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万見
- EMDB-2781: Structure of the vacuolar H+-ATPase rotary motor at subnanometer ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2781
タイトルStructure of the vacuolar H+-ATPase rotary motor at subnanometer resolution
マップデータV-ATPase reconstruction
試料
  • 試料: Manduca sexta vacuolar ATPase complex
  • 細胞器官・細胞要素: Vacuolar ATPase
キーワードRotary ATPase / vacuolar ATPase
生物種Manduca sexta (蝶・蛾)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.4 Å
データ登録者Rawson S / Phillips C / Huss M / Tiburcy F / Wieczorek H / Trinick J / Harrison MA / Muench SP
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure of the vacuolar H+-ATPase rotary motor reveals new mechanistic insights.
著者: Shaun Rawson / Clair Phillips / Markus Huss / Felix Tiburcy / Helmut Wieczorek / John Trinick / Michael A Harrison / Stephen P Muench /
要旨: Vacuolar H(+)-ATPases are multisubunit complexes that operate with rotary mechanics and are essential for membrane proton transport throughout eukaryotes. Here we report a ∼ 1 nm resolution ...Vacuolar H(+)-ATPases are multisubunit complexes that operate with rotary mechanics and are essential for membrane proton transport throughout eukaryotes. Here we report a ∼ 1 nm resolution reconstruction of a V-ATPase in a different conformational state from that previously reported for a lower-resolution yeast model. The stator network of the V-ATPase (and by implication that of other rotary ATPases) does not change conformation in different catalytic states, and hence must be relatively rigid. We also demonstrate that a conserved bearing in the catalytic domain is electrostatic, contributing to the extraordinarily high efficiency of rotary ATPases. Analysis of the rotor axle/membrane pump interface suggests how rotary ATPases accommodate different c ring stoichiometries while maintaining high efficiency. The model provides evidence for a half channel in the proton pump, supporting theoretical models of ion translocation. Our refined model therefore provides new insights into the structure and mechanics of the V-ATPases.
履歴
登録2014年9月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年9月24日-
マップ公開2015年2月18日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emdbpicture....

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2781.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈V-ATPase reconstruction
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 320 pix.
= 432. Å		1.35 Å/pix.
x 320 pix.
= 432. Å		1.35 Å/pix.
x 320 pix.
= 432. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.0 / ムービー #1: 4
最小 - 最大-2.55582762 - 13.69235134
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 432.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z432.000432.000432.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-32-96
NX/NY/NZ8165193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-2.55613.6920.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Manduca sexta vacuolar ATPase complex

全体名称: Manduca sexta vacuolar ATPase complex
要素
  • 試料: Manduca sexta vacuolar ATPase complex
  • 細胞器官・細胞要素: Vacuolar ATPase

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超分子 #1000: Manduca sexta vacuolar ATPase complex

超分子名称: Manduca sexta vacuolar ATPase complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monodisperse / 集合状態: monomeric / Number unique components: 1
分子量実験値: 900 KDa / 手法: mass spec

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超分子 #1: Vacuolar ATPase

超分子名称: Vacuolar ATPase / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / Name.synonym: V-ATPase / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Manduca sexta (蝶・蛾) / 別称: tobacco hornworm
分子量実験値: 900 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.025 mg/mL
緩衝液pH: 8.1
詳細: 150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl, 9.6 mM 2-mercaptoethanol, 0.01% C12E10
グリッド詳細: 400 mesh Quantifoil R2.0/2.0 grids with thin carbon (10 nm) coating, glow discharged in air.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Grids were blotted for 7.5 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細Collected with FEI EPU software
日付2014年2月27日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 1366 / 平均電子線量: 60 e/Å2
詳細: Each micrograph is sum of 34 frames recorded by direct detector.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 103704 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Standard procedures in RELION1.3
CTF補正詳細: Relion
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion
詳細: Maximum likelihood in Relion using 3D auto-refine. The particles were handpicked in BOXER
使用した粒子像数: 6714

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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