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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | PR-RT portion of HIV-1 Pol | ||||||||||||
![]() | Full-map generated by Focussed Classification | ||||||||||||
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生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å | ||||||||||||
![]() | Lyumkis D / Passos D / Arnold E / Harrison J | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the HIV-1 Pol polyprotein provides insights into virion maturation. 著者: Jerry Joe E K Harrison / Dario Oliveira Passos / Jessica F Bruhn / Joseph D Bauman / Lynda Tuberty / Jeffrey J DeStefano / Francesc Xavier Ruiz / Dmitry Lyumkis / Eddy Arnold / ![]() 要旨: Key proteins of retroviruses and other RNA viruses are translated and subsequently processed from polyprotein precursors by the viral protease (PR). Processing of the HIV Gag-Pol polyprotein yields ...Key proteins of retroviruses and other RNA viruses are translated and subsequently processed from polyprotein precursors by the viral protease (PR). Processing of the HIV Gag-Pol polyprotein yields the HIV structural proteins and enzymes. Structures of the mature enzymes PR, reverse transcriptase (RT), and integrase (IN) aided understanding of catalysis and design of antiretrovirals, but knowledge of the Pol precursor architecture and function before PR cleavage is limited. We developed a system to produce stable HIV-1 Pol and determined its cryo-electron microscopy structure. RT in Pol has a similar arrangement to the mature RT heterodimer, and its dimerization may draw together two PR monomers to activate proteolytic processing. HIV-1 thus may leverage the dimerization interfaces in Pol to regulate assembly and maturation of polyprotein precursors. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 59.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.1 KB 19.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 114 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 59.3 MB 12.4 MB 12.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 501.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 501 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Full-map generated by Focussed Classification | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.015 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Full-map generated by Focussed Classification filtered by 2
ファイル | emd_25075_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Full-map generated by Focussed Classification filtered by 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Half-map 1
ファイル | emd_25075_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Half-map 2
ファイル | emd_25075_additional_3.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : PR-RT portion of HIV-1 Pol
全体 | 名称: PR-RT portion of HIV-1 Pol |
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要素 |
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-超分子 #1: PR-RT portion of HIV-1 Pol
超分子 | 名称: PR-RT portion of HIV-1 Pol / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: 3D reconstruction of the HIV-1 Pol polyprotein comprising the PR-RT portion |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 119 KDa |
-分子 #1: PR-RT portion of HIV-1 Pol
分子 | 名称: PR-RT portion of HIV-1 Pol / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MGRDNNSPSE AGADRQGTVS FNFPQITLWQ RPLVTIKIGG QLKEALLATG ADDTVLEEMS LPGRWKPKMI GGIGGFIKVR QYDQILIEIC GHKAIGTVLV GPTPVNIIGR NLLTQIGCTL NFPISPIETV PVKLKPGMDG PKVKQWPLTE EKIKALVEIC TEMEKEGKIS ...文字列: MGRDNNSPSE AGADRQGTVS FNFPQITLWQ RPLVTIKIGG QLKEALLATG ADDTVLEEMS LPGRWKPKMI GGIGGFIKVR QYDQILIEIC GHKAIGTVLV GPTPVNIIGR NLLTQIGCTL NFPISPIETV PVKLKPGMDG PKVKQWPLTE EKIKALVEIC TEMEKEGKIS KIGPENPYNT PVFAIKKKDS TKWRKLVDFR ELNKRTQDFW EVQLGIPHPA GLKKKKSVTV LDVGDAYFSV PLDEDFRKYT AFTIPSINNE TPGIRYQYNV LPQGWKGSPA IFQSSMTKIL EPFKKQNPDI VIYQYMDDLY VGSDLEIGQH RTKIEELRQH LLRWGLTTPD KKHQKEPPFL WMGYELHPDK WTVQPIVLPE KDSWTVNDIQ KLVGKLNWAS QIYPGIKVRQ LCKLLRGTKA LTEVIPLTEE AELELAENRE ILKEPVHGVY YDPSKDLIAE IQKQGQGQWT YQIYQEPFKN LKTGKYARMR GAHTNDVKQL TEAVQKITTE SIVIWGKTPK FKLPIQKETW ETWWTEYWQA TWIPEWEFVN TPPLVKLWYQ LEKEPIVGAE TFYVDGAANR ETKLGKAGYV TNKGRQKVVP LTNTTNQKTE LQAIYLALQD SGLEVNIVTD SQYALGIIQA QPDKSESELV NQIIEQLIKK EKVYLAWVPA HKGIGGNEQV DKLVSAGIRK ID |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 2710 pixel / 平均電子線量: 0.95 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |