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- EMDB-26734: Cryo-EM structure of WAVE regulatory complex with Rac1 bound on b... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26734
タイトルCryo-EM structure of WAVE regulatory complex with Rac1 bound on both A and D site
マップデータWRC230VCA-2Rac1 complex sharpened map
試料
  • 複合体: WAVE regulatory complex with Rac1 bound to A and D sites
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic FMR1-interacting protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Nck-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Wiskott-Aldrich syndrome protein family member 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein BRICK1
    • タンパク質・ペプチド: Abl interactor 2
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードactin regulator / GTPase binding protein / cytoskeletal regulator / CELL INVASION
機能・相同性
機能・相同性情報


peripheral region of growth cone / negative regulation of synaptic vesicle recycling / SCAR complex / positive regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / lamellipodium morphogenesis / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / modification of synaptic structure / regulation of actin polymerization or depolymerization / central region of growth cone ...peripheral region of growth cone / negative regulation of synaptic vesicle recycling / SCAR complex / positive regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / lamellipodium morphogenesis / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / modification of synaptic structure / regulation of actin polymerization or depolymerization / central region of growth cone / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of respiratory burst / dendrite extension / regulation of neutrophil migration / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / localization within membrane / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / filopodium tip / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / engulfment of apoptotic cell / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / respiratory burst / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cortical cytoskeleton organization / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / regulation of actin filament polymerization / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RNA 7-methylguanosine cap binding / ruffle organization / Nef and signal transduction / regulation of stress fiber assembly / thioesterase binding / cell projection assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / axon extension / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of nitric oxide biosynthetic process / motor neuron axon guidance / PCP/CE pathway / Activation of RAC1 / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of ruffle assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of dendrite development / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / regulation of myelination / cortical actin cytoskeleton organization / protein kinase A binding / positive regulation of actin filament polymerization / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of Rho protein signal transduction / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of cell size / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / protein kinase A regulatory subunit binding / dendritic growth cone / filamentous actin / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / lamellipodium membrane / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / semaphorin-plexin signaling pathway / excitatory synapse / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / anatomical structure morphogenesis / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of axon extension / response to electrical stimulus / positive regulation of lamellipodium assembly / axonal growth cone / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RHO GTPases activate PKNs / translation repressor activity / GPVI-mediated activation cascade
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic FMR1-interacting / Nck-associated protein 1 / Cytoplasmic Fragile-X interacting family / Nck-associated protein 1 / Protein BRICK1 / Abl interactor 2, SH3 domain / CYRIA/CYRIB, Rac1 binding domain / Abl-interactor, homeo-domain homologous domain / SCAR/WAVE family / ABI family ...Cytoplasmic FMR1-interacting / Nck-associated protein 1 / Cytoplasmic Fragile-X interacting family / Nck-associated protein 1 / Protein BRICK1 / Abl interactor 2, SH3 domain / CYRIA/CYRIB, Rac1 binding domain / Abl-interactor, homeo-domain homologous domain / SCAR/WAVE family / ABI family / CYRIA/CYRIB Rac1 binding domain / Abl-interactor HHR / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain / WH2 domain profile. / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / SH3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Abl interactor 2 / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cytoplasmic FMR1-interacting protein 1 / Protein BRICK1 / Actin-binding protein WASF1 / Nck-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Ding B / Yang S / Chen B / Chowdhury S
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structures reveal a key mechanism of WAVE regulatory complex activation by Rac1 GTPase.
著者: Bojian Ding / Sheng Yang / Matthias Schaks / Yijun Liu / Abbigale J Brown / Klemens Rottner / Saikat Chowdhury / Baoyu Chen /
要旨: The Rho-family GTPase Rac1 activates the WAVE regulatory complex (WRC) to drive Arp2/3 complex-mediated actin polymerization in many essential processes. Rac1 binds to WRC at two distinct sites-the ...The Rho-family GTPase Rac1 activates the WAVE regulatory complex (WRC) to drive Arp2/3 complex-mediated actin polymerization in many essential processes. Rac1 binds to WRC at two distinct sites-the A and D sites. Precisely how Rac1 binds and how the binding triggers WRC activation remain unknown. Here we report WRC structures by itself, and when bound to single or double Rac1 molecules, at ~3 Å resolutions by cryogenic-electron microscopy. The structures reveal that Rac1 binds to the two sites by distinct mechanisms, and binding to the A site, but not the D site, drives WRC activation. Activation involves a series of unique conformational changes leading to the release of sequestered WCA (WH2-central-acidic) polypeptide, which stimulates the Arp2/3 complex to polymerize actin. Together with biochemical and cellular analyses, the structures provide a novel mechanistic understanding of how the Rac1-WRC-Arp2/3-actin signaling axis is regulated in diverse biological processes and diseases.
履歴
登録2022年4月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26734.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26734.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈WRC230VCA-2Rac1 complex sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 256 pix.
= 224.179 Å		0.88 Å/pix.
x 256 pix.
= 224.179 Å		0.88 Å/pix.
x 256 pix.
= 224.179 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8757 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09
最小 - 最大-0.008826853 - 1.5363575
平均 (標準偏差)0.0074820793 (±0.055648733)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 224.1792 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_26734_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: WRC230VCA-2Rac1 complex masked unsharpened map

