[日本語] English
万見
- EMDB-27277: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two ubi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27277
タイトルSaccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uC)
マップデータcomposite map of the ubiquitin unfolded state 'uC'
試料
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uC)
    • 複合体: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uC)
      • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 48
      • タンパク質・ペプチド: Nuclear protein localization protein 4
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin fusion degradation protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • 複合体: Cdc48 hexamer
      • 複合体: D1/D2 ATPase domains of the Cdc48 hexamer
    • 複合体: Two folded ubiqutin moieties and one unfolded ubiquitin bound to Ufd1/Npl4
      • 複合体: Two folded ubiqutin moieties bound to Ufd1/Npl4
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードATPASE / ATPASE COMPLEX / UBIQUITIN / SUMO / SMT3 / QUALITY CONTROL / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Pexophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of pyruvate metabolism ...Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Pexophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of pyruvate metabolism / SCF complex disassembly in response to cadmium stress / mitotic DNA replication termination / Ovarian tumor domain proteases / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / protein localization to vacuole / sister chromatid biorientation / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum membrane fusion / ribophagy / DNA replication termination / RQC complex / Metalloprotease DUBs / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of mitochondrial fusion / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / HSF1 activation / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein-containing complex disassembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / endosome to plasma membrane protein transport / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / protein phosphatase regulator activity / Translesion Synthesis by POLH / piecemeal microautophagy of the nucleus / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / mating projection tip / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Protein methylation / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / replisome / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / vesicle-fusing ATPase / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / nonfunctional rRNA decay / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Dual incision in TC-NER / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / mRNA transport / Ub-specific processing proteases / ATP metabolic process / ERAD pathway / Neutrophil degranulation / rescue of stalled ribosome / ubiquitin binding / macroautophagy / modification-dependent protein catabolic process / positive regulation of protein localization to nucleus / protein tag activity / peroxisome / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / : / : / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1, N-terminal subdomain 1 / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1, N-terminal subdomain 2 / NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 ...Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / : / : / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1, N-terminal subdomain 1 / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1, N-terminal subdomain 2 / NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / MPN domain / MPN domain profile. / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin / Cell division control protein 48 / Nuclear protein localization protein 4 / Ubiquitin fusion degradation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Lee HG / Lima CD
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118080 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: SUMO enhances unfolding of SUMO-polyubiquitin-modified substrates by the Ufd1/Npl4/Cdc48 complex.
著者: Hyein G Lee / Abigail A Lemmon / Christopher D Lima /
要旨: The Ufd1/Npl4/Cdc48 complex is a universal protein segregase that plays key roles in eukaryotic cellular processes. Its functions orchestrating the clearance or removal of polyubiquitylated targets ...The Ufd1/Npl4/Cdc48 complex is a universal protein segregase that plays key roles in eukaryotic cellular processes. Its functions orchestrating the clearance or removal of polyubiquitylated targets are established; however, prior studies suggest that the complex also targets substrates modified by the ubiquitin-like protein SUMO. Here, we show that interactions between Ufd1 and SUMO enhance unfolding of substrates modified by SUMO-polyubiquitin hybrid chains by the budding yeast Ufd1/Npl4/Cdc48 complex compared to substrates modified by polyubiquitin chains, a difference that is accentuated when the complex has a choice between these substrates. Incubating Ufd1/Npl4/Cdc48 with a substrate modified by a SUMO-polyubiquitin hybrid chain produced a series of single-particle cryo-EM structures that reveal features of interactions between Ufd1/Npl4/Cdc48 and ubiquitin prior to and during unfolding of ubiquitin. These results are consistent with cellular functions for SUMO and ubiquitin modifications and support a physical model wherein Ufd1/Npl4/Cdc48, SUMO, and ubiquitin conjugation pathways converge to promote clearance of proteins modified with SUMO and polyubiquitin.
履歴
登録2022年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月30日-
マップ公開2022年11月30日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_27277.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27277.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 408.576 Å		1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 408.576 Å		1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 408.576 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.064 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 9.0
最小 - 最大-25.923601000000001 - 66.073740000000001
平均 (標準偏差)-0.01667898 (±1.0809361)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 408.576 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

+
追加マップ: post-process overall refinement map of the ubiquitin unfolded...

ファイルemd_27277_additional_1.map
注釈post-process overall refinement map of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement half map 2 of the Cdc48...

ファイルemd_27277_additional_10.map
注釈focused refinement half map 2 of the Cdc48 hexamer of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement half map 1 of the D1/D2...

ファイルemd_27277_additional_11.map
注釈focused refinement half map 1 of the D1/D2 domains of Cdc48 of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement half map 1 of the upper...

ファイルemd_27277_additional_12.map
注釈focused refinement half map 1 of the upper Ufd1/Npl4/polyubiquitin density of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement half map 1 of the Cdc48...

ファイルemd_27277_additional_13.map
注釈focused refinement half map 1 of the Cdc48 hexamer of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement half map 2 of the upper...

ファイルemd_27277_additional_2.map
注釈focused refinement half map 2 of the upper Ufd1/Npl4/polyubiquitin density of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: post-processed focused refinement map of the Cdc48 hexamer...

ファイルemd_27277_additional_3.map
注釈post-processed focused refinement map of the Cdc48 hexamer of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement half map 2 of the D1/D2...

ファイルemd_27277_additional_4.map
注釈focused refinement half map 2 of the D1/D2 domains of Cdc48 of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: post-processed focused refinement map of the D1/D2 domains...

ファイルemd_27277_additional_5.map
注釈post-processed focused refinement map of the D1/D2 domains of Cdc48 of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: post-processed focused refinement map of the upper Ufd1/Npl4/polyubiquitin...

ファイルemd_27277_additional_6.map
注釈post-processed focused refinement map of the upper Ufd1/Npl4/polyubiquitin density of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: post-processed focused refinement map of the Ufd1/Npl4/polyubiquitin density...

ファイルemd_27277_additional_7.map
注釈post-processed focused refinement map of the Ufd1/Npl4/polyubiquitin density of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement half map 1 of the Ufd1/Npl4/polyubiquitin...

ファイルemd_27277_additional_8.map
注釈focused refinement half map 1 of the Ufd1/Npl4/polyubiquitin density of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: focused refinement half map 2 of the Ufd1/Npl4/polyubiquitin...

ファイルemd_27277_additional_9.map
注釈focused refinement half map 2 of the Ufd1/Npl4/polyubiquitin density of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
ハーフマップ: overall refinement half map 2 of the ubiquitin unfolded state 'uC'

ファイルemd_27277_half_map_1.map
注釈overall refinement half map 2 of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
ハーフマップ: overall refinement half map 1 of the ubiquitin unfolded state 'uC'

ファイルemd_27277_half_map_2.map
注釈overall refinement half map 1 of the ubiquitin unfolded state 'uC'
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two fol...

全体名称: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uC)
要素
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uC)
    • 複合体: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uC)
      • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 48
      • タンパク質・ペプチド: Nuclear protein localization protein 4
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin fusion degradation protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • 複合体: Cdc48 hexamer
      • 複合体: D1/D2 ATPase domains of the Cdc48 hexamer
    • 複合体: Two folded ubiqutin moieties and one unfolded ubiquitin bound to Ufd1/Npl4
      • 複合体: Two folded ubiqutin moieties bound to Ufd1/Npl4
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two fol...

超分子名称: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uC)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: Ufd1/Npl4/Cdc48 was pre-incubated with polyubiquitylated SUMO-ubiquitin-mEOS and ATP - this class represents the portion of the substrate-bound complex engaged with two folded ubiquitin ...詳細: Ufd1/Npl4/Cdc48 was pre-incubated with polyubiquitylated SUMO-ubiquitin-mEOS and ATP - this class represents the portion of the substrate-bound complex engaged with two folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin (state uC)
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #2: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two fol...

超分子名称: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to two folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uC)
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: overall refinement map is "uncopenC_overall_390_postprocess_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenC_overall_half1.mrc" and "uncopenC_overall_half2.mrc"
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #3: Cdc48 hexamer

超分子名称: Cdc48 hexamer / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
詳細: focused refinement map of the Cdc48 is "uncopenC_cdc48_533_postprocess_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenC_cdc48_half1.mrc" and "uncopenC_cdc48_half2.mrc"
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #4: Two folded ubiqutin moieties and one unfolded ubiquitin bound to ...

