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- EMDB-27721: Global map in C1 of RyR1 particles in complex with ImperaCalcin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27721
タイトルGlobal map in C1 of RyR1 particles in complex with ImperaCalcin
マップデータ
試料
  • 複合体: RyR1 in complex with ImperaCalcin in presence of Caffeine/CaM1234/Calcium/ATP
    • タンパク質・ペプチド: Imperacalcin
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードryanodine receptor / ion channel / snake toxin / calcin / complex / membrane protein / toxin
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / positive regulation of sequestering of calcium ion / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / neuronal action potential propagation / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / terminal cisterna / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / ryanodine receptor complex ...ATP-gated ion channel activity / positive regulation of sequestering of calcium ion / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / neuronal action potential propagation / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / terminal cisterna / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / ryanodine receptor complex / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Sodium/Calcium exchangers / response to redox state / Calmodulin induced events / ossification involved in bone maturation / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / 'de novo' protein folding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / cellular response to caffeine / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of heart rate / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / skin development / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / FK506 binding / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / organelle membrane / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / calcineurin-mediated signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / smooth endoplasmic reticulum / RHO GTPases activate PAKs / intracellularly gated calcium channel activity / outflow tract morphogenesis / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / smooth muscle contraction / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / T cell proliferation / toxic substance binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / striated muscle contraction / voltage-gated calcium channel activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / skeletal muscle fiber development / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / sarcoplasmic reticulum membrane / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / muscle contraction / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / cellular response to calcium ion / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein maturation / sarcoplasmic reticulum / adenylate cyclase activator activity / sarcomere
類似検索 - 分子機能
Scorpion calcine / Scorpion calcine family / Scorpion calcine family signature. / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 ...Scorpion calcine / Scorpion calcine family / Scorpion calcine family signature. / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Ryanodine receptor 1 / Imperacalcin / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Pandinus imperator (サソリ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Haji-Ghassemi O / Van Petegm F
資金援助 カナダ, 2件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-159601 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MFE-381863 カナダ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM analysis of scorpion toxin binding to Ryanodine Receptors reveals subconductance that is abolished by PKA phosphorylation.
著者: Omid Haji-Ghassemi / Yu Seby Chen / Kellie Woll / Georgina B Gurrola / Carmen R Valdivia / Wenxuan Cai / Songhua Li / Hector H Valdivia / Filip Van Petegem /
要旨: Calcins are peptides from scorpion venom with the unique ability to cross cell membranes, gaining access to intracellular targets. Ryanodine Receptors (RyR) are intracellular ion channels that ...Calcins are peptides from scorpion venom with the unique ability to cross cell membranes, gaining access to intracellular targets. Ryanodine Receptors (RyR) are intracellular ion channels that control release of Ca from the endoplasmic and sarcoplasmic reticulum. Calcins target RyRs and induce long-lived subconductance states, whereby single-channel currents are decreased. We used cryo-electron microscopy to reveal the binding and structural effects of imperacalcin, showing that it opens the channel pore and causes large asymmetry throughout the cytosolic assembly of the tetrameric RyR. This also creates multiple extended ion conduction pathways beyond the transmembrane region, resulting in subconductance. Phosphorylation of imperacalcin by protein kinase A prevents its binding to RyR through direct steric hindrance, showing how posttranslational modifications made by the host organism can determine the fate of a natural toxin. The structure provides a direct template for developing calcin analogs that result in full channel block, with potential to treat RyR-related disorders.
履歴
登録2022年7月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月31日-
マップ公開2023年5月31日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27721.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27721.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 448 pix.
= 479.36 Å		1.07 Å/pix.
x 448 pix.
= 479.36 Å		1.07 Å/pix.
x 448 pix.
= 479.36 Å

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投影像

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.35
最小 - 最大-1.0603446 - 2.559414
平均 (標準偏差)0.010631383 (±0.065668985)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 479.36002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_27721_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_27721_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RyR1 in complex with ImperaCalcin in presence of Caffeine/CaM1234...

全体名称: RyR1 in complex with ImperaCalcin in presence of Caffeine/CaM1234/Calcium/ATP
要素
  • 複合体: RyR1 in complex with ImperaCalcin in presence of Caffeine/CaM1234/Calcium/ATP
    • タンパク質・ペプチド: Imperacalcin
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: RyR1 in complex with ImperaCalcin in presence of Caffeine/CaM1234...

