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- EMDB-27782: Structure of human cytoplasmic dynein-1 bound to two Lis1 proteins -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27782
タイトルStructure of human cytoplasmic dynein-1 bound to two Lis1 proteins
マップデータ
試料
  • 複合体: Human cytoplasmic dynein-1 bound to two Lis1 WD40 domains.
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードdynein / motor protein / transport
機能・相同性
機能・相同性情報


corpus callosum morphogenesis / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / interneuron migration / microtubule sliding / maintenance of centrosome location / microtubule organizing center organization / platelet activating factor metabolic process ...corpus callosum morphogenesis / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / interneuron migration / microtubule sliding / maintenance of centrosome location / microtubule organizing center organization / platelet activating factor metabolic process / acrosome assembly / radial glia-guided pyramidal neuron migration / cerebral cortex neuron differentiation / positive regulation of intracellular transport / central region of growth cone / regulation of metaphase plate congression / establishment of centrosome localization / positive regulation of embryonic development / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / establishment of spindle localization / astral microtubule / positive regulation of spindle assembly / reelin-mediated signaling pathway / nuclear membrane disassembly / layer formation in cerebral cortex / auditory receptor cell development / vesicle transport along microtubule / cortical microtubule organization / stem cell division / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / myeloid leukocyte migration / dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / stereocilium / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule plus-end binding / negative regulation of JNK cascade / retrograde axonal transport / osteoclast development / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / P-body assembly / brain morphogenesis / motile cilium / nuclear migration / microtubule associated complex / kinesin complex / dynein intermediate chain binding / cochlea development / dynein complex binding / cytoplasmic microtubule / cell leading edge / transmission of nerve impulse / establishment of mitotic spindle orientation / germ cell development / dynactin binding / phospholipase binding / microtubule-based process / neuromuscular process controlling balance / protein secretion / neuroblast proliferation / positive regulation of axon extension / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / lipid catabolic process / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic microtubule organization / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / JNK cascade / regulation of mitotic spindle organization / axon cytoplasm / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of mitotic cell cycle / mitotic spindle organization / adult locomotory behavior / filopodium / hippocampus development / RHO GTPases Activate Formins / phosphoprotein binding / neuron migration / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / azurophil granule lumen / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition
類似検索 - 分子機能
Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / : / LisH / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Lissencephaly type-1-like homology motif ...Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / : / LisH / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Lissencephaly type-1-like homology motif / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Reimer JM / DeSantis M / Reck-Peterson SL / Leschziner AE
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Damon Runyon Cancer Research FoundationDRG-2370-19 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM107214 米国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Structures of human dynein in complex with the lissencephaly 1 protein, LIS1.
著者: Janice M Reimer / Morgan E DeSantis / Samara L Reck-Peterson / Andres E Leschziner /
要旨: The lissencephaly 1 protein, LIS1, is mutated in type-1 lissencephaly and is a key regulator of cytoplasmic dynein-1. At a molecular level, current models propose that LIS1 activates dynein by ...The lissencephaly 1 protein, LIS1, is mutated in type-1 lissencephaly and is a key regulator of cytoplasmic dynein-1. At a molecular level, current models propose that LIS1 activates dynein by relieving its autoinhibited form. Previously we reported a 3.1 Å structure of yeast dynein bound to Pac1, the yeast homologue of LIS1, which revealed the details of their interactions (Gillies et al., 2022). Based on this structure, we made mutations that disrupted these interactions and showed that they were required for dynein's function in vivo in yeast. We also used our yeast dynein-Pac1 structure to design mutations in human dynein to probe the role of LIS1 in promoting the assembly of active dynein complexes. These mutations had relatively mild effects on dynein activation, suggesting that there may be differences in how dynein and Pac1/LIS1 interact between yeast and humans. Here, we report cryo-EM structures of human dynein-LIS1 complexes. Our new structures reveal the differences between the yeast and human systems, provide a blueprint to disrupt the human dynein-LIS1 interactions more accurately, and map type-1 lissencephaly disease mutations, as well as mutations in dynein linked to malformations of cortical development/intellectual disability, in the context of the dynein-LIS1 complex.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structural basis for cytoplasmic dynein-1 regulation by Lis1.
著者: Gillies JP / Reimer JM / Karasmanis EP / Lahiri I / Htet ZM / Leschziner AE / Reck-Peterson SL
履歴
登録2022年8月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月1日-
マップ公開2023年2月1日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27782.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27782.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.16 Å/pix.
x 352 pix.
= 408.32 Å		1.16 Å/pix.
x 352 pix.
= 408.32 Å		1.16 Å/pix.
x 352 pix.
= 408.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.19
最小 - 最大-0.527888 - 0.9157968
平均 (標準偏差)-0.00027608298 (±0.024737578)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 408.31998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_27782_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_27782_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human cytoplasmic dynein-1 bound to two Lis1 WD40 domains.

全体名称: Human cytoplasmic dynein-1 bound to two Lis1 WD40 domains.
要素
  • 複合体: Human cytoplasmic dynein-1 bound to two Lis1 WD40 domains.
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Human cytoplasmic dynein-1 bound to two Lis1 WD40 domains.

超分子名称: Human cytoplasmic dynein-1 bound to two Lis1 WD40 domains.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 380.953594 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GQVALEELQD LKGVWSELSK VWEQIDQMKE QPWVSVQPRK LRQNLDALLN QLKSFPARLR QYASYEFVQR LLKGYMKINM LVIELKSEA LKDRHWKQLM KRLHVNWVVS ELTLGQIWDV DLQKNEAIVK DVLLVAQGEM ALEEFLKQIR EVWNTYELDL V NYQNKCRL ...文字列:
GQVALEELQD LKGVWSELSK VWEQIDQMKE QPWVSVQPRK LRQNLDALLN QLKSFPARLR QYASYEFVQR LLKGYMKINM LVIELKSEA LKDRHWKQLM KRLHVNWVVS ELTLGQIWDV DLQKNEAIVK DVLLVAQGEM ALEEFLKQIR EVWNTYELDL V NYQNKCRL IRGWDDLFNK VKEHINSVSA MKLSPYYKVF EEDALSWEDK LNRIMALFDV WIDVQRRWVY LEGIFTGSAD IK HLLPVET QRFQSISTEF LALMKKVSKS PLVMDVLNIQ GVQRSLERLA DLLGKIQKAL GEYLERERSS FPRFYFVGDE DLL EIIGNS KNVAKLQKHF KKMFAGVSSI ILNEDNSVVL GISSREGEEV MFKTPVSITE HPKINEWLTL VEKEMRVTLA KLLA ESVTE VEIFGKATSI DPNTYITWID KYQAQLVVLS AQIAWSENVE TALSSMGGGG DAAPLHSVLS NVEVTLNVLA DSVLM EQPP LRRRKLEHLI TELVHQRDVT RSLIKSKIDN AKSFEWLSQM RFYFDPKQTD VLQQLSIQMA NAKFNYGFEY LGVQDK LVQ TPLTDRCYLT MTQALEARLG GSPFGPAGTG KTESVKALGH QLGRFVLVFN CDETFDFQAM GRIFVGLCQV GAWGCFD EF NRLEERMLSA VSQQVQCIQE ALREHSNPNY DKTSAPITCE LLNKQVKVSP DMAIFITMNP GYAGRSNLPD NLKKLFRS L AMTKPDRQLI AQVMLYSQGF RTAEVLANKI VPFFKLCDEQ LSSQSHYDFG LRALKSVLVS AGNVKRERIQ KIKREKEER GEAVDEGEIA ENLPEQEILI QSVCETMVPK LVAEDIPLLF SLLSDVFPGV QYHRGEMTAL REELKKVCQE MYLTYGDGEE VGGMWVEKV LQLYQITQIN HGLMMVGPSG SGKSMAWRVL LKALERLEGV EGVAHIIDPK AISKDHLYGT LDPNTREWTD G LFTHVLRK IIDSVRGELQ KRQWIVFDGD VDPEWVENLN SVLDDNKLLT LPNGERLSLP PNVRIMFEVQ DLKYATLATV SR CGMVWFS EDVLSTDMIF NNFLARLRSI PLDEGEDEAQ RRRKGKEDEG EEAASPMLQI QRDAATIMQP YFTSNGLVTK ALE HAFQLE HIMDLTRLRC LGSLFSMLHQ ACRNVAQYNA NHPDFPMQIE QLERYIQRYL VYAILWSLSG DSRLKMRAEL GEYI RRITT VPLPTAPNIP IIDYEVSISG EWSPWQAKVP QIEVETHKVA APDVVVPTLD TVRHEALLYT WLAEHKPLVL CGPPG SGKT MTLFSALRAL PDMEVVGLNF SSATTPELLL KTFDHYCEYR RTPNGVVLAP VQLGKWLVLF CDEINLPDMD KYGTQR VIS FIRQMVEHGG FYRTSDQTWV KLERIQFVGA CNPPTDPGRK PLSHRFLRHV PVVYVDYPGP ASLTQIYGTF NRAMLRL IP SLRTYAEPLT AAMVEFYTMS QERFTQDTQP HYIYSPREMT RWVRGIFEAL RPLETLPVEG LIRIWAHEAL RLFQDRLV E DEERRWTDEN IDTVALKHFP NIDREKAMSR PILYSNWLSK DYIPVDQEEL RDYVKARLKV FYEEELDVPL VLFNEVLDH VLRIDRIFRQ PQGHLLLIGV SGAGKTTLSR FVAWMNGLSV YQIKVHRKYT GEDFDEDLRT VLRRSGCKNE KIAFIMDESN VLDSGFLER MNTLLANGEV PGLFEGDEYA TLMTQCKEGA QKEGLMLDSH EELYKWFTSQ VIRNLHVVFT MNPSSEGLKD R AATSPALF NRCVLNWFGD WSTEALYQVG KEFTSKMDLE KPNYIVPDYM PVVYDKLPQP PSHREAIVNS CVFVHQTLHQ AN ARLAKRG GRTMAITPRH YLDFINHYAN LFHEKRSELE EQQMHLNVGL RKIKETVDQV EELRRDLRIK SQELEVKNAA AND KLKKMV KDQQEAEKKK VMSQEIQEQL HKQQEVIADK QMSVKEDLDK VEPAVIEAQN AVKSIKKQHL VEVRSMANPP AAVK LALES ICLLLGESTT DWKQIRSIIM RENFIPTIVN FSAEEISDAI REKMKKNYMS NPSYNYEIVN RASLACGPMV KWAIA QLNY ADMLKRVEPL RNELQKLEDD AKDNQQKANE VEQMIRDLEA SIARYKEEYA VLISEAQAIK ADLAAVEAKV NRSTAL LKS LSAERERWEK TSETFKNQMS TIAGDCLLSA AFIAYAGYFD QQMRQNLFTT WSHHLQQANI QFRTDIARTE YLSNADE RL RWQASSLPAD DLCTENAIML KRFNRYPLII DPSGQATEFI MNEYKDRKIT RTSFLDDAFR KNLESALRFG NPLLVQDV E SYDPVLNPVL NREVRRTGGR VLITLGDQDI DLSPSFVIFL STRDPTVEFP PDLCSRVTFV NFTVTRSSLQ SQCLNEVLK AERPDVDEKR SDLLKLQGEF QLRLRQLEKS LLQALNEVKG RILDDDTIIT TLENLKREAA EVTRKVEETD IVMQEVETVS QQYLPLSTA CSSIYFTMES LKQIHFLYQY SLQFFLDIYH NVLYENPNLK GVTDHTQRLS IITKDLFQVA FNRVARGMLH Q DHITFAML LARIKLKGTV GEPTYDAEFQ HFLRGNEIVL SAGSTPRIQG LTVEQAEAVV RLSCLPAFKD LIAKVQADEQ FG IWLDSSS PEQTVPYLWS EETPATPIGQ AIHRLLLIQA FRPDRLLAMA HMFVSTNLGE SFMSIMEQPL DLTHIVGTEV KPN TPVLMC SVPGYDASGH VEDLAAEQNT QITSIAIGSA EGFNQADKAI NTAVKSGRWV MLKNVHLAPG WLMQLEKKLH SLQP HACFR LFLTMEINPK VPVNLLRAGR IFVFEPPPGV KANMLRTFSS IPVSRICKSP NERARLYFLL AWFHAIIQER LRYAP LGWS KKYEFGESDL RSACDTVDTW LDDTAKGRQN ISPDKIPWSA LKTLMAQSIY GGRVDNEFDQ RLLNTFLERL FTTRSF DSE FKLACKVDGH KDIQMPDGIR REEFVQWVEL LPDTQTPSWL GLPNNAERVL LTTQGVDMIS KMLKMQMLED EDDLAYA ET EKKTRTDSTS DGRPAWMRTL HTTASNWLHL IPQTLSHLKR TVENIKDPLF RFFEREVKMG AKLLQDVRQD LADVVQVC E GKKKQTNYLR TLINELVKGI LPRSWSHYTV PAGMTVIQWV SDFSERIKQL QNISLAAASG GAKELKNIHV CLGGLFVPE AYITATRQYV AQANSWSLEE LCLEVNVTTS QGATLDACSF GVTGLKLQGA TCNNNKLSLS NAISTALPLT QLRWVKQTNT EKKASVVTL PVYLNFTRAD LIFTVDFEIA TKEDPRSFYE RGVAVLCTE

