+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-25438 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of human NatB in complex with CoA-Alpha-Synuclein | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | NatB / NAA20 / NAA25 / TRANSFERASE (転移酵素) / alpha Synuclein | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 N-terminal peptidyl-glutamine acetylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatB / N-terminal peptidyl-aspartic acid acetylation / N-terminal peptidyl-glutamic acid acetylation / NatB complex / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity ...N-terminal peptidyl-glutamine acetylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatB / N-terminal peptidyl-aspartic acid acetylation / N-terminal peptidyl-glutamic acid acetylation / NatB complex / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / negative regulation of transporter activity / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / response to iron(II) ion / regulation of norepinephrine uptake / dopamine biosynthetic process / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / regulation of locomotion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / regulation of macrophage activation / dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / dynein complex binding / positive regulation of receptor recycling / regulation of dopamine secretion / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / response to type II interferon / cuprous ion binding / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / positive regulation of endocytosis / kinesin binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / response to magnesium ion / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / alpha-tubulin binding / negative regulation of serotonin uptake / localization / phospholipid metabolic process / axon terminus / supramolecular fiber organization / 封入体 / cellular response to copper ion / Hsp70 protein binding / cellular response to epinephrine stimulus / excitatory postsynaptic potential / response to interleukin-1 / adult locomotory behavior / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / fatty acid metabolic process / long-term synaptic potentiation / regulation of transmembrane transporter activity / phosphoprotein binding / protein tetramerization / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / microglial cell activation / negative regulation of protein kinase activity / ferrous iron binding / protein destabilization / PKR-mediated signaling / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / tau protein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / receptor internalization / phospholipid binding / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / マイクロフィラメント / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / cellular response to oxidative stress / 細胞皮質 / histone binding / 成長円錐 / postsynapse / chemical synaptic transmission / neuron apoptotic process 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å | |||||||||
データ登録者 | Deng S / Marmorstein R | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Not Published タイトル: Cryo-EM structure of human NatB in complex with CoA-Alpha-Synuclein 著者: Deng S / Marmorstein R | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_25438.map.gz | 9.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-25438-v30.xml emd-25438.xml | 15.4 KB 15.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_25438.png | 168.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25438 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25438 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_25438.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : human NatB complex
全体 | 名称: human NatB complex |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: human NatB complex
超分子 | 名称: human NatB complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
---|
-超分子 #2: N-alpha-acetyltransferase 20, N-alpha-acetyltransferase 25, NatB ...
超分子 | 名称: N-alpha-acetyltransferase 20, N-alpha-acetyltransferase 25, NatB auxiliary subunit タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-超分子 #3: MDVFM peptide
超分子 | 名称: MDVFM peptide / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: N-alpha-acetyltransferase 20
分子 | 名称: N-alpha-acetyltransferase 20 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatB |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 20.390133 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MTTLRAFTCD DLFRFNNINL DPLTETYGIP FYLQYLAHWP EYFIVAEAPG GELMGYIMGK AEGSVAREEW HGHVTALSVA PEFRRLGLA AKLMELLEEI SERKGGFFVD LFVRVSNQVA VNMYKQLGYS VYRTVIEYYS ASNGEPDEDA YDMRKALSRD T EKKSIIPL PHPVRPEDIE |
-分子 #2: N-alpha-acetyltransferase 25, NatB auxiliary subunit
分子 | 名称: N-alpha-acetyltransferase 25, NatB auxiliary subunit タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 109.64225 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)H CAKVLKAIGL QRTGKQEEA FTLAQEVAAL EPTDDNSLQA ...文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)H CAKVLKAIGL QRTGKQEEA FTLAQEVAAL EPTDDNSLQA LTILYREMHR PELVTKLYEA AVKKVPNSEE YHSHLFMAYA RVGEYKKMQQ AGMALYKIVP KNPYYFWSV MSLIMQSISA QDENLSKTMF LPLAERMVEK MVKEDKIEAE AEVELYYMIL ERLGKYQEAL DVIRGKLGEK L TSEIQSRE NKCMAMYKKL SRWPECNALS RRLLLKNSDD WQFYLTYFDS VFRLIEEAWS PPAEGEHSLE GEVHYSAEKA VK FIEDRIT EESKSSRHLR GPHLAKLELI RRLRSQGCND EYKLGDPEEL MFQYFKKFGD KPCCFTDLKV FVDLLPATQC TKF INQLLG VVPLSTPTED KLALPADIRA LQQHLCVVQL TRLLGLYHTM DKNQKLSVVR ELMLRYQHGL EFGKTCLKTE LQFS DYYCL LAVHALIDVW RETGDETTVW QALTLLEEGL THSPSNAQFK LLLVRIYCML GAFEPVVDLY SSLDAKHIQH DTIGY LLTR YAESLGQYAA ASQSCNFALR FFHSNQKDTS EYIIQAYKYG AFEKIPEFIA FRNRLNNSLH FAQVRTERML LDLLLE ANI STSLAESIKS MNLRPEEDDI PWEDLRDNRD LNVFFSWDPK DRDVSEEHKK LSLEEETLWL RIRSLTLRLI SGLPSLN HP VEPKNSEKTA ENGVSSRIDI LRLLLQQLEA TLETGKRFIE KDIQYPFLGP VPTRMGGFFN SGCSQCQISS FYLVNDIY E LDTSGLEDTM EIQERIENSF KSLLDQLKDV FSKCKGDLLE VKDGNLKTHP TLLENLVFFV ETISVILWVS SYCESVLRP YKLNLQKKKK KKKETSIIMP PVFTSFQDYV TGLQTLISNV VDHIKGLETH LIALKLEELI LEDTSLSPEE RKFSKTVQGK VQSSYLHSL LEMGELLKKR LETTKKLKI |
-分子 #3: Alpha-synuclein
分子 | 名称: Alpha-synuclein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 641.799 Da |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MDVFM |
-分子 #4: COENZYME A
分子 | 名称: COENZYME A / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: COA |
---|---|
分子量 | 理論値: 767.534 Da |
Chemical component information | ChemComp-COA: |
-分子 #5: ACETYL GROUP
分子 | 名称: ACETYL GROUP / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ACE |
---|---|
分子量 | 理論値: 44.053 Da |
Chemical component information | ChemComp-ACE: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.0 mg/mL | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 7 構成要素:
| ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | #0 - Image recording ID: 1 #0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) #0 - 平均電子線量: 1.6 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2 #1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) #1 - 平均電子線量: 1.3 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
---|---|
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: not sure exactly how many particles were used / 使用した粒子像数: 726923 |
Image recording ID | 1 |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
---|---|
得られたモデル | PDB-7stx: |