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- EMDB-2552: Electron cryo-microscopy of TcdA1 in pore state. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2552
タイトルElectron cryo-microscopy of TcdA1 in pore state.
マップデータReconstruction of TcdA1 in pore state
試料
  • 試料: TcdA1
  • タンパク質・ペプチド: TcdA1
キーワードPhotorhabdus / Tc toxin / ABC toxin / translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


identical protein binding
類似検索 - 分子機能
ABC toxin, N-terminal domain / ABC toxin N-terminal region / TcA receptor binding domain / TcA receptor binding domain / Insecticidal toxin complex/plasmid virulence protein / Tc toxin complex TcA, C-terminal TcB-binding domain / Neuraminidase-like domain / Salmonella virulence plasmid 28.1kDa A protein / Tc toxin complex TcA C-terminal TcB-binding domain / Neuraminidase-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Photorhabdus luminescens (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Gatsogiannis C / Meusch D / Efremov RG / Lang AE / Hofnagel O / Vetter IR / Aktories K / Raunser S
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Mechanism of Tc toxin action revealed in molecular detail.
著者: Dominic Meusch / Christos Gatsogiannis / Rouslan G Efremov / Alexander E Lang / Oliver Hofnagel / Ingrid R Vetter / Klaus Aktories / Stefan Raunser /
要旨: Tripartite Tc toxin complexes of bacterial pathogens perforate the host membrane and translocate toxic enzymes into the host cell, including in humans. The underlying mechanism is complex but poorly ...Tripartite Tc toxin complexes of bacterial pathogens perforate the host membrane and translocate toxic enzymes into the host cell, including in humans. The underlying mechanism is complex but poorly understood. Here we report the first, to our knowledge, high-resolution structures of a TcA subunit in its prepore and pore state and of a complete 1.7 megadalton Tc complex. The structures reveal that, in addition to a translocation channel, TcA forms four receptor-binding sites and a neuraminidase-like region, which are important for its host specificity. pH-induced opening of the shell releases an entropic spring that drives the injection of the TcA channel into the membrane. Binding of TcB/TcC to TcA opens a gate formed by a six-bladed β-propeller and results in a continuous protein translocation channel, whose architecture and properties suggest a novel mode of protein unfolding and translocation. Our results allow us to understand key steps of infections involving Tc toxins at the molecular level.
履歴
登録2014年1月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年2月5日-
マップ公開2014年3月12日-
更新2014年4月9日-
現状2014年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2552.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2552.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 39.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of TcdA1 in pore state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-1.22805309 - 3.91189599
平均 (標準偏差)0.01138122 (±0.11420764)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-110-110-110
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 550.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.52.52.5
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z550.000550.000550.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-207-207-206
NX/NY/NZ414414414
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-110-110-110
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-1.2283.9120.011

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TcdA1

全体名称: TcdA1
要素
  • 試料: TcdA1
  • タンパク質・ペプチド: TcdA1

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超分子 #1000: TcdA1

超分子名称: TcdA1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Pentamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 1.41 MDa / 理論値: 1.41 MDa

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分子 #1: TcdA1

分子名称: TcdA1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: Pentamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Photorhabdus luminescens (バクテリア)
分子量実験値: 283 KDa / 理論値: 283 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: TcdA1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.02 mg/mL
緩衝液pH: 11 / 詳細: 50 mM CAPS,100 mM NaCl, 0.05% Tween-20, 5% glycerol
グリッド詳細: C-Flat 2/1-4C copper 400 mesh, with additional thin carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 手法: Blot for 1 sec before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: in-column Omega filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 15.0 eV
日付2012年8月27日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
実像数: 605 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 124472 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.0029 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.0004 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

CTF補正詳細: Each Particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Sparx / 使用した粒子像数: 13303

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4o9y

ソフトウェア名称: DireX
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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