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- EMDB-27273: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex unbound but in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27273
タイトルSaccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex unbound but in the presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP
マップデータcomposite map of substrate unbound class of particles. This class represents the portion of particles where Ufd1/Npl4/Cdc48 was not bound to the SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS substrate. Composite map represents the composite map of overall and focused refinements under this deposition.
試料
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex unbound but in the presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP
    • 複合体: Cdc48 hexamer
      • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 48
    • 複合体: Ufd1/Npl4 tower
      • タンパク質・ペプチド: Nuclear protein localization protein 4
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin fusion degradation protein 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードATPASE / ATPASE COMPLEX / UBIQUITIN / SUMO / SMT3 / QUALITY CONTROL / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


SCF complex disassembly in response to cadmium stress / Ovarian tumor domain proteases / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / DNA replication termination / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / positive regulation of mitochondrial fusion / sister chromatid biorientation / ribophagy ...SCF complex disassembly in response to cadmium stress / Ovarian tumor domain proteases / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / DNA replication termination / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / positive regulation of mitochondrial fusion / sister chromatid biorientation / ribophagy / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / RQC complex / protein localization to vacuole / protein-containing complex disassembly / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / HSF1 activation / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / nonfunctional rRNA decay / protein phosphatase regulator activity / Translesion Synthesis by POLH / piecemeal microautophagy of the nucleus / mating projection tip / Protein methylation / vesicle-fusing ATPase / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / replisome / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / retrograde protein transport, ER to cytosol / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / autophagosome maturation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA transport / ERAD pathway / ATP metabolic process / Neutrophil degranulation / rescue of stalled ribosome / ubiquitin binding / macroautophagy / positive regulation of protein localization to nucleus / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1 / NPL4, zinc-binding putative / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / NPL4 family / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain ...Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1 / NPL4, zinc-binding putative / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / NPL4 family / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / MPN domain / MPN domain profile. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 48 / Nuclear protein localization protein 4 / Ubiquitin fusion degradation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Lee HG / Lima CD
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118080 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: SUMO enhances unfolding of SUMO-polyubiquitin-modified substrates by the Ufd1/Npl4/Cdc48 complex.
著者: Hyein G Lee / Abigail A Lemmon / Christopher D Lima /
要旨: The Ufd1/Npl4/Cdc48 complex is a universal protein segregase that plays key roles in eukaryotic cellular processes. Its functions orchestrating the clearance or removal of polyubiquitylated targets ...The Ufd1/Npl4/Cdc48 complex is a universal protein segregase that plays key roles in eukaryotic cellular processes. Its functions orchestrating the clearance or removal of polyubiquitylated targets are established; however, prior studies suggest that the complex also targets substrates modified by the ubiquitin-like protein SUMO. Here, we show that interactions between Ufd1 and SUMO enhance unfolding of substrates modified by SUMO-polyubiquitin hybrid chains by the budding yeast Ufd1/Npl4/Cdc48 complex compared to substrates modified by polyubiquitin chains, a difference that is accentuated when the complex has a choice between these substrates. Incubating Ufd1/Npl4/Cdc48 with a substrate modified by a SUMO-polyubiquitin hybrid chain produced a series of single-particle cryo-EM structures that reveal features of interactions between Ufd1/Npl4/Cdc48 and ubiquitin prior to and during unfolding of ubiquitin. These results are consistent with cellular functions for SUMO and ubiquitin modifications and support a physical model wherein Ufd1/Npl4/Cdc48, SUMO, and ubiquitin conjugation pathways converge to promote clearance of proteins modified with SUMO and polyubiquitin.
履歴
登録2022年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月30日-
マップ公開2022年11月30日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27273.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27273.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map of substrate unbound class of particles. This class represents the portion of particles where Ufd1/Npl4/Cdc48 was not bound to the SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS substrate. Composite map represents the composite map of overall and focused refinements under this deposition.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.064 Å
密度
表面レベル登録者による: 7.0
最小 - 最大-32.560955 - 66.357730000000004
平均 (標準偏差)-0.02865957 (±1.0146987)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 408.576 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: focused refinement of the D1/D2 domains of Cdc48...

ファイルemd_27273_additional_1.map
注釈focused refinement of the D1/D2 domains of Cdc48 of substrate unbound class of particles, post-processed
投影像・断面図
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追加マップ: focused refinement half map 1 of the D1/D2...

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注釈focused refinement half map 1 of the D1/D2 domains of Cdc48 in substrate unbound class of particles
投影像・断面図
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追加マップ: focused refinement of cdc48 of substrate unbound class...