超分子名称: RyR1 in complex with ImperaCalcin in presence of Caffeine/CaM1234/Calcium/ATP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 2.2 MDa

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分子 #1: Imperacalcin

分子名称: Imperacalcin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pandinus imperator (サソリ)
分子量理論値: 3.776495 KDa
配列文字列:
GDCLPHLKRC KADNDCCGKK CKRRGTNAEK RCR

UniProtKB: Imperacalcin

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分子 #2: Ryanodine receptor 1

分子名称: Ryanodine receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 565.908625 KDa
配列文字列: MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCSATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFTLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSRMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT MHPASKQRSE G EKVRVGDD ...文字列:
MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCSATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFTLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSRMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT MHPASKQRSE G EKVRVGDD LILVSVSSER YLHLSTASGE LQVDASFMQT LWNMNPICSC CEEGYVTGGH VLRLFHGHMD ECLTISAADS DD QRRLVYY EGGAVCTHAR SLWRLEPLRI SWSGSHLRWG QPLRIRHVTT GRYLALTEDQ GLVVVDACKA HTKATSFCFR VSK EKLDTA PKRDVEGMGP PEIKYGESLC FVQHVASGLW LTYAAPDPKA LRLGVLKKKA ILHQEGHMDD ALFLTRCQQE ESQA ARMIH STAGLYNQFI KGLDSFSGKP RGSGPPAGPA LPIEAVILSL QDLIGYFEPP SEELQHEEKQ SKLRSLRNRQ SLFQE EGML SLVLNCIDRL NVYTTAAHFA EYAGEEAAES WKEIVNLLYE LLASLIRGNR ANCALFSTNL DWVVSKLDRL EASSGI LEV LYCVLIESPE VLNIIQENHI KSIISLLDKH GRNHKVLDVL CSLCVCNGVA VRSNQDLITE NLLPGRELLL QTNLINY VT SIRPNIFVGR AEGSTQYGKW YFEVMVDEVV PFLTAQATHL RVGWALTEGY SPYPGGGEGW GGNGVGDDLY SYGFDGLH L WTGHVARPVT SPGQHLLAPE DVVSCCLDLS VPSISFRING CPVQGVFEAF NLDGLFFPVV SFSAGVKVRF LLGGRHGEF KFLPPPGYAP CHEAVLPRER LRLEPIKEYR REGPRGPHLV GPSRCLSHTD FVPCPVDTVQ IVLPPHLERI REKLAENIHE LWALTRIEQ GWTYGPVRDD NKRLHPCLVN FHSLPEPERN YNLQMSGETL KTLLALGCHV GMADEKAEDN LKKTKLPKTY M MSNGYKPA PLDLSHVRLT PAQTTLVDRL AENGHNVWAR DRVAQGWSYS AVQDIPARRN PRLVPYRLLD EATKRSNRDS LC QAVRTLL GYGYNIEPPD QEPSQVENQS RWDRVRIFRA EKSYTVQSGR WYFEFEAVTT GEMRVGWARP ELRPDVELGA DEL AYVFNG HRGQRWHLGS EPFGRPWQSG DVVGCMIDLT ENTIIFTLNG EVLMSDSGSE TAFREIEIGD GFLPVCSLGP GQVG HLNLG QDVSSLRFFA ICGLQEGFEP FAINMQRPVT TWFSKSLPQF EPVPPEHPHY EVARMDGTVD TPPCLRLAHR TWGSQ NSLV EMLFLRLSLP VQFHQHFRCT AGATPLAPPG LQPPAEDEAR AAEPDPDYEN LRRSAGGWGE AEGGKEGTAK EGTPGG TPQ PGVEAQPVRA ENEKDATTEK NKKRGFLFKA KKAAMMTQPP ATPALPRLPH DVVPADNRDD PEIILNTTTY YYSVRVF AG QEPSCVWVGW VTPDYHQHDM NFDLSKVRAV TVTMGDEQGN VHSSLKCSNC YMVWGGDFVS PGQQGRISHT DLVIGCLV D LATGLMTFTA NGKESNTFFQ VEPNTKLFPA VFVLPTHQNV IQFELGKQKN IMPLSAAMFL SERKNPAPQC