[日本語] English
万見
- EMDB-26846: Composite cryo-EM map of the Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26846
タイトルComposite cryo-EM map of the Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex
マップデータA composite map of the Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex
試料
  • 複合体: The Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 3種
キーワードmTORC1 / TFEB / Lysosome biogenesis / Autophagy / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of TORC1 signaling ...regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of TORC1 signaling / antibacterial innate immune response / protein localization to lysosome / TORC1 complex / positive regulation of odontoblast differentiation / regulation of TOR signaling / endosome organization / regulation of lysosome organization / Amino acids regulate mTORC1 / fibroblast migration / cellular response to L-leucine / MTOR signalling / lysosome localization / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / serine/threonine protein kinase complex / positive regulation of osteoclast differentiation / cellular response to osmotic stress / kinase activator activity / protein localization to membrane / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / endosomal transport / azurophil granule membrane / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / lysosome organization / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / small GTPase-mediated signal transduction / Macroautophagy / regulation of cell size / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / social behavior / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / tertiary granule membrane / humoral immune response / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / protein kinase activator activity / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / regulation of receptor recycling / positive regulation of TOR signaling / response to amino acid / RAC2 GTPase cycle / HSF1-dependent transactivation / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / enzyme-substrate adaptor activity / embryonic placenta development / cellular response to nutrient levels / positive regulation of lipid biosynthetic process / specific granule membrane / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of autophagy / positive regulation of endothelial cell proliferation / 14-3-3 protein binding / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of TORC1 signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / RNA splicing / viral genome replication / cholesterol homeostasis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of glycolytic process / cellular response to starvation / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of interleukin-8 production / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / cellular response to amino acid stimulus / regulation of cell growth / cellular response to glucose stimulus / MAP2K and MAPK activation / response to virus / small GTPase binding / positive regulation of protein localization to nucleus / autophagy / cytoplasmic stress granule / sequence-specific double-stranded DNA binding / GDP binding / late endosome membrane / intracellular protein localization / late endosome / glucose homeostasis / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / GTPase binding
類似検索 - 分子機能
Transcription factor EB / MiT/TFE transcription factors, C-terminal / MiT/TFE transcription factors, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3371) / MITF/TFEB/TFEC/TFE3 N-terminus / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 ...Transcription factor EB / MiT/TFE transcription factors, C-terminal / MiT/TFE transcription factors, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3371) / MITF/TFEB/TFEC/TFE3 N-terminus / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / RagA/B / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Ragulator complex protein LAMTOR2-like / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / HEAT repeat / HEAT repeat / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ragulator complex protein LAMTOR5 / Transcription factor EB / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR1 / Ras-related GTP-binding protein A / Regulatory-associated protein of mTOR / Ras-related GTP-binding protein C / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Cui Z / Hurley J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM111730 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structure of the lysosomal mTORC1-TFEB-Rag-Ragulator megacomplex.
著者: Zhicheng Cui / Gennaro Napolitano / Mariana E G de Araujo / Alessandra Esposito / Jlenia Monfregola / Lukas A Huber / Andrea Ballabio / James H Hurley /
要旨: The transcription factor TFEB is a master regulator of lysosomal biogenesis and autophagy. The phosphorylation of TFEB by the mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is unique in its ...The transcription factor TFEB is a master regulator of lysosomal biogenesis and autophagy. The phosphorylation of TFEB by the mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is unique in its mTORC1 substrate recruitment mechanism, which is strictly dependent on the amino acid-mediated activation of the RagC GTPase activating protein FLCN. TFEB lacks the TOR signalling motif responsible for the recruitment of other mTORC1 substrates. We used cryogenic-electron microscopy to determine the structure of TFEB as presented to mTORC1 for phosphorylation, which we refer to as the 'megacomplex'. Two full Rag-Ragulator complexes present each molecule of TFEB to the mTOR active site. One Rag-Ragulator complex is bound to Raptor in the canonical mode seen previously in the absence of TFEB. A second Rag-Ragulator complex (non-canonical) docks onto the first through a RagC GDP-dependent contact with the second Ragulator complex. The non-canonical Rag dimer binds the first helix of TFEB with a RagC-dependent aspartate clamp in the cleft between the Rag G domains. In cellulo mutation of the clamp drives TFEB constitutively into the nucleus while having no effect on mTORC1 localization. The remainder of the 108-amino acid TFEB docking domain winds around Raptor and then back to RagA. The double use of RagC GDP contacts in both Rag dimers explains the strong dependence of TFEB phosphorylation on FLCN and the RagC GDP state.
履歴
登録2022年5月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月30日-
マップ公開2022年11月30日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_26846.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26846.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A composite map of the Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336. Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336. Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.0
最小 - 最大-45.300204999999998 - 79.716800000000006
平均 (標準偏差)0.017247148 (±1.4118416)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 336.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 : The Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex

全体名称: The Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex
要素
  • 複合体: The Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex
    • タンパク質・ペプチド: Regulatory-associated protein of mTOR
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein A
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein C
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR1
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR2
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR3
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR4
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR5
    • タンパク質・ペプチド: Transcription factor EB
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: The Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex

超分子名称: The Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9

+
分子 #1: Regulatory-associated protein of mTOR

分子名称: Regulatory-associated protein of mTOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 149.200016 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MESEMLQSPL LGLGEEDEAD LTDWNLPLAF MKKRHCEKIE GSKSLAQSWR MKDRMKTVSV ALVLCLNVGV DPPDVVKTTP CARLECWID PLSMGPQKAL ETIGANLQKQ YENWQPRARY KQSLDPTVDE VKKLCTSLRR NAKEERVLFH YNGHGVPRPT V NGEVWVFN ...文字列:
MESEMLQSPL LGLGEEDEAD LTDWNLPLAF MKKRHCEKIE GSKSLAQSWR MKDRMKTVSV ALVLCLNVGV DPPDVVKTTP CARLECWID PLSMGPQKAL ETIGANLQKQ YENWQPRARY KQSLDPTVDE VKKLCTSLRR NAKEERVLFH YNGHGVPRPT V NGEVWVFN KNYTQYIPLS IYDLQTWMGS PSIFVYDCSN AGLIVKSFKQ FALQREQELE VAAINPNHPL AQMPLPPSMK NC IQLAACE ATELLPMIPD LPADLFTSCL TTPIKIALRW FCMQKCVSLV PGVTLDLIEK IPGRLNDRRT PLGELNWIFT AIT DTIAWN VLPRDLFQKL FRQDLLVASL FRNFLLAERI MRSYNCTPVS SPRLPPTYMH AMWQAWDLAV DICLSQLPTI IEEG TAFRH SPFFAEQLTA FQVWLTMGVE NRNPPEQLPI VLQVLLSQVH RLRALDLLGR FLDLGPWAVS LALSVGIFPY VLKLL QSSA RELRPLLVFI WAKILAVDSS CQADLVKDNG HKYFLSVLAD PYMPAEHRTM TAFILAVIVN SYHTGQEACL QGNLIA ICL EQLNDPHPLL RQWVAICLGR IWQNFDSARW CGVRDSAHEK LYSLLSDPIP EVRCAAVFAL GTFVGNSAER TDHSTTI DH NVAMMLAQLV SDGSPMVRKE LVVALSHLVV QYESNFCTVA LQFIEEEKNY ALPSPATTEG GSLTPVRDSP CTPRLRSV S SYGNIRAVAT ARSLNKSLQN LSLTEESGGA VAFSPGNLST SSSASSTLGS PENEEHILSF ETIDKMRRAS SYSSLNSLI GVSFNSVYTQ IWRVLLHLAA DPYPEVSDVA MKVLNSIAYK ATVNARPQRV LDTSSLTQSA PASPTNKGVH IHQAGGSPPA SSTSSSSLT NDVAKQPVSR DLPSGRPGTT GPAGAQYTPH SHQFPRTRKM FDKGPEQTAD DADDAAGHKS FISATVQTGF C DWSARYFA QPVMKIPEEH DLESQIRKER EWRFLRNSRV RRQAQQVIQK GITRLDDQIF LNRNPGVPSV VKFHPFTPCI AV ADKDSIC FWDWEKGEKL DYFHNGNPRY TRVTAMEYLN GQDCSLLLTA TDDGAIRVWK NFADLEKNPE MVTAWQGLSD MLP TTRGAG MVVDWEQETG LLMSSGDVRI VRIWDTDREM KVQDIPTGAD SCVTSLSCDS HRSLIVAGLG DGSIRVYDRR MALS ECRVM TYREHTAWVV KASLQKRPDG HIVSVSVNGD VRIFDPRMPE SVNVLQIVKG LTALDIHPQA DLIACGSVNQ FTAIY NSSG ELINNIKYYD GFMGQRVGAI SCLAFHPHWP HLAVGSNDYY ISVYSVEKRV R

UniProtKB: Regulatory-associated protein of mTOR

+
分子 #2: Ras-related GTP-binding protein A

分子名称: Ras-related GTP-binding protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.600195 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK TSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGLDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET ...文字列:
MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK TSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGLDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET LYKAWSSIVY QLIPNVQQLE MNLRNFAQII EADEVLLFER ATFLVISHYQ CKEQRDVHRF EKISNIIKQF KL SCSKLAA SFQSMEVRNS NFAAFIDIFT SNTYVMVVMS DPSIPSAATL INIRNARKHF EKLERVDGPK HSLLMR

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein A

+
分子 #3: Ras-related GTP-binding protein C

分子名称: Ras-related GTP-binding protein C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.298859 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLQYGAEET PLAGSYGAAD SFPKDFGYGV EEEEEEAAAA GGGVGAGAGG GCGPGGADSS KPRILLMGLR RSGKNSIQKV VFHKMSPNE TLFLESTNKI YKDDISNSSF VNFQIWDFPG QMDFFDPTFD YEMIFRGTGA LIYVIDAQDD YMEALTRLHI T VSKAYKVN ...文字列:
MSLQYGAEET PLAGSYGAAD SFPKDFGYGV EEEEEEAAAA GGGVGAGAGG GCGPGGADSS KPRILLMGLR RSGKNSIQKV VFHKMSPNE TLFLESTNKI YKDDISNSSF VNFQIWDFPG QMDFFDPTFD YEMIFRGTGA LIYVIDAQDD YMEALTRLHI T VSKAYKVN PDMNFEVFIH KVDGLSDDHK IETQRDIHQR ANDDLADAGL EKLHLSFYLT SIYDHSIFEA FSKVVQKLIP QL PTLENLL NIFISNSGIE KAFLFDVVSK IYIATDSSPV DMQSYELCCD MIDVVIDVSC IYGLKEDGSG SAYDKESMAI IKL NNTTVL YLKEVTKFLA LVCILREESF ERKGLIDYNF HCFRKAIHEV FEVGVTSHRS CGHQTSASSL KALTHNGTPR NAI

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein C

+
分子 #4: Ragulator complex protein LAMTOR1

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.762775 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MGCCYSSENE DSDQDREERK LLLDPSSPPT KALNGAEPNY HSLPSARTDE QALLSSILAK TASNIIDVSA ADSQGMEQHE YMDRARQYS TRLAVLSSSL THWKKLPPLP SLTSQPHQVL ASEPIPFSDL QQVSRIAAYA YSALSQIRVD AKEELVVQFG I P

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR1

+
分子 #5: Ragulator complex protein LAMTOR2

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.51745 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MLRPKALTQV LSQANTGGVQ STLLLNNEGS LLAYSGYGDT DARVTAAIAS NIWAAYDRNG NQAFNEDNLK FILMDCMEGR VAITRVANL LLCMYAKETV GFGMLKAKAQ ALVQYLEEPL TQVAAS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR2

+
分子 #6: Ragulator complex protein LAMTOR3

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.637678 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MADDLKRFLY KKLPSVEGLH AIVVSDRDGV PVIKVANDNA PEHALRPGFL STFALATDQG SKLGLSKNKS IICYYNTYQV VQFNRLPLV VSFIASSSAN TGLIVSLEKE LAPLFEELRQ VVEVS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR3

+
分子 #7: Ragulator complex protein LAMTOR4

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.753236 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MTSALTQGLE RIPDQLGYLV LSEGAVLASS GDLENDEQAA SAISELVSTA CGFRLHRGMN VPFKRLSVVF GEHTLLVTVS GQRVFVVKR QNRGREPIDV

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR4

+
分子 #8: Ragulator complex protein LAMTOR5

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.6229 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MEATLEQHLE DTMKNPSIVG VLCTDSQGLN LGCRGTLSDE HAGVISVLAQ QAAKLTSDPT DIPVVCLESD NGNIMIQKHD GITVAVHKM AS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR5

+
分子 #9: Transcription factor EB

分子名称: Transcription factor EB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.926621 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MASRIGLRMQ LMREQAQQEE QRERMQQQAV MHYMQQQQQQ QQQQLGGPPT PAINTPVHFQ SPPPVPGEVL KVQSYLENPT SYHLQQSQH QKVREYLSET YGNKFAAHIS PAQGSPKPPP AASPGVRAGH VLSSSAGNSA PNSPMAMLHI GSNPERELDD V IDNIMRLD ...文字列:
MASRIGLRMQ LMREQAQQEE QRERMQQQAV MHYMQQQQQQ QQQQLGGPPT PAINTPVHFQ SPPPVPGEVL KVQSYLENPT SYHLQQSQH QKVREYLSET YGNKFAAHIS PAQGSPKPPP AASPGVRAGH VLSSSAGNSA PNSPMAMLHI GSNPERELDD V IDNIMRLD DVLGYINPEM QMPNTLPLSS SHLNVYSSDP QVTASLVGVT SSSCPADLTQ KRELTDAESR ALAKERQKKD NH NLIERRR RFNINDRIKE LGMLIPKAND LDVRWNKGTI LKASVDYIRR MQKDLQKSRE LENHSRRLEM TNKQLWLRIQ ELE MQARVH GLPTTSPSGM NMAELAQQVV KQELPSEEGP GEALMLGAEV PDPEPLPALP PQAPLPLPTQ PPSPFHHLDF SHSL SFGGR EDEGPPGYPE PLAPGHGSPF PSLSKKDLDL MLLDDSLLPL ASDPLLSTMS PEASKASSRR SSFSMEEGDV L

UniProtKB: Transcription factor EB

+
分子 #10: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #11: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #12: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: ab-initio reconstruction by cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 377569
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7ux2:
cryo-EM structure of the Raptor-TFEB-Rag-Ragulator complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る