ファイルemd_26734_additional_1.map
注釈WRC230VCA-2Rac1 complex masked unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: WRC230VCA-2Rac1 complex unfiltered unmasked unsharpened first half map...

ファイルemd_26734_half_map_1.map
注釈WRC230VCA-2Rac1 complex unfiltered unmasked unsharpened first half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: WRC230VCA-2Rac1 complex unfiltered unmasked unsharpened second half map...

ファイルemd_26734_half_map_2.map
注釈WRC230VCA-2Rac1 complex unfiltered unmasked unsharpened second half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : WAVE regulatory complex with Rac1 bound to A and D sites

全体名称: WAVE regulatory complex with Rac1 bound to A and D sites
要素
  • 複合体: WAVE regulatory complex with Rac1 bound to A and D sites
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic FMR1-interacting protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Nck-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Wiskott-Aldrich syndrome protein family member 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein BRICK1
    • タンパク質・ペプチド: Abl interactor 2
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

+
超分子 #1: WAVE regulatory complex with Rac1 bound to A and D sites

超分子名称: WAVE regulatory complex with Rac1 bound to A and D sites
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 380 KDa

+
分子 #1: Cytoplasmic FMR1-interacting protein 1

分子名称: Cytoplasmic FMR1-interacting protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: This construct contains two additional uncleaved residues "GA" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for these residues are not observed in the map ...詳細: This construct contains two additional uncleaved residues "GA" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for these residues are not observed in the map and were not included in the sample sequence to avoid numbering shifts.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 145.36375 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAQVTLEDA LSNVDLLEEL PLPDQQPCIE PPPSSLLYQP NFNTNFEDRN AFVTGIARYI EQATVHSSMN EMLEEGQEYA VMLYTWRSC SRAIPQVKCN EQPNRVEIYE KTVEVLEPEV TKLMNFMYFQ RNAIERFCGE VRRLCHAERR KDFVSEAYLI T LGKFINMF ...文字列:
MAAQVTLEDA LSNVDLLEEL PLPDQQPCIE PPPSSLLYQP NFNTNFEDRN AFVTGIARYI EQATVHSSMN EMLEEGQEYA VMLYTWRSC SRAIPQVKCN EQPNRVEIYE KTVEVLEPEV TKLMNFMYFQ RNAIERFCGE VRRLCHAERR KDFVSEAYLI T LGKFINMF AVLDELKNMK CSVKNDHSAY KRAAQFLRKM ADPQSIQESQ NLSMFLANHN KITQSLQQQL EVISGYEELL AD IVNLCVD YYENRMYLTP SEKHMLLKVM GFGLYLMDGS VSNIYKLDAK KRINLSKIDK YFKQLQVVPL FGDMQIELAR YIK TSAHYE ENKSRWTCTS SGSSPQYNIC EQMIQIREDH MRFISELARY SNSEVVTGSG RQEAQKTDAE YRKLFDLALQ GLQL LSQWS AHVMEVYSWK LVHPTDKYSN KDCPDSAEEY ERATRYNYTS EEKFALVEVI AMIKGLQVLM GRMESVFNHA IRHTV YAAL QDFSQVTLRE PLRQAIKKKK NVIQSVLQAI RKTVCDWETG HEPFNDPALR GEKDPKSGFD IKVPRRAVGP SSTQLY MVR TMLESLIADK SGSKKTLRSS LEGPTILDIE KFHRESFFYT HLINFSETLQ QCCDLSQLWF REFFLELTMG RRIQFPI EM SMPWILTDHI LETKEASMME YVLYSLDLYN DSAHYALTRF NKQFLYDEIE AEVNLCFDQF VYKLADQIFA YYKVMAGS L LLDKRLRSEC KNQGATIHLP PSNRYETLLK QRHVQLLGRS IDLNRLITQR VSAAMYKSLE LAIGRFESED LTSIVELDG LLEINRMTHK LLSRYLTLDG FDAMFREANH NVSAPYGRIT LHVFWELNYD FLPNYCYNGS TNRFVRTVLP FSQEFQRDKQ PNAQPQYLH GSKALNLAYS SIYGSYRNFV GPPHFQVICR LLGYQGIAVV MEELLKVVKS LLQGTILQYV KTLMEVMPKI C RLPRHEYG SPGILEFFHH QLKDIVEYAE LKTVCFQNLR EVGNAILFCL LIEQSLSLEE VCDLLHAAPF QNILPRVHVK EG ERLDAKM KRLESKYAPL HLVPLIERLG TPQQIAIARE GDLLTKERLC CGLSMFEVIL TRIRSFLDDP IWRGPLPSNG VMH VDECVE FHRLWSAMQF VYCIPVGTHE FTVEQCFGDG LHWAGCMIIV LLGQQRRFAV LDFCYHLLKV QKHDGKDEII KNVP LKKMV ERIRKFQILN DEIITILDKY LKSGDGEGTP VEHVRCFQPP IHQSLASS

UniProtKB: Cytoplasmic FMR1-interacting protein 1

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分子 #2: Nck-associated protein 1

分子名称: Nck-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: This construct contains two additional uncleaved residues "GA" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for these residues are not observed in the map ...詳細: This construct contains two additional uncleaved residues "GA" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for these residues are not observed in the map and were not included in the sample sequence to avoid numbering shifts.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 128.940727 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSRSVLQPSQ QKLAEKLTIL NDRGVGMLTR LYNIKKACGD PKAKPSYLID KNLESAVKFI VRKFPAVETR NNNQQLAQLQ KEKSEILKN LALYYFTFVD VMEFKDHVCE LLNTIDVCQV FFDITVNFDL TKNYLDLIIT YTTLMILLSR IEERKAIIGL Y NYAHEMTH ...文字列:
MSRSVLQPSQ QKLAEKLTIL NDRGVGMLTR LYNIKKACGD PKAKPSYLID KNLESAVKFI VRKFPAVETR NNNQQLAQLQ KEKSEILKN LALYYFTFVD VMEFKDHVCE LLNTIDVCQV FFDITVNFDL TKNYLDLIIT YTTLMILLSR IEERKAIIGL Y NYAHEMTH GASDREYPRL GQMIVDYENP LKKMMEEFVP HSKSLSDALI SLQMVYPRRN LSADQWRNAQ LLSLISAPST ML NPAQSDT MPCEYLSLDA MEKWIIFGFI LCHGILNTDA TALNLWKLAL QSSSCLSLFR DEVFHIHKAA EDLFVNIRGY NKR INDIRE CKEAAVSHAG SMHRERRKFL RSALKELATV LSDQPGLLGP KALFVFMALS FARDEIIWLL RHADNMPKKS ADDF IDKHI AELIFYMEEL RAHVRKYGPV MQRYYVQYLS GFDAVVLNEL VQNLSVCPED ESIIMSSFVN TMTSLSVKQV EDGEV FDFR GMRLDWFRLQ AYTSVSKASL GLADHRELGK MMNTIIFHTK MVDSLVEMLV ETSDLSIFCF YSRAFEKMFQ QCLELP SQS RYSIAFPLLC THFMSCTHEL CPEERHHIGD RSLSLCNMFL DEMAKQARNL ITDICTEQCT LSDQLLPKHC AKTISQA VN KKSKKQTGKK GEPEREKPGV ESMRKNRLVV TNLDKLHTAL SELCFSINYV PNMVVWEHTF TPREYLTSHL EIRFTKSI V GMTMYNQATQ EIAKPSELLT SVRAYMTVLQ SIENYVQIDI TRVFNNVLLQ QTQHLDSHGE PTITSLYTNW YLETLLRQV SNGHIAYFPA MKAFVNLPTE NELTFNAEEY SDISEMRSLS ELLGPYGMKF LSESLMWHIS SQVAELKKLV VENVDVLTQM RTSFDKPDQ MAALFKRLSS VDSVLKRMTI IGVILSFRSL AQEALRDVLS YHIPFLVSSI EDFKDHIPRE TDMKVAMNVY E LSSAAGLP CEIDPALVVA LSSQKSENIS PEEEYKIACL LMVFVAVSLP TLASNVMSQY SPAIEGHCNN IHCLAKAINQ IA AALFTIH KGSIEDRLKE FLALASSSLL KIGQETDKTT TRNRESVYLL LDMIVQESPF LTMDLLESCF PYVLLRNAYH AVY KQSVTS SA

UniProtKB: Nck-associated protein 1

+
分子 #3: Wiskott-Aldrich syndrome protein family member 1

分子名称: Wiskott-Aldrich syndrome protein family member 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: Residues 231-248 are inserted as a flexible linker sequence. This construct contains two additional uncleaved residues "GA" in the N terminus from the construct design and purification ...詳細: Residues 231-248 are inserted as a flexible linker sequence. This construct contains two additional uncleaved residues "GA" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for these residues are not observed in the map and were not included in the sample sequence to avoid numbering shifts.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.009406 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPLVKRNIDP RHLCHTALPR GIKNELECVT NISLANIIRQ LSSLSKYAED IFGELFNEAH SFSFRVNSLQ ERVDRLSVSV TQLDPKEEE LSLQDITMRK AFRSSTIQDQ QLFDRKTLPI PLQETYDVCE QPPPLNILTP YRDDGKEGLK FYTNPSYFFD L WKEKMLQD ...文字列:
MPLVKRNIDP RHLCHTALPR GIKNELECVT NISLANIIRQ LSSLSKYAED IFGELFNEAH SFSFRVNSLQ ERVDRLSVSV TQLDPKEEE LSLQDITMRK AFRSSTIQDQ QLFDRKTLPI PLQETYDVCE QPPPLNILTP YRDDGKEGLK FYTNPSYFFD L WKEKMLQD TEDKRKEKRK QKQKNLDRPH EPEKVPRAPH DRRREWQKLA QGPELAEDDA NLLHKHIEVA NGGGSGGSGG SG GSGGSGG SKRHPSTLPV ISDARSVLLE AIRKGIQLRK VEEQREQEAK HERIENDVAT ILSRRIAVEY SDSEDDSEFD EVD WLE

UniProtKB: Actin-binding protein WASF1, Actin-binding protein WASF1

+
分子 #4: Protein BRICK1

分子名称: Protein BRICK1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: This construct contains uncleaved residues "GHMGAA" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for the residues are not observed in the map and were not ...詳細: This construct contains uncleaved residues "GHMGAA" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for the residues are not observed in the map and were not included in the sample sequence to avoid numbering shifts.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.756915 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAGQEDPVQR EIHQDWANRE YIEIITSSIK KIADFLNSFD MSCRSRLATL NEKLTALERR IEYIEARVTK GETLT

UniProtKB: Protein BRICK1

+
分子 #5: Abl interactor 2

分子名称: Abl interactor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5
詳細: The sequence only contains residues 1-158. Also, there are two additional uncleaved residues "GH" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for these ...詳細: The sequence only contains residues 1-158. Also, there are two additional uncleaved residues "GH" in the N terminus from the construct design and purification procedure. Densities for these residues are not observed in the map and were not included in the sample sequence to avoid numbering shifts.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.041482 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAELQMLLEE EIPGGRRALF DSYTNLERVA DYCENNYIQS ADKQRALEET KAYTTQSLAS VAYLINTLAN NVLQMLDIQA SQLRRMESS INHISQTVDI HKEKVARREI GILTTNKNTS RTHKIIAPAN LERPVRYIRK PIDYTILDDI GHGVKVSTQ

UniProtKB: Abl interactor 2

+
分子 #6: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1

分子名称: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: small monomeric GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.025459 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MQAIKCVVVG DGAVGKTCLL ISYTTNAFSG EYIPTVFDNY SANVMVDGKP VNLGLWDTAG QEDYDRLRPL SYPQTDVFLI CFSLVSPAS FENVRAKWYP EVRHHCPNTP IILVGTKLDL RDDKDTIEKL KEKKLTPITY PQGLAMAKEI GAVKYLECSA L TQRGLKTV FDEAIRAVLC PPPVKKRKRK

UniProtKB: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1

+
分子 #7: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1

分子名称: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: small monomeric GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.010486 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MQAIKCVVVG DGAVGKTCLL ISYTTNAFSG EYIPTVFDNY SANVMVDGKP VNLGLWDTAG LEDYDRLRPL SYPQTDVFLI CFSLVSPAS FENVRAKWYP EVRHHCPNTP IILVGTKLDL RDDKDTIEKL KEKKLTPITY PQGLAMAKEI GAVKYLECSA L TQRGLKTV FDEAIRAVLC PPPVKKRKRK

UniProtKB: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1

+
分子 #8: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: GNP
分子量理論値: 522.196 Da
Chemical component information

ChemComp-GNP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.019 kPa / 詳細: 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
詳細Data were collected by shifting the stage to target exposure positions.
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1285 / 平均露光時間: 40.0 sec. / 平均電子線量: 41.34 e/Å2
詳細: Each micrograph was acquired as dose-fractionated movies consisting of 62 frames per movie.
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 666417
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 139296
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
詳細: A three-class ab-initio reconstruction was used for the final 3D classification.
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3p8c

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3sbd

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7use:
Cryo-EM structure of WAVE regulatory complex with Rac1 bound on both A and D site

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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