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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-25584 | |||||||||
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タイトル | Structure of the larger diameter PSMalpha3 nanotube | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | nanotubes / amyloid / cross-alpha / PROTEIN FIBRIL | |||||||||
機能・相同性 | : / Phenol-soluble modulin alpha peptide / Phenol-soluble modulin alpha peptide family / killing of cells of another organism / Phenol-soluble modulin alpha 3 peptide 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Kreutzberger MA / Wang S | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022 タイトル: Phenol-soluble modulins PSMα3 and PSMβ2 form nanotubes that are cross-α amyloids. 著者: Mark A B Kreutzberger / Shengyuan Wang / Leticia C Beltran / Abraham Tuachi / Xiaobing Zuo / Edward H Egelman / Vincent P Conticello / 要旨: Phenol-soluble modulins (PSMs) are peptide-based virulence factors that play significant roles in the pathogenesis of staphylococcal strains in community-associated and hospital-associated infections. ...Phenol-soluble modulins (PSMs) are peptide-based virulence factors that play significant roles in the pathogenesis of staphylococcal strains in community-associated and hospital-associated infections. In addition to cytotoxicity, PSMs display the propensity to self-assemble into fibrillar species, which may be mediated through the formation of amphipathic conformations. Here, we analyze the self-assembly behavior of two PSMs, PSMα3 and PSMβ2, which are derived from peptides expressed by methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA), a significant human pathogen. In both cases, we observed the formation of a mixture of self-assembled species including twisted filaments, helical ribbons, and nanotubes, which can reversibly interconvert in vitro. Cryo–electron microscopy structural analysis of three PSM nanotubes, two derived from PSMα3 and one from PSMβ2, revealed that the assemblies displayed remarkably similar structures based on lateral association of cross-α amyloid protofilaments. The amphipathic helical conformations of PSMα3 and PSMβ2 enforced a bilayer arrangement within the protofilaments that defined the structures of the respective PSMα3 and PSMβ2 nanotubes. We demonstrate that, similar to amyloids based on cross-β protofilaments, cross-α amyloids derived from these PSMs display polymorphism, not only in terms of the global morphology (e.g., twisted filament, helical ribbon, and nanotube) but also with respect to the number of protofilaments within a given peptide assembly. These results suggest that the folding landscape of PSM derivatives may be more complex than originally anticipated and that the assemblies are able to sample a wide range of supramolecular structural space. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_25584.map.gz | 43.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-25584-v30.xml emd-25584.xml | 9.2 KB 9.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_25584.png | 61.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-25584.cif.gz | 4.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25584 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25584 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_25584.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Nanotube assembly of PSMalpha3
全体 | 名称: Nanotube assembly of PSMalpha3 |
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要素 |
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-超分子 #1: Nanotube assembly of PSMalpha3
超分子 | 名称: Nanotube assembly of PSMalpha3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / Synthetically produced: Yes |
-分子 #1: Phenol-soluble modulin PSM-alpha-3
分子 | 名称: Phenol-soluble modulin PSM-alpha-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) |
分子量 | 理論値: 2.611149 KDa |
配列 | 文字列: MEFVAKLFKF FKDLLGKFLG NN UniProtKB: Phenol-soluble modulin alpha 3 peptide |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 2 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.13 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -26.83 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C7 (7回回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 27093 |
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初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |