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- EMDB-23606: Structure of the glutamate receptor-like channel AtGLR3.4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23606
タイトルStructure of the glutamate receptor-like channel AtGLR3.4
マップデータGLR3.4 full length
試料
  • 複合体: GLR3.4
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 3.4
  • リガンド: GLUTAMIC ACIDグルタミン酸
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: GLUTATHIONEグルタチオン
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to acetate / chloroplast membrane / glutamate receptor activity / cellular response to cold / 色素体 / ligand-gated monoatomic ion channel activity / 葉緑体 / calcium-mediated signaling / cellular response to amino acid stimulus / calcium channel activity ...cellular response to acetate / chloroplast membrane / glutamate receptor activity / cellular response to cold / 色素体 / ligand-gated monoatomic ion channel activity / 葉緑体 / calcium-mediated signaling / cellular response to amino acid stimulus / calcium channel activity / response to wounding / cellular response to mechanical stimulus / calcium ion transport / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, plant / Plant glutamate receptor, periplasmic ligand-binding domain / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Ionotropic glutamate receptor, plant / Plant glutamate receptor, periplasmic ligand-binding domain / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 3.4
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Gangwar SP / Green MN / Sobolevsky AI
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA206573 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS083660 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS107253 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1818086 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structure of the Arabidopsis thaliana glutamate receptor-like channel GLR3.4.
著者: Marriah N Green / Shanti Pal Gangwar / Erwan Michard / Alexander A Simon / Maria Teresa Portes / Juan Barbosa-Caro / Michael M Wudick / Michael A Lizzio / Oleg Klykov / Maria V Yelshanskaya / ...著者: Marriah N Green / Shanti Pal Gangwar / Erwan Michard / Alexander A Simon / Maria Teresa Portes / Juan Barbosa-Caro / Michael M Wudick / Michael A Lizzio / Oleg Klykov / Maria V Yelshanskaya / José A Feijó / Alexander I Sobolevsky /
要旨: Glutamate receptor-like channels (GLRs) play vital roles in various physiological processes in plants, such as wound response, stomatal aperture control, seed germination, root development, innate ...Glutamate receptor-like channels (GLRs) play vital roles in various physiological processes in plants, such as wound response, stomatal aperture control, seed germination, root development, innate immune response, pollen tube growth, and morphogenesis. Despite the importance of GLRs, knowledge about their molecular organization is limited. Here we use X-ray crystallography and single-particle cryo-EM to solve structures of the Arabidopsis thaliana GLR3.4. Our structures reveal the tetrameric assembly of GLR3.4 subunits into a three-layer domain architecture, reminiscent of animal ionotropic glutamate receptors (iGluRs). However, the non-swapped arrangement between layers of GLR3.4 domains, binding of glutathione through S-glutathionylation of cysteine C205 inside the amino-terminal domain clamshell, unique symmetry, inter-domain interfaces, and ligand specificity distinguish GLR3.4 from representatives of the iGluR family and suggest distinct features of the GLR gating mechanism. Our work elaborates on the principles of GLR architecture and symmetry and provides a molecular template for deciphering GLR-dependent signaling mechanisms in plants.
履歴
登録2021年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月28日-
マップ公開2021年7月28日-
更新2021年8月18日-
現状2021年8月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lzh
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23606.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23606.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GLR3.4 full length
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.26 / ムービー #1: 0.3
最小 - 最大-1.5389935 - 2.4461668
平均 (標準偏差)0.013665226 (±0.06515239)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z298.800298.800298.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1331310
NX/NY/NZ223226424
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-1.5392.4460.014

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GLR3.4

全体名称: GLR3.4
要素
  • 複合体: GLR3.4
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 3.4
  • リガンド: GLUTAMIC ACIDグルタミン酸
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: GLUTATHIONEグルタチオン

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超分子 #1: GLR3.4

超分子名称: GLR3.4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: Map displaying Amino-terminal, ligand binding, and transmembrane domain
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293S-GnTi / 組換プラスミド: BacMam

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分子 #1: Glutamate receptor 3.4

分子名称: Glutamate receptor 3.4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 107.317383 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGFLVMIREV SMAKAIRVVL LCVSVLWVVP KECACRSNFS RNSSSSSSSS LRPLRQRPSS VNVGALFTYD SFIGRAAKPA VKAAMDDVN ADQSVLKGIK LNIIFQDSNC SGFIGTMGAL QLMENKVVAA IGPQSSGIAH MISYVANELH VPLLSFGATD P TLSSLQFP ...文字列:
MGFLVMIREV SMAKAIRVVL LCVSVLWVVP KECACRSNFS RNSSSSSSSS LRPLRQRPSS VNVGALFTYD SFIGRAAKPA VKAAMDDVN ADQSVLKGIK LNIIFQDSNC SGFIGTMGAL QLMENKVVAA IGPQSSGIAH MISYVANELH VPLLSFGATD P TLSSLQFP YFLRTTQNDY FQMHAIADFL SYSGWRQVIA IFVDDECGRN GISVLGDVLA KKRSRISYKA AITPGADSSS IR DLLVSVN LMESRVFVVH VNPDSGLNVF SVAKSLGMMA SGYVWIATDW LPTAMDSMEH VDSDTMDLLQ GVVAFRHYTI ESS VKRQFM ARWKNLRPND GFNSYAMYAY DSVWLVARAL DVFFRENNNI TFSNDPNLHK TNGSTIQLSA LSVFNEGEKF MKII LGMNH TGVTGPIQFD SDRNRVNPAY EVLNLEGTAP RTVGYWSNHS GLSVVHPETL YSRPPNTSTA NQRLKGIIYP GEVTK PPRG WVFPNNGKPL RIGVPNRVSY TDYVSKDKNP PGVRGYCIDV FEAAIELLPY PVPRTYILYG DGKRNPSYDN LVNEVV ADN FDVAVGDITI VTNRTRYVDF TQPFIESGLV VVAPVKEAKS SPWSFLKPFT IEMWAVTGGF FLFVGAMVWI LEHRFNQ EF RGPPRRQLIT IFWFSFSTMF FSHRENTVSS LGRFVLIIWL FVVLIINSSY TASLTSILTI RQLTSRIEGI DSLVTSNE P IGVQDGTFAR NYLINELNIL PSRIVPLKDE EQYLSALQRG PNAGGVAAIV DELPYIEVLL TNSNCKFRTV GQEFTRTGW GFAFQRDSPL AVDMSTAILQ LSEEGELEKI HRKWLNYKHE CSMQISNSED SQLSLKSFWG LFLICGITCF MALTVFFWRV FWQYQRLLP ESADEERAGE VSEPSRSGRG SRAPSFKELI KVVDKREAEI KEILKQKSSK KLKSTQSAAG TSQSQHGEIT

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分子 #3: GLUTAMIC ACID

分子名称: GLUTAMIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: GLU
分子量理論値: 147.129 Da
Chemical component information

ChemComp-GLU:
GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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分子 #5: GLUTATHIONE

分子名称: GLUTATHIONE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: GSH
分子量理論値: 307.323 Da
Chemical component information

ChemComp-GSH:
GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Trisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium Chloride塩化ナトリウム
0.05 %C56H92O29Digitoninジギトニン
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 1mM L-Glutamate was added to the purified protein and incubated on ice for 30 min before specimen preparation..
詳細Protein extracted and reconstituted in a detergent micelle

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2161194
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3kg2

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 110630

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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