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万見
- EMDB-2780: Electron microscopy of human BRCA2 tumour suppressor bound to hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2780
タイトルElectron microscopy of human BRCA2 tumour suppressor bound to human RAD51 recombinase
マップデータReconstruction of full-length human BRCA2 in complex with human RAD51 recombinase
試料
  • 試料: Full-length human BRCA2 protein complexed with RAD51 recombinase
  • タンパク質・ペプチド: Breast cancer type 2 susceptibility protein
  • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1
キーワードrecombination mediator / tumour suppressor / recombinase / DNA double-strand break repair / homologous recombination / negative stain
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / cellular response to camptothecin / DNA recombinase assembly / telomere maintenance via telomere lengthening ...BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / cellular response to camptothecin / DNA recombinase assembly / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / cellular response to hydroxyurea / mitotic recombination / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / lateral element / DNA strand exchange activity / histone H4 acetyltransferase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / histone H3 acetyltransferase activity / telomere maintenance via recombination / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of DNA damage checkpoint / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / gamma-tubulin binding / single-stranded DNA helicase activity / reciprocal meiotic recombination / DNA repair complex / oocyte maturation / response to UV-C / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hematopoietic stem cell proliferation / female gonad development / Transcriptional Regulation by E2F6 / male meiosis I / replication fork processing / centrosome duplication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ATP-dependent activity, acting on DNA / response to X-ray / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / positive regulation of mitotic cell cycle / male germ cell nucleus / secretory granule / condensed nuclear chromosome / regulation of cytokinesis / meiotic cell cycle / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / cellular response to gamma radiation / brain development / PML body / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / response to toxic substance / cellular senescence / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / protease binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / spermatogenesis / chromosome, telomeric region / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 ...BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 / BRCA2 TR2 domain / Tower / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 2 susceptibility protein / DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.5 Å
データ登録者Shahid T / Soroka J / Kong EH / Malivert L / McIlwraith MJ / Pape T / West SC / Zhang X
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2014
タイトル: Structure and mechanism of action of the BRCA2 breast cancer tumor suppressor.
著者: Taha Shahid / Joanna Soroka / Eric Kong / Laurent Malivert / Michael J McIlwraith / Tillman Pape / Stephen C West / Xiaodong Zhang /
要旨: Mutations in BRCA2 increase susceptibility to breast, ovarian and prostate cancers. The product of human BRCA2, BRCA2 protein, has a key role in the repair of DNA double-strand breaks and interstrand ...Mutations in BRCA2 increase susceptibility to breast, ovarian and prostate cancers. The product of human BRCA2, BRCA2 protein, has a key role in the repair of DNA double-strand breaks and interstrand cross-links by RAD51-mediated homologous recombination. Here, we present a biochemical and structural characterization of full-length (3,418 amino acid) BRCA2, alone and in complex with RAD51. We show that BRCA2 facilitates nucleation of RAD51 filaments at multiple sites on single-stranded DNA. Three-dimensional EM reconstructions revealed that BRCA2 exists as a dimer and that two oppositely oriented sets of RAD51 molecules bind the dimer. Single-stranded DNA binds along the long axis of BRCA2, such that only one set of RAD51 monomers can form a productive complex with DNA and establish filament formation. Our data define the molecular mechanism by which this tumor suppressor facilitates RAD51-mediated homologous-recombinational repair.
履歴
登録2014年9月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年9月17日-
マップ公開2014年10月8日-
更新2014年10月8日-
現状2014年10月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2780.png

emd_2780_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2780.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of full-length human BRCA2 in complex with human RAD51 recombinase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.52 Å/pix.
x 128 pix.
= 450.56 Å		3.52 Å/pix.
x 128 pix.
= 450.56 Å		3.52 Å/pix.
x 128 pix.
= 450.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.52 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.31503955 - 0.71593612
平均 (標準偏差)0.00124616 (±0.02884739)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 450.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.523.523.52
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z450.560450.560450.560
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-32-96
NX/NY/NZ8165193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.3150.7160.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Full-length human BRCA2 protein complexed with RAD51 recombinase

全体名称: Full-length human BRCA2 protein complexed with RAD51 recombinase
要素
  • 試料: Full-length human BRCA2 protein complexed with RAD51 recombinase
  • タンパク質・ペプチド: Breast cancer type 2 susceptibility protein
  • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1

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超分子 #1000: Full-length human BRCA2 protein complexed with RAD51 recombinase

超分子名称: Full-length human BRCA2 protein complexed with RAD51 recombinase
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Dimer / Number unique components: 2
分子量実験値: 1.2 MDa / 理論値: 1.1 MDa / 手法: Scanning transmission electron microscopy

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分子 #1: Breast cancer type 2 susceptibility protein

分子名称: Breast cancer type 2 susceptibility protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: BRCA2 / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Nucleus
分子量理論値: 384 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HeLa
配列UniProtKB: Breast cancer type 2 susceptibility protein / InterPro: Breast cancer type 2 susceptibility protein

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分子 #2: DNA repair protein RAD51 homolog 1

分子名称: DNA repair protein RAD51 homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: HsRAD51 / コピー数: 8 / 集合状態: Dimer of tetramers / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Nucleus
分子量理論値: 37 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: DNA repair protein RAD51 homolog 1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grid with adsorbed protein was washed twice with water and negatively stained with 2% uranyl acetate solution before being blotted and air dried.
グリッド詳細: Copper Quantifoil R2/2 holey carbon grids coated with continuous carbon, glow discharged in air.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification.
日付2012年12月14日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 40 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification.
日付2012年12月19日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 40 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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電子顕微鏡法 #3

Microscopy ID3
顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification.
日付2012年12月20日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 40 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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電子顕微鏡法 #4

Microscopy ID4
顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification.
日付2013年3月11日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 40 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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電子顕微鏡法 #5

Microscopy ID5
顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification.
日付2013年3月14日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 40 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

詳細The particles were selected manually in EMAN2.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC-5, Tigris
詳細: Final maps were calculated after a round of projection matching.
使用した粒子像数: 6877
最終 角度割当詳細: IMAGIC: 0 < Beta < 180 degrees, -90 < Gamma < 90 degrees
最終 2次元分類クラス数: 553
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1szp

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細The yeast Rad51 filament structure was interactively fitted into into the map (with the aid of antibody-labelling) and the fit refined in UCSF Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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