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

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分子 #2: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta

分子名称: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.722918 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GSVLSQRQRD ELNRAIADYL RSNGYEEAYS VFKKEAELDV NEELDKKYAG LLEKKWTSVI RLQKKVMELE SKLNEAKEEF TSGGPLGQK RDPKEWIPRP PEKYALSGHR SPVTRVIFHP VFSVMVSASE DATIKVWDYE TGDFERTLKG HTDSVQDISF D HSGKLLAS ...文字列:
GSVLSQRQRD ELNRAIADYL RSNGYEEAYS VFKKEAELDV NEELDKKYAG LLEKKWTSVI RLQKKVMELE SKLNEAKEEF TSGGPLGQK RDPKEWIPRP PEKYALSGHR SPVTRVIFHP VFSVMVSASE DATIKVWDYE TGDFERTLKG HTDSVQDISF D HSGKLLAS CSADMTIKLW DFQGFECIRT MHGHDHNVSS VAIMPNGDHI VSASRDKTIK MWEVQTGYCV KTFTGHREWV RM VRPNQDG TLIASCSNDQ TVRVWVVATK ECKAELREHE HVVECISWAP ESSYSSISEA TGSETKKSGK PGPFLLSGSR DKT IKMWDV STGMCLMTLV GHDNWVRGVL FHSGGKFILS CADDKTLRVW DYKNKRCMKT LNAHEHFVTS LDFHKTAPYV VTGS VDQTV KVWECR

UniProtKB: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5nug

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 37288
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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