ファイルemd_27273_additional_2.map
注釈focused refinement of cdc48 of substrate unbound class of particles, post-processed
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追加マップ: overall refinement of substrate unbound class of particles,...

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注釈overall refinement of substrate unbound class of particles, post-processed
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追加マップ: focused refinement of the central densities of Ufd1/Npl4...

ファイルemd_27273_additional_4.map
注釈focused refinement of the central densities of Ufd1/Npl4 of substrate unbound class of particles, post-processed
投影像・断面図
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追加マップ: focused refinement half map 2 of the D1/D2...

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注釈focused refinement half map 2 of the D1/D2 domains of Cdc48 of substrate unbound class of particles
投影像・断面図
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追加マップ: focused refinement half map 1 of Cdc48 of...

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注釈focused refinement half map 1 of Cdc48 of substrate unbound class of particles
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追加マップ: focused refinement half map 1 of the central...

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注釈focused refinement half map 1 of the central Ufd1/Npl4 density of substrate unbound class of particles
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追加マップ: focused refinement half map 2 of Cdc48 of...

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注釈focused refinement half map 2 of Cdc48 of substrate unbound class of particles
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追加マップ: focused refinement half map 2 of the central...

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注釈focused refinement half map 2 of the central Ufd1/Npl4 density of substrate unbound class of particles
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ハーフマップ: overall refinement half map 2 of substrate unbound class of particles

ファイルemd_27273_half_map_1.map
注釈overall refinement half map 2 of substrate unbound class of particles
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ハーフマップ: overall refinement half map 1 of substrate unbound class of particles

ファイルemd_27273_half_map_2.map
注釈overall refinement half map 1 of substrate unbound class of particles
投影像・断面図
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試料の構成要素

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全体 : Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex unbound but in t...

全体名称: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex unbound but in the presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP
要素
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex unbound but in the presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP
    • 複合体: Cdc48 hexamer
      • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 48
    • 複合体: Ufd1/Npl4 tower
      • タンパク質・ペプチド: Nuclear protein localization protein 4
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin fusion degradation protein 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex unbound but in t...

超分子名称: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex unbound but in the presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: This class represents the portion of particles where Ufd1/Npl4/Cdc48 was not bound to the SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS substrate. Composite map represents the composite map of overall and ...詳細: This class represents the portion of particles where Ufd1/Npl4/Cdc48 was not bound to the SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS substrate. Composite map represents the composite map of overall and focused refinements under this deposition.

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超分子 #2: Cdc48 hexamer

超分子名称: Cdc48 hexamer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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超分子 #3: Ufd1/Npl4 tower

超分子名称: Ufd1/Npl4 tower / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Cell division control protein 48

分子名称: Cell division control protein 48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 92.389195 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMGEEHKP LLDASGVDPR EEDKTATAIL RRKKKDNMLL VDDAINDDNS VIAINSNTMD KLELFRGDTV LVKGKKRKDT VLIVLIDDE LEDGACRINR VVRNNLRIRL GDLVTIHPCP DIKYATRISV LPIADTIEGI TGNLFDVFLK PYFVEAYRPV R KGDHFVVR ...文字列:
GSHMGEEHKP LLDASGVDPR EEDKTATAIL RRKKKDNMLL VDDAINDDNS VIAINSNTMD KLELFRGDTV LVKGKKRKDT VLIVLIDDE LEDGACRINR VVRNNLRIRL GDLVTIHPCP DIKYATRISV LPIADTIEGI TGNLFDVFLK PYFVEAYRPV R KGDHFVVR GGMRQVEFKV VDVEPEEYAV VAQDTIIHWE GEPINREDEE NNMNEVGYDD IGGCRKQMAQ IREMVELPLR HP QLFKAIG IKPPRGVLMY GPPGTGKTLM ARAVANETGA FFFLINGPEV MSKMAGESES NLRKAFEEAE KNAPAIIFID EID SIAPKR DKTNGEVERR VVSQLLTLMD GMKARSNVVV IAATNRPNSI DPALRRFGRF DREVDIGIPD ATGRLEVLRI HTKN MKLAD DVDLEALAAE THGYVGADIA SLCSEAAMQQ IREKMDLIDL DEDEIDAEVL DSLGVTMDNF RFALGNSNPS ALRET VVES VNVTWDDVGG LDEIKEELKE TVEYPVLHPD QYTKFGLSPS KGVLFYGPPG TGKTLLAKAV ATEVSANFIS VKGPEL LSM WYGESESNIR DIFDKARAAA PTVVFLDELD SIAKARGGSL GDAGGASDRV VNQLLTEMDG MNAKKNVFVI GATNRPD QI DPAILRPGRL DQLIYVPLPD ENARLSILNA QLRKTPLEPG LELTAIAKAT QGFSGADLLY IVQRAAKYAI KDSIEAHR Q HEAEKEVKVE GEDVEMTDEG AKAEQEPEVD PVPYITKEHF AEAMKTAKRS VSDAELRRYE AYSQQMKASR GQFSNFNFN DAPLGTTATD NANSNNSAPS GAGAAFGSNA EEDDDLYS

