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万見
- EMDB-25953: Yeast ATP synthase with 10 mM ATP showing strained peripheral sta... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25953
タイトルYeast ATP synthase with 10 mM ATP showing strained peripheral stalk determined by a screening microscope
マップデータ
試料
  • 複合体: Yeast ATP synthase with 10 mM ATP showing strained peripheral stalk determined by a screening microscope
キーワードF1-ATPase / ATP Synthase / Hydrolase / Nanomotor / Complex
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å
データ登録者Guo H / Rubinstein JL
資金援助 カナダ, 3件
OrganizationGrant number国
Canada Research ChairsElectron Cryomicroscopy カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT162186 カナダ
Canada Foundation for Innovation カナダ
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of ATP synthase under strain during catalysis.
著者: Hui Guo / John L Rubinstein /
要旨: ATP synthases are macromolecular machines consisting of an ATP-hydrolysis-driven F motor and a proton-translocation-driven F motor. The F and F motors oppose each other's action on a shared rotor ...ATP synthases are macromolecular machines consisting of an ATP-hydrolysis-driven F motor and a proton-translocation-driven F motor. The F and F motors oppose each other's action on a shared rotor subcomplex and are held stationary relative to each other by a peripheral stalk. Structures of resting mitochondrial ATP synthases revealed a left-handed curvature of the peripheral stalk even though rotation of the rotor, driven by either ATP hydrolysis in F or proton translocation through F, would apply a right-handed bending force to the stalk. We used cryoEM to image yeast mitochondrial ATP synthase under strain during ATP-hydrolysis-driven rotary catalysis, revealing a large deformation of the peripheral stalk. The structures show how the peripheral stalk opposes the bending force and suggests that during ATP synthesis proton translocation causes accumulation of strain in the stalk, which relaxes by driving the relative rotation of the rotor through six sub-steps within F, leading to catalysis.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structure of ATP synthase under strain during catalysis
著者: Guo H / Rubinstein JL
履歴
登録2022年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月20日-
マップ公開2022年4月20日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25953.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25953.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3475 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.23676606 - 0.78670996
平均 (標準偏差)0.0024742803 (±0.06349522)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 344.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_25953_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map.

ファイルemd_25953_additional_1.map
注釈Unsharpened map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_25953_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_25953_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Yeast ATP synthase with 10 mM ATP showing strained peripheral sta...

全体名称: Yeast ATP synthase with 10 mM ATP showing strained peripheral stalk determined by a screening microscope
要素
  • 複合体: Yeast ATP synthase with 10 mM ATP showing strained peripheral stalk determined by a screening microscope

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超分子 #1: Yeast ATP synthase with 10 mM ATP showing strained peripheral sta...

超分子名称: Yeast ATP synthase with 10 mM ATP showing strained peripheral stalk determined by a screening microscope
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: USY006
分子量理論値: 610 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 35 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 200 / 平均露光時間: 15.0 sec. / 平均電子線量: 36.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 倍率（補正後）: 34483 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.0025 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.001 µm / 倍率（公称値）: 25000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 71472
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 使用した粒子像数: 5919
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 6674 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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