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万見
- EMDB-2790: The molecular structure of the left-handed supra- molecular helix... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2790
タイトルThe molecular structure of the left-handed supra- molecular helix of eukaryotic polyribosomes
マップデータ3D poly-ribosome structure from Wheat Germ in vitro cell free system
試料
  • 試料: poly-ribosome from in vitro wheat germ system
  • 複合体: Wheat germ poly-ribosome
キーワードcryo-ET / polyribosome / sub-tomogram averaging
機能・相同性
機能・相同性情報


translational elongation / protein kinase activator activity / ribonucleoprotein complex binding / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation ...translational elongation / protein kinase activator activity / ribonucleoprotein complex binding / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / signal transduction / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / 60s Acidic ribosomal protein / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site ...Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / 60s Acidic ribosomal protein / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L6e signature. / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L36e signature. / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein L34e / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. / Ribosomal protein L30/YlxQ / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal Protein L6, KOW domain / Ribosomal protein L13, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L6e / 60S ribosomal protein L6E / Ribosomal protein L18e / Ribosomal protein L37ae / Ribosomal protein L7, eukaryotic / Ribosomal L37ae protein family / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L30, N-terminal / Ribosomal L30 N-terminal domain / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e / Ribosomal protein L36e / Ribosomal protein L36e domain superfamily / Ribosomal protein L36e / Ribosomal protein L39e / Ribosomal protein L39e domain superfamily / Ribosomal L39 protein / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L3, domain 3, archaeal type superfamily / Ribosomal protein L3, archaeal/eukaryotic type / Ribosomal protein L37ae/L37e / Ribosomal protein L7, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L7/L30 / Ribosomal protein S14/S29 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S3 signature. / Ribosomal protein L30, conserved site / Ribosomal protein L30 signature. / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5 signature. / KH domain / Type-2 KH domain profile. / K Homology domain, type 2 / Ribosomal protein S3, C-terminal / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5, C-terminal / ribosomal L5P family C-terminus / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5 domain superfamily / Ribosomal protein S14 / Ribosomal protein S14p/S29e / K homology domain-like, alpha/beta / Ribosomal protein L13, conserved site / Ribosomal protein L13 signature. / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L14 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 superfamily / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain / Ribosomal protein L30p/L7e / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain superfamily / Ribosomal protein L14p/L23e
類似検索 - ドメイン・相同性
60S ribosomal protein L37a, expressed / Small ribosomal subunit protein uS14 / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein P1 / Ribosomal protein L7 / Ribosomal protein L39 / Ribosomal protein l34 / Large ribosomal subunit protein eL30 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal protein L13a ...60S ribosomal protein L37a, expressed / Small ribosomal subunit protein uS14 / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein P1 / Ribosomal protein L7 / Ribosomal protein L39 / Ribosomal protein l34 / Large ribosomal subunit protein eL30 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal protein L13a / Ribosomal protein L11 / Ribosomal protein / 60S ribosomal protein L6 / 60S ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L3 / Ribosomal Pr 117 / Ribosomal protein L19 / 30S ribosomal protein S3, chloroplastic / Large ribosomal subunit protein uL29 / G protein beta subunit / Uncharacterized protein / :
類似検索 - 構成要素
生物種Triticum aestivum (コムギ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 34.0 Å
データ登録者Myasnikov AG / Afonina ZHA / Menetret J-F / Shirokov VA / Spirin AS / Klaholz BP
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: The molecular structure of the left-handed supra-molecular helix of eukaryotic polyribosomes.
著者: Alexander G Myasnikov / Zhanna A Afonina / Jean-François Ménétret / Vladimir A Shirokov / Alexander S Spirin / Bruno P Klaholz /
要旨: During protein synthesis, several ribosomes bind to a single messenger RNA (mRNA) forming large macromolecular assemblies called polyribosomes. Here we report the detailed molecular structure of a ...During protein synthesis, several ribosomes bind to a single messenger RNA (mRNA) forming large macromolecular assemblies called polyribosomes. Here we report the detailed molecular structure of a 100 MDa eukaryotic poly-ribosome complex derived from cryo electron tomography, sub-tomogram averaging and pseudo-atomic modelling by crystal structure fitting. The structure allowed the visualization of the three functional parts of the polysome assembly, the central core region that forms a rather compact left-handed supra-molecular helix, and the more open regions that harbour the initiation and termination sites at either ends. The helical region forms a continuous mRNA channel where the mRNA strand bridges neighbouring exit and entry sites of the ribosomes and prevents mRNA looping between ribosomes. This structure provides unprecedented insights into protein- and RNA-mediated inter-ribosome contacts that involve conserved sites through 40S subunits and long protruding RNA expansion segments, suggesting a role in stabilizing the overall polyribosomal assembly.
履歴
登録2014年10月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年11月19日-
マップ公開2014年11月26日-
更新2015年7月15日-
現状2015年7月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-4v3p
  • 表面レベル: 1
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  • 原子モデルPDB-4v3p
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2790.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2790.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 48.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D poly-ribosome structure from Wheat Germ in vitro cell free system
ボクセルのサイズX=Y=Z: 6.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-14.011762620000001 - 16.279329300000001
平均 (標準偏差)0.0 (±1.00000012)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-100
サイズ256256200
Spacing256256200
セルA: 1740.8 Å / B: 1740.8 Å / C: 1360.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z6.86.86.8
M x/y/z256256200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1740.8001740.8001360.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-100
NC/NR/NS256256200
D min/max/mean-14.01216.279-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : poly-ribosome from in vitro wheat germ system

