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万見
- EMDB-2753: PGT124 in complex with BG505 SOSIP.664 Env trimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2753
タイトルPGT124 in complex with BG505 SOSIP.664 Env trimer
マップデータReconstruction of PGT124 Fab in complex with BG505 SOSIP.664 Env trimer
試料
  • 試料: Fab fragment of PGT124 monoclonal antibody isolated from human patient in Protocol G cohort. SOSIP.664 soluble Env trimer from HIV-1 virus infecting infant (BG505).
  • タンパク質・ペプチド: Fragment antigen binding
  • タンパク質・ペプチド: BG505 SOSIP.664 gp140
キーワードPGT124 / HIV-1 / envelope glycoprotein trimer / SOSIP / broadly neutralizing antibody
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 17.8 Å
データ登録者Garces F / Sok D / Kong L / McBride R / Kim HJ / Saye-Francisco KF / Julien J-P / Hua Y / Cupo A / Moore JP ...Garces F / Sok D / Kong L / McBride R / Kim HJ / Saye-Francisco KF / Julien J-P / Hua Y / Cupo A / Moore JP / Ward AB / Paulson JC / Burton DR / Wilson IA
引用ジャーナル: Cell / 年: 2014
タイトル: Structural evolution of glycan recognition by a family of potent HIV antibodies.
著者: Fernando Garces / Devin Sok / Leopold Kong / Ryan McBride / Helen J Kim / Karen F Saye-Francisco / Jean-Philippe Julien / Yuanzi Hua / Albert Cupo / John P Moore / James C Paulson / Andrew B ...著者: Fernando Garces / Devin Sok / Leopold Kong / Ryan McBride / Helen J Kim / Karen F Saye-Francisco / Jean-Philippe Julien / Yuanzi Hua / Albert Cupo / John P Moore / James C Paulson / Andrew B Ward / Dennis R Burton / Ian A Wilson /
要旨: The HIV envelope glycoprotein (Env) is densely covered with self-glycans that should help shield it from recognition by the human immune system. Here, we examine how a particularly potent family of ...The HIV envelope glycoprotein (Env) is densely covered with self-glycans that should help shield it from recognition by the human immune system. Here, we examine how a particularly potent family of broadly neutralizing antibodies (Abs) has evolved common and distinct structural features to counter the glycan shield and interact with both glycan and protein components of HIV Env. The inferred germline antibody already harbors potential binding pockets for a glycan and a short protein segment. Affinity maturation then leads to divergent evolutionary branches that either focus on a single glycan and protein segment (e.g., Ab PGT124) or engage multiple glycans (e.g., Abs PGT121-123). Furthermore, other surrounding glycans are avoided by selecting an appropriate initial antibody shape that prevents steric hindrance. Such molecular recognition lessons are important for engineering proteins that can recognize or accommodate glycans.
履歴
登録2014年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年8月27日-
マップ公開2015年4月15日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2753-PGT...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2753.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of PGT124 Fab in complex with BG505 SOSIP.664 Env trimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å		2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å		2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.8 / ムービー #1: 2.8
最小 - 最大-3.73774481 - 11.876063350000001
平均 (標準偏差)0.0 (±0.90726209)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-39-39-39
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 328.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.052.052.05
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.000328.000328.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-39-39-39
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-3.73811.8760.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fab fragment of PGT124 monoclonal antibody isolated from human pa...

全体名称: Fab fragment of PGT124 monoclonal antibody isolated from human patient in Protocol G cohort. SOSIP.664 soluble Env trimer from HIV-1 virus infecting infant (BG505).
要素
  • 試料: Fab fragment of PGT124 monoclonal antibody isolated from human patient in Protocol G cohort. SOSIP.664 soluble Env trimer from HIV-1 virus infecting infant (BG505).
  • タンパク質・ペプチド: Fragment antigen binding
  • タンパク質・ペプチド: BG505 SOSIP.664 gp140

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超分子 #1000: Fab fragment of PGT124 monoclonal antibody isolated from human pa...

超分子名称: Fab fragment of PGT124 monoclonal antibody isolated from human patient in Protocol G cohort. SOSIP.664 soluble Env trimer from HIV-1 virus infecting infant (BG505).
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One SOSIP trimer binds 3 PGT124 Fabs / Number unique components: 2
分子量実験値: 750 KDa / 理論値: 750 KDa

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分子 #1: Fragment antigen binding

分子名称: Fragment antigen binding / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Fab / 詳細: Fab consists of heavy and light chain / コピー数: 3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F

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分子 #2: BG505 SOSIP.664 gp140

分子名称: BG505 SOSIP.664 gp140 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: SOSIP trimer / 詳細: SOSIP trimer consists of 3 gp140 subunits / コピー数: 1 / 集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human
分子量実験値: 600 KDa / 理論値: 600 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: TBS
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl formate
グリッド詳細: 400 copper mesh with thin carbon support glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
日付2013年7月23日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 2.05 µm / 実像数: 594 / 平均電子線量: 25 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダー: room temp / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 55
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected with DoG Picker, an automatic selection program
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 12245
最終 2次元分類クラス数: 120

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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