235 (±0.19376539)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 329.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_27985_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_27985_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p

全体名称: Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p
要素
  • 複合体: Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar ATPase assembly protein VMA22
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar ATPase assembly integral membrane protein VPH2
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: V0 assembly protein 1
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c''
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit d
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c'

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超分子 #1: Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p

超分子名称: Yeast VO missing subunits a, e, and f in complex with Vma12-22p
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Vacuolar ATPase assembly protein VMA22

分子名称: Vacuolar ATPase assembly protein VMA22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 21.104717 KDa
配列文字列:
MSETRMAQNM DTTDEQYLRL IELLSNYDST LEQLQKGFQD GYIQLSRSNY YNKDSLRGNY GEDYWDETYI GQLMATVEEK NSKVVVEIV KRKAQDKQEK KEEEDNKLTQ RKKGTKPEKQ KTQSHKLKQD YDPILMFGGV LSVPSSLRQS QTSFKGCIPL I AQLINYKN EILTLVETLS EQE

UniProtKB: Vacuolar ATPase assembly protein VMA22

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分子 #2: Vacuolar ATPase assembly integral membrane protein VPH2

分子名称: Vacuolar ATPase assembly integral membrane protein VPH2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 25.325648 KDa
配列文字列: MFEIKLNDRI TEFLRKFKNS AKSNEGIDED IDLFLKRHAI PMQSLLFYVK EYRKDSDLQC SIKELLKPLE FEFKPKAVRG LHYSEDFKK KLEFLKYQEQ ELEYQSMVKR SKSVFSLQED DELTPSQINK QIKEQVTTVF NVLVSVISVV VAIWYWTGSS T NFPVHVRL ...文字列:
MFEIKLNDRI TEFLRKFKNS AKSNEGIDED IDLFLKRHAI PMQSLLFYVK EYRKDSDLQC SIKELLKPLE FEFKPKAVRG LHYSEDFKK KLEFLKYQEQ ELEYQSMVKR SKSVFSLQED DELTPSQINK QIKEQVTTVF NVLVSVISVV VAIWYWTGSS T NFPVHVRL LLCLFFGILV LVADVVVYNS YLKKLEEAKV KEKTKVEKKK VLSKITL

UniProtKB: Vacuolar ATPase assembly integral membrane protein VPH2

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分子 #3: V-type proton ATPase subunit F

分子名称: V-type proton ATPase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 13.47917 KDa
配列文字列:
MAEKRTLIAV IADEDTTTGL LLAGIGQITP ETQEKNFFVY QEGKTTKEEI TDKFNHFTEE RDDIAILLIN QHIAENIRAR VDSFTNAFP AILEIPSKDH PYDPEKDSVL KRVRKLFGE

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit F

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分子 #4: V0 assembly protein 1

分子名称: V0 assembly protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 29.694885 KDa
配列文字列: MVFGQLYALF IFTLSCCISK TVQADSSKES SSFISFDKES NWDTISTISS TADVISSVDS AIAVFEFDNF SLLDNLMIDE EYPFFNRFF ANDVSLTVHD DSPLNISQSL SPIMEQFTVD ELPESASDLL YEYSLDDKSI VLFKFTSDAY DLKKLDEFID S CLSFLEDK ...文字列:
MVFGQLYALF IFTLSCCISK TVQADSSKES SSFISFDKES NWDTISTISS TADVISSVDS AIAVFEFDNF SLLDNLMIDE EYPFFNRFF ANDVSLTVHD DSPLNISQSL SPIMEQFTVD ELPESASDLL YEYSLDDKSI VLFKFTSDAY DLKKLDEFID S CLSFLEDK SGDNLTVVIN SLGWAFEDED GDDEYATEET LSHHDNNKGK EGDDDILSSI WTEGLLMCLI VSALLLFILI VA LSWISNL DITYGALEKS TNPIKKNN

UniProtKB: V0 assembly protein 1

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分子 #5: V-type proton ATPase subunit c''

分子名称: V-type proton ATPase subunit c'' / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 22.610641 KDa
配列文字列: MNKESKDDDM SLGKFSFSHF LYYLVLIVVI VYGLYKLFTG HGSDINFGKF LLRTSPYMWA NLGIALCVGL SVVGAAWGIF ITGSSMIGA GVRAPRITTK NLISIIFCEV VAIYGLIIAI VFSSKLTVAT AENMYSKSNL YTGYSLFWAG ITVGASNLIC G IAVGITGA ...文字列:
MNKESKDDDM SLGKFSFSHF LYYLVLIVVI VYGLYKLFTG HGSDINFGKF LLRTSPYMWA NLGIALCVGL SVVGAAWGIF ITGSSMIGA GVRAPRITTK NLISIIFCEV VAIYGLIIAI VFSSKLTVAT AENMYSKSNL YTGYSLFWAG ITVGASNLIC G IAVGITGA TAAISDAADS ALFVKILVIE IFGSILGLLG LIVGLLMAGK ASEFQ

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit c''

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分子 #6: V-type proton ATPase subunit d

分子名称: V-type proton ATPase subunit d / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 39.822484 KDa
配列文字列: MEGVYFNIDN GFIEGVVRGY RNGLLSNNQY INLTQCDTLE DLKLQLSSTD YGNFLSSVSS ESLTTSLIQE YASSKLYHEF NYIRDQSSG STRKFMDYIT YGYMIDNVAL MITGTIHDRD KGEILQRCHP LGWFDTLPTL SVATDLESLY ETVLVDTPLA P YFKNCFDT ...文字列:
MEGVYFNIDN GFIEGVVRGY RNGLLSNNQY INLTQCDTLE DLKLQLSSTD YGNFLSSVSS ESLTTSLIQE YASSKLYHEF NYIRDQSSG STRKFMDYIT YGYMIDNVAL MITGTIHDRD KGEILQRCHP LGWFDTLPTL SVATDLESLY ETVLVDTPLA P YFKNCFDT AEELDDMNIE IIRNKLYKAY LEDFYNFVTE EIPEPAKECM QTLLGFEADR RSINIALNSL QSSDIDPDLK SD LLPNIGK LYPLATFHLA QAQDFEGVRA ALANVYEYRG FLETGNLEDH FYQLEMELCR DAFTQQFAIS TVWAWMKSKE QEV RNITWI AECIAQNQRE RINNYISVY

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit d

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分子 #7: V-type proton ATPase subunit c

分子名称: V-type proton ATPase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 16.357501 KDa
配列文字列:
MTELCPVYAP FFGAIGCASA IIFTSLGAAY GTAKSGVGIC ATCVLRPDLL FKNIVPVIMA GIIAIYGLVV SVLVCYSLGQ KQALYTGFI QLGAGLSVGL SGLAAGFAIG IVGDAGVRGS SQQPRLFVGM ILILIFAEVL GLYGLIVALL LNSRATQDVV C

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit c

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分子 #8: V-type proton ATPase subunit c'

分子名称: V-type proton ATPase subunit c' / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 17.046361 KDa
配列文字列:
MSTQLASNIY APLYAPFFGF AGCAAAMVLS CLGAAIGTAK SGIGIAGIGT FKPELIMKSL IPVVMSGILA IYGLVVAVLI AGNLSPTED YTLFNGFMHL SCGLCVGFAC LSSGYAIGMV GDVGVRKYMH QPRLFVGIVL ILIFSEVLGL YGMIVALILN T RGSE

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit c'

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER/RHODIUM
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 114346
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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