PPRLEVQML MPVSWSRMPN HFLQVETRRA GERLGWAVQC QDPLTMMALH IPEENRCMDI LELSERLDLQ RFHSHTLRLY RAVCALGNNR VAHALCSHV DQAQLLHALE DAHLPGPLRA GYYDLLISIH LESACRSRRS MLSEYIVPLT PETRAITLFP PGRKGGNARR H GLPGVGVT TSLRPPHHFS PPCFVAALPA AGVAEAPARL SPAIPLEALR DKALRMLGEA VRDGGQHARD PVGGSVEFQF VP VLKLVST LLVMGIFGDE DVKQILKMIE PEVFTEEEEE EEEEEEEEEE EEEDEEEKEE DEEEEEKEDA EKEEEEAPEG EKE DLEEGL LQMKLPESVK LQMCNLLEYF CDQELQHRVE SLAAFAERYV DKLQANQRSR YALLMRAFTM SAAETARRTR EFRS PPQEQ INMLLHFKDE ADEEDCPLPE DIRQDLQDFH QDLLAHCGIQ LEGEEEEPEE ETSLSSRLRS LLETVRLVKK KEEKP EEEL PAEEKKPQSL QELVSHMVVR WAQEDYVQSP ELVRAMFSLL HRQYDGLGEL LRALPRAYTI SPSSVEDTMS LLECLG QIR SLLIVQMGPQ EENLMIQSIG NIMNNKVFYQ HPNLMRALGM HETVMEVMVN VLGGGETKEI RFPKMVTSCC RFLCYFC RI SRQNQRSMFD HLSYLLENSG IGLGMQGSTP LDVAAASVID NNELALALQE QDLEKVVSYL AGCGLQSCPM LLAKGYPD I GWNPCGGERY LDFLRFAVFV NGESVEENAN VVVRLLIRKP ECFGPALRGE GGSGLLAAIE EAIRISEDPA RDGPGVRRD RRREHFGEEP PEENRVHLGH AIMSFYAALI DLLGRCAPEM HLIQAGKGEA LRIRAILRSL VPLDDLVGII SLPLQIPTLG KDGALVQPK MSASFVPDHK ASMVLFLDRV YGIENQDFLL HVLDVGFLPD MRAAASLDTA TFSTTEMALA LNRYLCLAVL P LITKCAPL FAGTEHRAIM VDSMLHTVYR LSRGRSLTKA QRDVIEDCLM ALCRYIRPSM LQHLLRRLVF DVPILNEFAK MP LKLLTNH YERCWKYYCL PTGWANFGVT SEEELHLTRK LFWGIFDSLA HKKYDQELYR MAMPCLCAIA GALPPDYVDA SYS SKAEKK ATVDAEGNFD PRPVETLNVI IPEKLDSFIN KFAEYTHEKW AFDKIQNNWS YGENVDEELK THPMLRPYKT FSEK DKEIY RWPIKESLKA MIAWEWTIEK AREGEEERTE KKKTRKISQT AQTYDPREGY NPQPPDLSGV TLSRELQAMA EQLAE NYHN TWGRKKKQEL EAKGGGTHPL LVPYDTLTAK EKARDREKAQ ELLKFLQMNG YAVTRGLKDM ELDTSSIEKR FAFGFL QQL LRWMDISQEF IAHLEAVVSS GRVEKSPHEQ EIKFFAKILL PLINQYFTNH CLYFLSTPAK VLGSGGHASN KEKEMIT SL FCKLAALVRH RVSLFGTDAP AVVNCLHILA RSLDARTVMK SGPEIVKAGL RSFFESASED IEKMVENLRL GKVSQART Q VKGVGQNLTY TTVALLPVLT TLFQHIAQHQ FGDDVILDDV QVSCYRTLCS IYSLGTTKNT YVEKLRPALG ECLARLAAA MPVAFLEPQL NEYNACSVYT TKSPRERAIL GLPNSVEEMC PDIPVLDRLM ADIGGLAESG ARYTEMPHVI EITLPMLCSY LPRWWERGP EAPPPALPAG APPPCTAVTS DHLNSLLGNI LRIIVNNLGI DEATWMKRLA VFAQPIVSRA RPELLHSHFI P TIGRLRKR AGKVVAEEEQ LRLEAKAEAE EGELLVRDEF SVLCRDLYAL YPLLIRYVDN NRAHWLTEPN ANAEELFRMV GE IFIYWSK SHNFKREEQN FVVQNEINNM SFLTADSKSK MAKAGDAQSG GSDQERTKKK RRGDRYSVQT SLIVATLKKM LPI GLNMCA PTDQDLIMLA KTRYALKDTD EEVREFLQNN LHLQGKVEGS PSLRWQMALY RGLPGREEDA DDPEKIVRRV QEVS AVLYH LEQTEHPYKS KKAVWHKLLS KQRRRAVVAC FRMTPLYNLP THRACNMFLE SYKAAWILTE DHSFEDRMID DLSKA GEQE EEEEEVEEKK PDPLHQLVLH FSRTALTEKS KLDEDYLYMA YADIMAKSCH LEEGGENGEA EEEEVEVSFE EKEMEK QRL LYQQSRLHTR GAAEMVLQMI SACKGETGAM VSSTLKLGIS ILNGGNAEVQ QKMLDYLKDK KEVGFFQSIQ ALMQTCS VL DLNAFERQNK AEGLGMVNED GTVINRQNGE KVMADDEFTQ DLFRFLQLLC EGHNNDFQNY LRTQTGNTTT INIIICTV D YLLRLQESIS DFYWYYSGKD VIEEQGKRNF SKAMSVAKQV FNSLTEYIQG PCTGNQQSLA HSRLWDAVVG