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- EMDB-25101: In situ cryo-EM structure of bacteriophage Sf6 portal:gp7 complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25101
タイトルIn situ cryo-EM structure of bacteriophage Sf6 portal:gp7 complex at 2.7A resolution
マップデータ
試料
  • ウイルス: Shigella virus Sf6 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Gene 3 protein
    • タンパク質・ペプチド: Gene 7 protein
キーワードin situ / phage / portal / gp7 / gp3 / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性Tail accessory factor GP4 / Phage P22-like portal protein / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / metal ion binding / Gene 7 protein / Gene 3 protein
機能・相同性情報
生物種Shigella phage Sf6 (ファージ) / Shigella virus Sf6 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Li F / Cingolani G
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140733 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2022
タイトル: High-resolution cryo-EM structure of the virus Sf6 genome delivery tail machine.
著者: Fenglin Li / Chun-Feng David Hou / Ruoyu Yang / Richard Whitehead / Carolyn M Teschke / Gino Cingolani /
要旨: Sf6 is a bacterial virus that infects the human pathogen Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the Sf6 tail machine before DNA ejection, which we determined at a 2.7-angstrom ...Sf6 is a bacterial virus that infects the human pathogen Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the Sf6 tail machine before DNA ejection, which we determined at a 2.7-angstrom resolution. We built de novo structures of all tail components and resolved four symmetry-mismatched interfaces. Unexpectedly, we found that the tail exists in two conformations, rotated by ~6° with respect to the capsid. The two tail conformers are identical in structure but differ solely in how the portal and head-to-tail adaptor carboxyl termini bond with the capsid at the fivefold vertex, similar to a diamond held over a five-pronged ring in two nonidentical states. Thus, in the mature Sf6 tail, the portal structure does not morph locally to accommodate the symmetry mismatch but exists in two energetic minima rotated by a discrete angle. We propose that the design principles of the Sf6 tail are conserved across P22-like Podoviridae.
履歴
登録2021年10月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月9日-
マップ公開2022年11月9日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25101.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.122 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.02235207 - 0.06183831
平均 (標準偏差)-0.000055454788 (±0.0037828346)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 574.464 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Shigella virus Sf6

全体名称: Shigella virus Sf6 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Shigella virus Sf6 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Gene 3 protein
    • タンパク質・ペプチド: Gene 7 protein

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超分子 #1: Shigella virus Sf6

超分子名称: Shigella virus Sf6 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10761 / 生物種: Shigella virus Sf6 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: Gene 3 protein

分子名称: Gene 3 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shigella phage Sf6 (ファージ)
分子量理論値: 79.558227 KDa
配列文字列: MAETLEKKHE RIMLRFDRAY SPQKEVREKC IEATRFARVP GGQWEGATAA GTKLDEQFEK YPKFEINKVA TELNRIIAEY RNNRITVKF RPGDREASEE LANKLNGLFR ADYEETDGGE ACDNAFDDAA TGGFGCFRLT SMLVNEYDPM DDRQRIAIEP I YDPSRSVW ...文字列:
MAETLEKKHE RIMLRFDRAY SPQKEVREKC IEATRFARVP GGQWEGATAA GTKLDEQFEK YPKFEINKVA TELNRIIAEY RNNRITVKF RPGDREASEE LANKLNGLFR ADYEETDGGE ACDNAFDDAA TGGFGCFRLT SMLVNEYDPM DDRQRIAIEP I YDPSRSVW FDPDAKKYDK SDALWAFCMY SLSPEKYEAE YGKKPPTSLD VTSMTSWEYN WFGADVIYIA KYYEVRKESV DV ISYRHPI TGEIATYDSD QVEDIEDELA IAGFHEVARR SVKRRRVYVS VVDGDGFLEK PRRIPGEHIP LIPVYGKRWF IDD IERVEG HIAKAMDPQR LYNLQVSMLA DTAAQDPGQI PIVGMEQIRG LEKHWEARNK KRPAFLPLRE VRDKSGNIIA GATP AGYTQ PAVMNQALAA LLQQTSADIQ EVTGGSQAMQ QMPSNIAQET VNNLMNRADM ASFIYLDNMA KSLKRAGEVW LSMAR EVYG SEREVRIVNE DGSDDIAVLS AQVVDRQTGA VVALNDLSVG RYDVTVDVGP SYTARRDATV SVLTNVLSSM LPTDPM RPA IQGIILDNID GEGLDDFKEY NRNQLLISGI AKPRNEKEQQ IVQQAQMAAQ SQPNPEMVLA QAQMVAAQAE AQKATNE TA QTQIKAFTAQ QDAMESQANT VYKLAQARNI DDKAVMEAIR LLKDVAESQQ QQFQSPPQSP ADLMPS

UniProtKB: Gene 3 protein

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分子 #2: Gene 7 protein

分子名称: Gene 7 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shigella phage Sf6 (ファージ)
分子量理論値: 17.753889 KDa
配列文字列:
MATVLTKGEI VLFALRKFAI ASNASLTDVE PQSIEDGVND LEDMMSEWMI NPGDIGYAFA TGDEQPLPDD ESGLPRKYKH AVGYQLLLR MLSDYSLEPT PQVLSNAQRS YDALMTDTLV VPSMRRRGDF PVGQGNKYDV FTSDRYYPGD LPLIDGDIPN A

UniProtKB: Gene 7 protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 7977 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 81000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 67439
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C12 (12回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.2) / 使用した粒子像数: 39000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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