[日本語] English
- EMDB-26654: Wild Type p97-p47 complex (symmetric hexamer) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26654
タイトルWild Type p97-p47 complex (symmetric hexamer)
マップデータ
試料
  • 複合体: p97 hexamer with substrate engaged
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者Xu Y / Han H / Cooney I / Shen PS / Hill CP
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM133772 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P50AI150464 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2022
タイトル: Active conformation of the p97-p47 unfoldase complex.
著者: Yang Xu / Han Han / Ian Cooney / Yuxuan Guo / Noah G Moran / Nathan R Zuniga / John C Price / Christopher P Hill / Peter S Shen /
要旨: The p97 AAA+ATPase is an essential and abundant regulator of protein homeostasis that plays a central role in unfolding ubiquitylated substrates. Here we report two cryo-EM structures of human p97 in ...The p97 AAA+ATPase is an essential and abundant regulator of protein homeostasis that plays a central role in unfolding ubiquitylated substrates. Here we report two cryo-EM structures of human p97 in complex with its p47 adaptor. One of the conformations is six-fold symmetric, corresponds to previously reported structures of p97, and lacks bound substrate. The other structure adopts a helical conformation, displays substrate running in an extended conformation through the pore of the p97 hexamer, and resembles structures reported for other AAA unfoldases. These findings support the model that p97 utilizes a "hand-over-hand" mechanism in which two residues of the substrate are translocated for hydrolysis of two ATPs, one in each of the two p97 AAA ATPase rings. Proteomics analysis supports the model that one p97 complex can bind multiple substrate adaptors or binding partners, and can process substrates with multiple types of ubiquitin modification.
履歴
登録2022年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月11日-
マップ公開2022年5月11日-
更新2023年5月24日-
現状2023年5月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26654.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 288 pix.
= 311.04 Å
1.08 Å/pix.
x 288 pix.
= 311.04 Å
1.08 Å/pix.
x 288 pix.
= 311.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.149
最小 - 最大-0.27627626 - 0.69075245
平均 (標準偏差)0.005136014 (±0.039815325)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 311.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_26654_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_26654_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
試料の構成要素

-
全体 : p97 hexamer with substrate engaged

全体名称: p97 hexamer with substrate engaged
要素
  • 複合体: p97 hexamer with substrate engaged

-
超分子 #1: p97 hexamer with substrate engaged

超分子名称: p97 hexamer with substrate engaged / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 46.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 24013
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る