FLHVFAHMM MKLAQDSSQI ELLKELLDLQ KDMVVMLLSL LEGNVVNGMI ARQMVDMLVE SSSNVEMILK FFDMFLKLKD IVGSEAFQDY VTDPRGLIS KKDFQKAMDS QKQFTGPEIQ FLLSCSEADE NEMINFEEFA NRFQEPARDI GFNVAVLLTN LSEHVPHDPR L RNFLELAE SILEYFRPYL GRIEIMGASR RIERIYFEIS ETNRAQWEMP QVKESKRQFI FDVVNEGGEA EKMELFVSFC ED TIFEMQI AAQISEPEGE PEADEDEGMG EAAAEGAEEG AAGAEGAAGT VAAGATARLA AAAARALRGL SYRSLRRRVR RLR RLTARE AATALAALLW AVVARAGAAG AGAAAGALRL LWGSLFGGGL VEGAKKVTVT ELLAGMPDPT SDEVHGEQPA GPGG DADGA GEGEGEGDAA EGDGDEEVAG HEAGPGGAEG VVAVADGGPF RPEGAGGLGD MGDTTPAEPP TPEGSPILKR KLGVD GEEE ELVPEPEPEP EPEPEKADEE NGEKEEVPEA PPEPPKKAPP SPPAKKEEAG GAGMEFWGEL EVQRVKFLNY LSRNFY TLR FLALFLAFAI NFILLFYKVS DSPPGEDDME GSAAGDLAGA GSGGGSGWGS GAGEEAEGDE DENMVYYFLE ESTGYME PA LWCLSLLHTL VAFLCIIGYN CLKVPLVIFK REKELARKLE FDGLYITEQP GDDDVKGQWD RLVLNTPSFP SNYWDKFV K RKVLDKHGDI FGRERIAELL GMDLASLEIT AHNERKPDPP PGLLTWLMSI DVKYQIWKFG VIFTDNSFLY LGWYMVMSL LGHYNNFFFA AHLLDIAMGV KTLRTILSSV THNGKQLVMT VGLLAVVVYL YTVVAFNFFR KFYNKSEDED EPDMKCDDMM TCYLFHMYV GVRAGGGIGD EIEDPAGDEY ELYRVVFDIT FFFFVIVILL AIIQGLIIDA FGELRDQQEQ VKEDMETKCF I CGIGSDYF DTTPHGFETH TLEEHNLANY MFFLMYLINK DETEHTGQES YVWKMYQERC WDFFPAGDCF RKQYEDQLS

UniProtKB: Ryanodine receptor 1

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分子 #3: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.667305 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GVEIETISPG DGRTFPKKGQ TCVVHYTGML QNGKKFDSSR DRNKPFKFRI GKQEVIKGFE EGAAQMSLGQ RAKLTCTPDV AYGATGHPG VIPPNATLIF DVELLNLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #4: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.620402 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KALGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPAFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAALRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EAFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

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分子 #5: CAFFEINE

分子名称: CAFFEINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: CFF
分子量理論値: 194.191 Da
Chemical component information

ChemComp-CFF:
CAFFEINE / 薬剤*YM

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分子 #6: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #7: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 144529
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / ソフトウェア - 詳細: local Non-uniform refinement
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6m2w


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8duj:
Global map in C1 of RyR1 particles in complex with ImperaCalcin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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