超分子名称: Two folded ubiqutin moieties and one unfolded ubiquitin bound to Ufd1/Npl4
タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#4
詳細: Focused refinement map of the Ufd1/Npl4 tower with polyubiquitin is "uncopenC_tower_399_postprocess_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenC_tower_half1.mrc" and "uncopenC_tower_half2.mrc"
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #5: D1/D2 ATPase domains of the Cdc48 hexamer

超分子名称: D1/D2 ATPase domains of the Cdc48 hexamer / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #1
詳細: focused refinement map of the D1/D2 ATPase domains of Cdc48 is "uncopenC_atpase_526_postprocess_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenC_atpase_half1.mrc" and "uncopenC_atpase_half2.mrc"
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #6: Two folded ubiqutin moieties bound to Ufd1/Npl4

超分子名称: Two folded ubiqutin moieties bound to Ufd1/Npl4 / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 4 / 含まれる分子: #2, #4
詳細: Focused refinement map of the Ufd1/Npl4 tower with polyubiquitin is "uncopenC_tower_399_postprocess_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenC_tower_half1.mrc" and "uncopenC_tower_half2.mrc"
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
分子 #1: Cell division control protein 48

分子名称: Cell division control protein 48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 92.389195 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMGEEHKP LLDASGVDPR EEDKTATAIL RRKKKDNMLL VDDAINDDNS VIAINSNTMD KLELFRGDTV LVKGKKRKDT VLIVLIDDE LEDGACRINR VVRNNLRIRL GDLVTIHPCP DIKYATRISV LPIADTIEGI TGNLFDVFLK PYFVEAYRPV R KGDHFVVR ...文字列:
GSHMGEEHKP LLDASGVDPR EEDKTATAIL RRKKKDNMLL VDDAINDDNS VIAINSNTMD KLELFRGDTV LVKGKKRKDT VLIVLIDDE LEDGACRINR VVRNNLRIRL GDLVTIHPCP DIKYATRISV LPIADTIEGI TGNLFDVFLK PYFVEAYRPV R KGDHFVVR GGMRQVEFKV VDVEPEEYAV VAQDTIIHWE GEPINREDEE NNMNEVGYDD IGGCRKQMAQ IREMVELPLR HP QLFKAIG IKPPRGVLMY GPPGTGKTLM ARAVANETGA FFFLINGPEV MSKMAGESES NLRKAFEEAE KNAPAIIFID EID SIAPKR DKTNGEVERR VVSQLLTLMD GMKARSNVVV IAATNRPNSI DPALRRFGRF DREVDIGIPD ATGRLEVLRI HTKN MKLAD DVDLEALAAE THGYVGADIA SLCSEAAMQQ IREKMDLIDL DEDEIDAEVL DSLGVTMDNF RFALGNSNPS ALRET VVES VNVTWDDVGG LDEIKEELKE TVEYPVLHPD QYTKFGLSPS KGVLFYGPPG TGKTLLAKAV ATEVSANFIS VKGPEL LSM WYGESESNIR DIFDKARAAA PTVVFLDELD SIAKARGGSL GDAGGASDRV VNQLLTEMDG MNAKKNVFVI GATNRPD QI DPAILRPGRL DQLIYVPLPD ENARLSILNA QLRKTPLEPG LELTAIAKAT QGFSGADLLY IVQRAAKYAI KDSIEAHR Q HEAEKEVKVE GEDVEMTDEG AKAEQEPEVD PVPYITKEHF AEAMKTAKRS VSDAELRRYE AYSQQMKASR GQFSNFNFN DAPLGTTATD NANSNNSAPS GAGAAFGSNA EEDDDLYS

UniProtKB: Cell division control protein 48

+
分子 #2: Nuclear protein localization protein 4

分子名称: Nuclear protein localization protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 66.144336 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMLIRFRS KNGTHRVSCQ ENDLFGTVIE KLVGNLDPNA DVDTFTVCEK PGQGIHAVSE LADRTVMDLG LKHGDMLILN YSDKPANEK DGVNVEIGSV GIDSKGIRQH RYGPLRIKEL AVDEELEKED GLIPRQKSKL CKHGDRGMCE YCSPLPPWDK E YHEKNKIK ...文字列:
GSHMLIRFRS KNGTHRVSCQ ENDLFGTVIE KLVGNLDPNA DVDTFTVCEK PGQGIHAVSE LADRTVMDLG LKHGDMLILN YSDKPANEK DGVNVEIGSV GIDSKGIRQH RYGPLRIKEL AVDEELEKED GLIPRQKSKL CKHGDRGMCE YCSPLPPWDK E YHEKNKIK HISFHSYLKK LNENANKKEN GSSYISPLSE PDFRINKRCH NGHEPWPRGI CSKCQPSAIT LQQQEFRMVD HV EFQKSEI INEFIQAWRY TGMQRFGYMY GSYSKYDNTP LGIKAVVEAI YEPPQHDEQD GLTMDVEQVK NEMLQIDRQA QEM GLSRIG LIFTDLSDAG AGDGSVFCKR HKDSFFLSSL EVIMAARHQT RHPNVSKYSE QGFFSSKFVT CVISGNLEGE IDIS SYQVS TEAEALVTAD MISGSTFPSM AYINDTTDER YVPEIFYMKS NEYGITVKEN AKPAFPVDYL LVTLTHGFPN TDTET NSKF VSSTGFPWSN RQAMGQSQDY QELKKYLFNV ASSGDFNLLH EKISNFHLLL YINSLQILSP DEWKLLIESA VKNEWE ESL LKLVSSAGWQ TLVMILQESG

UniProtKB: Nuclear protein localization protein 4

+
分子 #3: Ubiquitin fusion degradation protein 1

分子名称: Ubiquitin fusion degradation protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 40.001449 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSMFSGFSSF GGGNGFVNMP QTFEEFFRCY PIAMMNDRIR KDDANFGGKI FLPPSALSKL SMLNIRYPML FKLTANETGR VTHGGVLEF IAEEGRVYLP QWMMETLGIQ PGSLLQISST DVPLGQFVKL EPQSVDFLDI SDPKAVLENV LRNFSTLTVD D VIEISYNG ...文字列:
GSMFSGFSSF GGGNGFVNMP QTFEEFFRCY PIAMMNDRIR KDDANFGGKI FLPPSALSKL SMLNIRYPML FKLTANETGR VTHGGVLEF IAEEGRVYLP QWMMETLGIQ PGSLLQISST DVPLGQFVKL EPQSVDFLDI SDPKAVLENV LRNFSTLTVD D VIEISYNG KTFKIKILEV KPESSSKSIC VIETDLVTDF APPVGYVEPD YKALKAQQDK EKKNSFGKGQ VLDPSVLGQG SM STRIDYA GIANSSRNKL SKFVGQGQNI SGKAPKAEPK QDIKDMKITF DGEPAKLDLP EGQLFFGFPM VLPKEDEESA AGS KSSEQN FQGQGISLRK SNKRKTKSDH DSSKSKAPKS PEVIEID

UniProtKB: Ubiquitin fusion degradation protein 1

+
分子 #4: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: ubiquitin that is part of the SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS substrate; SUMO-ubiquitin-mEOS modified on K48 of ubiquitin with a K48-linked polyubiquitin. Sequence of the unmodified substrate ...詳細: ubiquitin that is part of the SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS substrate; SUMO-ubiquitin-mEOS modified on K48 of ubiquitin with a K48-linked polyubiquitin. Sequence of the unmodified substrate is MGSSHHHHHHSSGENLYFQGHMSDSEVNQEAKPEVKPEVKPETHINLKVSDGSSEIFFKIKKTTPLRRLMEAFAKRQGKEMDSLRFLYDGIRIQADQTPEDLDMEDNDIIEAHREQIGGSHMQIFVKTLTGKTITLEVESSDTIDNVKSKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRTLSDYNIQKESTLHLVLRLRGGMSAIKPDMKIKLRMEGNVNGHHFVIDGDGTGKPFEGKQSMDLEVKEGGPLPFAFDILTTAFHYGNRVFAKYPDNIQDYFKQSFPKGYSWERSLTFEDGGICNARNDITMEGDTFYNKVRFYGTNFPANGPVMQKKTLKWEPSTEKMYVRDGVLTGDIEMALLLEGNAHYRCDFRTTYKAKEKGVKLPGAHFVDHCIEILSHDKDYNKVKLYEHAVAHSGLPDNARR
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 8.568769 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVESS DTIDNVKSKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin

+
分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 7 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM HEPES pH 8.0, 150 mM NaCl, 0.1 mM TCEP, 1 mM MgCl2, 5 mM ATP. Added 0.05% CHAPSO before vitrification.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 8 s wait, 4 s blot before plunging.
詳細Ufd1/Npl4/Cdc48 was pre-incubated with SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 70.577 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model from cryosparc
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 48941
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る