全体名称: poly-ribosome from in vitro wheat germ system
要素
  • 試料: poly-ribosome from in vitro wheat germ system
  • 複合体: Wheat germ poly-ribosome

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超分子 #1000: poly-ribosome from in vitro wheat germ system

超分子名称: poly-ribosome from in vitro wheat germ system / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 23-meric / Number unique components: 1
分子量理論値: 100 MDa

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超分子 #1: Wheat germ poly-ribosome

超分子名称: Wheat germ poly-ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Triticum aestivum (コムギ) / 別称: Wheat Germ / 組織: Germ
分子量理論値: 100 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 25mM HEPES-KOH, 3mM Mg(OAc)2, 85mM KOAc, 1.6mM DTT, 0.25mM spermidine
グリッド詳細: 3ul of sample applied on 300 mesh holy carbon Quantifoil 2/2 grid. Blotting was done in Vitrobot Mark IV
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: 3ul of sample applied on 300 mesh holy carbon Quantifoil 2/2 grid. Blotting was done in Vitrobot Mark IV, blot time 0.5 sec, blot force 5

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度最低: 80 K / 最高: 100 K / 平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120,000 times magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2013年1月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
平均電子線量: 30 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 150 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 41176 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM / Tilt series - Axis1 - Min angle: -70 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 70 °
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The subtomograms were selected in imod manually. The averaging was done in xmipp program by using ml_tomo subroutine.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 83 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 90 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C4 (4回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 34.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Imod, Xmipp, Imagic / 使用したサブトモグラム数: 106
最終 3次元分類クラス数: 1

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3iz6
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
詳細40S and 60S was fitted separately
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4v3p:
The molecular structure of the left-handed supra-molecular helix of eukaryotic polyribosomes

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3iz7
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
詳細40S and 60S was fitted separately
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4v3p:
The molecular structure of the left-handed supra-molecular helix of eukaryotic polyribosomes

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

3izr
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
詳細40S and 60S was fitted separately
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4v3p:
The molecular structure of the left-handed supra-molecular helix of eukaryotic polyribosomes

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原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

3iz9
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
詳細40S and 60S was fitted separately
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4v3p:
The molecular structure of the left-handed supra-molecular helix of eukaryotic polyribosomes

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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