UniProtKB: Cell division control protein 48

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分子 #2: Nuclear protein localization protein 4

分子名称: Nuclear protein localization protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 66.144336 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMLIRFRS KNGTHRVSCQ ENDLFGTVIE KLVGNLDPNA DVDTFTVCEK PGQGIHAVSE LADRTVMDLG LKHGDMLILN YSDKPANEK DGVNVEIGSV GIDSKGIRQH RYGPLRIKEL AVDEELEKED GLIPRQKSKL CKHGDRGMCE YCSPLPPWDK E YHEKNKIK ...文字列:
GSHMLIRFRS KNGTHRVSCQ ENDLFGTVIE KLVGNLDPNA DVDTFTVCEK PGQGIHAVSE LADRTVMDLG LKHGDMLILN YSDKPANEK DGVNVEIGSV GIDSKGIRQH RYGPLRIKEL AVDEELEKED GLIPRQKSKL CKHGDRGMCE YCSPLPPWDK E YHEKNKIK HISFHSYLKK LNENANKKEN GSSYISPLSE PDFRINKRCH NGHEPWPRGI CSKCQPSAIT LQQQEFRMVD HV EFQKSEI INEFIQAWRY TGMQRFGYMY GSYSKYDNTP LGIKAVVEAI YEPPQHDEQD GLTMDVEQVK NEMLQIDRQA QEM GLSRIG LIFTDLSDAG AGDGSVFCKR HKDSFFLSSL EVIMAARHQT RHPNVSKYSE QGFFSSKFVT CVISGNLEGE IDIS SYQVS TEAEALVTAD MISGSTFPSM AYINDTTDER YVPEIFYMKS NEYGITVKEN AKPAFPVDYL LVTLTHGFPN TDTET NSKF VSSTGFPWSN RQAMGQSQDY QELKKYLFNV ASSGDFNLLH EKISNFHLLL YINSLQILSP DEWKLLIESA VKNEWE ESL LKLVSSAGWQ TLVMILQESG

UniProtKB: Nuclear protein localization protein 4

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分子 #3: Ubiquitin fusion degradation protein 1

分子名称: Ubiquitin fusion degradation protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 40.001449 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSMFSGFSSF GGGNGFVNMP QTFEEFFRCY PIAMMNDRIR KDDANFGGKI FLPPSALSKL SMLNIRYPML FKLTANETGR VTHGGVLEF IAEEGRVYLP QWMMETLGIQ PGSLLQISST DVPLGQFVKL EPQSVDFLDI SDPKAVLENV LRNFSTLTVD D VIEISYNG ...文字列:
GSMFSGFSSF GGGNGFVNMP QTFEEFFRCY PIAMMNDRIR KDDANFGGKI FLPPSALSKL SMLNIRYPML FKLTANETGR VTHGGVLEF IAEEGRVYLP QWMMETLGIQ PGSLLQISST DVPLGQFVKL EPQSVDFLDI SDPKAVLENV LRNFSTLTVD D VIEISYNG KTFKIKILEV KPESSSKSIC VIETDLVTDF APPVGYVEPD YKALKAQQDK EKKNSFGKGQ VLDPSVLGQG SM STRIDYA GIANSSRNKL SKFVGQGQNI SGKAPKAEPK QDIKDMKITF DGEPAKLDLP EGQLFFGFPM VLPKEDEESA AGS KSSEQN FQGQGISLRK SNKRKTKSDH DSSKSKAPKS PEVIEID

UniProtKB: Ubiquitin fusion degradation protein 1

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM HEPES pH 8.0, 150 mM NaCl, 0.1 mM TCEP, 1 mM MgCl2, 5 mM ATP. Added 0.05% CHAPSO before vitrification.
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 8 s wait, 4 s blot before plunging.
詳細Ufd1/Npl4/Cdc48 was pre-incubated with SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 70.577 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model from cryosparc
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 346933
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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