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- EMDB-2672: 35O22 Fab in complex with BG505 SOSIP.664 Trimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2672
タイトル35O22 Fab in complex with BG505 SOSIP.664 Trimer
マップデータNegative stain reconstruction of 35O22 Fab bound to BG505 SOSIP trimer
試料
  • 試料: Fab fragment of bnAb 35O22 bound to recombinant gp140 Env trimer BG505 SOSIP.664
  • タンパク質・ペプチド: Soluble HIV-1 Envelope glycoprotein
  • タンパク質・ペプチド: Fab fragment of bnAb 35O22
キーワードHIV-1 / Env / glycoprotein / bnAb / antibody / Fab
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Lee JH / Pancera M / Kwong PD / Connors M / Ward AB
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Broad and potent HIV-1 neutralization by a human antibody that binds the gp41-gp120 interface.
著者: Jinghe Huang / Byong H Kang / Marie Pancera / Jeong Hyun Lee / Tommy Tong / Yu Feng / Hiromi Imamichi / Ivelin S Georgiev / Gwo-Yu Chuang / Aliaksandr Druz / Nicole A Doria-Rose / Leo Laub / ...著者: Jinghe Huang / Byong H Kang / Marie Pancera / Jeong Hyun Lee / Tommy Tong / Yu Feng / Hiromi Imamichi / Ivelin S Georgiev / Gwo-Yu Chuang / Aliaksandr Druz / Nicole A Doria-Rose / Leo Laub / Kwinten Sliepen / Marit J van Gils / Alba Torrents de la Peña / Ronald Derking / Per-Johan Klasse / Stephen A Migueles / Robert T Bailer / Munir Alam / Pavel Pugach / Barton F Haynes / Richard T Wyatt / Rogier W Sanders / James M Binley / Andrew B Ward / John R Mascola / Peter D Kwong / Mark Connors /
要旨: The isolation of human monoclonal antibodies is providing important insights into the specificities that underlie broad neutralization of HIV-1 (reviewed in ref. 1). Here we report a broad and ...The isolation of human monoclonal antibodies is providing important insights into the specificities that underlie broad neutralization of HIV-1 (reviewed in ref. 1). Here we report a broad and extremely potent HIV-specific monoclonal antibody, termed 35O22, which binds a novel HIV-1 envelope glycoprotein (Env) epitope. 35O22 neutralized 62% of 181 pseudoviruses with a half-maximum inhibitory concentration (IC50) <50 μg ml(-1). The median IC50 of neutralized viruses was 0.033 μg ml(-1), among the most potent thus far described. 35O22 did not bind monomeric forms of Env tested, but did bind the trimeric BG505 SOSIP.664. Mutagenesis and a reconstruction by negative-stain electron microscopy of the Fab in complex with trimer revealed that it bound to a conserved epitope, which stretched across gp120 and gp41. The specificity of 35O22 represents a novel site of vulnerability on HIV Env, which serum analysis indicates to be commonly elicited by natural infection. Binding to this new site of vulnerability may thus be an important complement to current monoclonal-antibody-based approaches to immunotherapies, prophylaxis and vaccine design.
履歴
登録2014年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年7月23日-
マップ公開2014年10月8日-
更新2014年11月12日-
現状2014年11月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0115
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0115
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2672.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2672.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain reconstruction of 35O22 Fab bound to BG505 SOSIP trimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å		2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å		2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0115 / ムービー #1: 0.0115
最小 - 最大-0.01338776 - 0.0447579
平均 (標準偏差)0.00027453 (±0.00399852)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 328.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.052.052.05
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.000328.000328.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0-51-100
NX/NY/NZ82103201
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0130.0450.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fab fragment of bnAb 35O22 bound to recombinant gp140 Env trimer ...

全体名称: Fab fragment of bnAb 35O22 bound to recombinant gp140 Env trimer BG505 SOSIP.664
要素
  • 試料: Fab fragment of bnAb 35O22 bound to recombinant gp140 Env trimer BG505 SOSIP.664
  • タンパク質・ペプチド: Soluble HIV-1 Envelope glycoprotein
  • タンパク質・ペプチド: Fab fragment of bnAb 35O22

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超分子 #1000: Fab fragment of bnAb 35O22 bound to recombinant gp140 Env trimer ...

超分子名称: Fab fragment of bnAb 35O22 bound to recombinant gp140 Env trimer BG505 SOSIP.664
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One Fab binds per gp140 monomer / Number unique components: 2
分子量理論値: 570 KDa

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分子 #1: Soluble HIV-1 Envelope glycoprotein

分子名称: Soluble HIV-1 Envelope glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: BG505 SOSIP.664 / コピー数: 1 / 集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
別称: HIV-1
分子量理論値: 420 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293T

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分子 #2: Fab fragment of bnAb 35O22

分子名称: Fab fragment of bnAb 35O22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293T

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM Tris, 150 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 3 uL of protein applied, blotted then applied 2% UF for 45 seconds.
グリッド詳細: 400 Cu mesh grid with carbon support, plasma cleaned.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TECNAI 12
温度平均: 293 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism corrected at 52,000x mag.
日付2013年11月27日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 139 / 平均電子線量: 30 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TECNAI 12
温度平均: 293 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism corrected at 52,000x mag.
日付2014年1月22日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 139 / 平均電子線量: 30 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2, SPARX / 使用した粒子像数: 4746

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4toy


Chain - #0 - Chain ID: H / Chain - #1 - Chain ID: L
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Three copies of the Fab were fit into the EM map
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4nco


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: E / Chain - #3 - Chain ID: F / Chain - #4 - Chain ID: I / Chain - #5 - Chain ID: J
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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