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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | apo NEXT overall reconstruction | |||||||||
![]() | apo NEXT overall map | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.36 Å | |||||||||
![]() | Puno MR / Lima CD | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for RNA surveillance by the human nuclear exosome targeting (NEXT) complex. 著者: M Rhyan Puno / Christopher D Lima / ![]() 要旨: RNA quality control relies on co-factors and adaptors to identify and prepare substrates for degradation by ribonucleases such as the 3' to 5' ribonucleolytic RNA exosome. Here, we determined ...RNA quality control relies on co-factors and adaptors to identify and prepare substrates for degradation by ribonucleases such as the 3' to 5' ribonucleolytic RNA exosome. Here, we determined cryogenic electron microscopy structures of human nuclear exosome targeting (NEXT) complexes bound to RNA that reveal mechanistic insights to substrate recognition and early steps that precede RNA handover to the exosome. The structures illuminate ZCCHC8 as a scaffold, mediating homodimerization while embracing the MTR4 helicase and flexibly anchoring RBM7 to the helicase core. All three subunits collaborate to bind the RNA, with RBM7 and ZCCHC8 surveying sequences upstream of the 3' end to facilitate RNA capture by MTR4. ZCCHC8 obscures MTR4 surfaces important for RNA binding and extrusion as well as MPP6-dependent recruitment and docking onto the RNA exosome core, interactions that contribute to RNA surveillance by coordinating RNA capture, translocation, and extrusion from the helicase to the exosome for decay. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 15.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.2 KB 17.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.8 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 37 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 171.1 MB 171 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 688.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 687.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 27.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | apo NEXT overall map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.088 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_24884_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_24884_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : human Nuclear Exosome Targeting (NEXT) complex
全体 | 名称: human Nuclear Exosome Targeting (NEXT) complex |
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要素 |
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-超分子 #1: human Nuclear Exosome Targeting (NEXT) complex
超分子 | 名称: human Nuclear Exosome Targeting (NEXT) complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: MTR4
分子 | 名称: MTR4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: The first three amino acid residues (SGD) in the sample sequence are cloning artefact. 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA helicase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: SGDMADAFGD ELFSVFEGDS TTAAGTKKDK EKDKGKWKGP PGSADKAGKR FDGKLQSEST NNGKNKRDVD FEGTDEPIFG KKPRIEESI TEDLSLADLM PRVKVQSVET VEGCTHEVAL PAEEDYLPLK PRVGKAAKEY PFILDAFQRE AIQCVDNNQS V LVSAHTSA ...文字列: SGDMADAFGD ELFSVFEGDS TTAAGTKKDK EKDKGKWKGP PGSADKAGKR FDGKLQSEST NNGKNKRDVD FEGTDEPIFG KKPRIEESI TEDLSLADLM PRVKVQSVET VEGCTHEVAL PAEEDYLPLK PRVGKAAKEY PFILDAFQRE AIQCVDNNQS V LVSAHTSA GKTVCAEYAI ALALREKQRV IFTSPIKALS NQKYREMYEE FQDVGLMTGD VTINPTASCL VMTTEILRSM LY RGSEVMR EVAWVIFDEI HYMRDSERGV VWEETIILLP DNVHYVFLSA TIPNARQFAE WICHLHKQPC HVIYTDYRPT PLQ HYIFPA GGDGLHLVVD ENGDFREDNF NTAMQVLRDA GDLAKGDQKG RKGGTKGPSN VFKIVKMIME RNFQPVIIFS FSKK DCEAY ALQMTKLDFN TDEEKKMVEE VFSNAIDCLS DEDKKLPQVE HVLPLLKRGI GIHHGGLLPI LKETIEILFS EGLIK ALFA TETFAMGINM PARTVLFTNA RKFDGKDFRW ISSGEYIQMS GRAGRRGMDD RGIVILMVDE KMSPTIGKQL LKGSAD PLN SAFHLTYNMV LNLLRVEEIN PEYMLEKSFY QFQHYRAIPG VVEKVKNSEE QYNKIVIPNE ESVVIYYKIR QQLAKLG KE IEEYIHKPKY CLPFLQPGRL VKVKNEGDDF GWGVVVNFSK KSNVKPNSGE LDPLYVVEVL LRCSKESLKN SATEAAKP A KPDEKGEMQV VPVLVHLLSA ISSVRLYIPK DLRPVDNRQS VLKSIQEVQK RFPDGIPLLD PIDDMGIQDQ GLKKVIQKV EAFEHRMYSH PLHNDPNLET VYTLCEKKAQ IAIDIKSAKR ELKKARTVLQ MDELKCRKRV LRRLGFATSS DVIEMKGRVA CEISSADEL LLTEMMFNGL FNDLSAEQAT ALLSCFVFQE NSSEMPKLTE QLAGPLRQMQ ECAKRIAKVS AEAKLEIDEE T YLSSFKPH LMDVVYTWAT GATFAHICKM TDVFEGSIIR CMRRLEELLR QMCQAAKAIG NTELENKFAE GITKIKRDIV FA ASLYL |
-分子 #2: ZCCHC8
分子 | 名称: ZCCHC8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 詳細: The first three amino acid residues (SGD) in the sample sequence are cloning artefact. 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: SGDMAAEVYF GDLELFEPFD HPEESIPKPV HTRFKDDDGD EEDENGVGDA ELRERLRQCE ETIEQLRAEN QELKRKLNIL TRPSGILVN DTKLDGPILQ ILFMNNAISK QYHQEIEEFV SNLVKRFEEQ QKNDVEKTSF NLLPQPSSIV LEEDHKVEES C AIKNNKEA ...文字列: SGDMAAEVYF GDLELFEPFD HPEESIPKPV HTRFKDDDGD EEDENGVGDA ELRERLRQCE ETIEQLRAEN QELKRKLNIL TRPSGILVN DTKLDGPILQ ILFMNNAISK QYHQEIEEFV SNLVKRFEEQ QKNDVEKTSF NLLPQPSSIV LEEDHKVEES C AIKNNKEA FSVVGSVLYF TNFCLDKLGQ PLLNENPQLS EGWEIPKYHQ VFSHIVSLEG QEIQVKAKRP KPHCFNCGSE EH QMKDCPM PRNAARISEK RKEYMDACGE ANNQNFQQRY HAEEVEERFG RFKPGVISEE LQDALGVTDK SLPPFIYRMR QLG YPPGWL KEAELENSGL ALYDGKDGTD GETEVGEIQQ NKSVTYDLSK LVNYPGFNIS TPRGIPDEWR IFGSIPMQAC QQKD VFANY LTSNFQAPGV KSGGAVDEDA LTLEELEEQQ RRIWAALEQA ESVNSDSDVP VDTPLTGNSV ASSPCPNELD LPVPE GKTS EKQTLDEPEV PEIFTKKSEA GHASSPDSEV TSLCQKEKAE LAPVNTEGAL LDNGSVVPNC DISNGGSQKL FPADTS PST ATKIHSPIPD MSKFATGITP FEFENMAEST GMYLRIRSLL KNSPRNQQKN KKASE |
-分子 #3: RBM7
分子 | 名称: RBM7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 詳細: The first three amino acid residues (SGD) in the sample sequence are cloning artefact. 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: SGDEADRTLF VGNLETKVTE ELLFELFHQA GPVIKVKIPK DKDGKPKQFA FVNFKHEVSV PYAMNLLNGI KLYGRPIKIQ FRS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 30 s wait time, blot for 2.5 s before plunging. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 67.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |