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- EMDB-23108: Human Bocavirus 1 (pH 2.6) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23108
タイトルHuman Bocavirus 1 (pH 2.6)
マップデータ
試料
  • ウイルス: Human bocavirus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP2
キーワードIcosahedral Capsid / Human Bocavirus 1 / HBoV1 / VIRUS / Parvovirus
機能・相同性Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / VP2
機能・相同性情報
生物種Primate bocaparvovirus 1 (strain Human bocavirus 1 type 1) (ウイルス) / Human bocavirus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Luo M / Mietzsch M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM082946 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2021
タイトル: pH-Induced Conformational Changes of Human Bocavirus Capsids.
著者: Mengxiao Luo / Mario Mietzsch / Paul Chipman / Kangkang Song / Chen Xu / John Spear / Duncan Sousa / Robert McKenna / Maria Söderlund-Venermo / Mavis Agbandje-McKenna /
要旨: Human bocavirus 1 (HBoV1) and HBoV2-4 infect children and immunocompromised individuals, resulting in respiratory and gastrointestinal infections, respectively. Using cryo-electron microscopy and ...Human bocavirus 1 (HBoV1) and HBoV2-4 infect children and immunocompromised individuals, resulting in respiratory and gastrointestinal infections, respectively. Using cryo-electron microscopy and image reconstruction, the HBoV2 capsid structure was determined to 2.7 Å resolution at pH 7.4 and compared to the previously determined HBoV1, HBoV3, and HBoV4 structures. Consistent with previous findings, surface variable region (VR) III of the capsid protein VP3, proposed as a host tissue-tropism determinant, was structurally similar among the gastrointestinal strains HBoV2-4, but differed from HBoV1 with its tropism for the respiratory tract. Towards understanding the entry and trafficking properties of these viruses, HBoV1 and HBoV2 were further analyzed as species representatives of the two HBoV tropisms. Their cell surface glycan-binding characteristics were analyzed, and capsid structures determined to 2.5-2.7 Å resolution at pH 5.5 and 2.6, conditions normally encountered during infection. The data showed that glycans with terminal sialic acid, galactose, GlcNAc or heparan sulfate moieties do not facilitate HBoV1 or HBoV2 cellular attachment. With respect to trafficking, conformational changes common to both viruses were observed at low pH conditions localized to the VP N-terminus under the 5-fold channel, in the surface loops VR-I and VR-V and specific side-chain residues such as cysteines and histidines. The 5-fold conformational movements provide insight into the potential mechanism of VP N-terminal dynamics during HBoV infection and side-chain modifications highlight pH-sensitive regions of the capsid. Human bocaviruses (HBoVs) are associated with disease in humans. However, the lack of an animal model and a versatile cell culture system to study their life cycle limits the ability to develop specific treatments or vaccines. This study presents the structure of HBoV2, at 2.7 Å resolution, determined for comparison to the existing HBoV1, HBoV3, and HBoV4 structures, to enable the molecular characterization of strain and genus-specific capsid features contributing to tissue tropism and antigenicity. Furthermore, HBoV1 and HBoV2 structures determined under acidic conditions provide insight into capsid changes associated with endosomal and gastrointestinal acidification. Structural rearrangements of the capsid VP N-terminus, at the base of the 5-fold channel, demonstrate a disordering of a "basket" motif as pH decreases. These observations begin to unravel the molecular mechanism of HBoV infection and provide information for control strategies.
履歴
登録2020年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月27日-
マップ公開2021年1月27日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7l0y
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7l0y
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23108.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23108.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
0.9 Å/pix.
x 450 pix.
= 404.55 Å		0.9 Å/pix.
x 450 pix.
= 404.55 Å		0.9 Å/pix.
x 450 pix.
= 404.55 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.899 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-11.865470999999999 - 21.110026999999999
平均 (標準偏差)0.000000004982512 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-225-225-225
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 404.55 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8990.8990.899
M x/y/z450450450
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z404.550404.550404.550
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-225-225-225
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-225-225-225
NC/NR/NS450450450
D min/max/mean-11.86521.1100.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human bocavirus 1

全体名称: Human bocavirus 1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human bocavirus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP2

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超分子 #1: Human bocavirus 1

超分子名称: Human bocavirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 573977 / 生物種: Human bocavirus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: VP2

分子名称: VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Primate bocaparvovirus 1 (strain Human bocavirus 1 type 1) (ウイルス)
株: Human bocavirus 1 type 1
分子量理論値: 58.165867 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GTGSIGGGKG SGVGISTGGW VGGSHFSDKY VVTKNTRQFI TTIQNGHLYK TEAIETTNQS GKSQRCVTTP WTYFNFNQYS CHFSPQDWQ RLTNEYKRFR PKAMQVKIYN LQIKQILSNG ADTTYNNDLT AGVHIFCDGE HAYPNASHPW DEDVMPDLPY K TWKLFQYG ...文字列:
GTGSIGGGKG SGVGISTGGW VGGSHFSDKY VVTKNTRQFI TTIQNGHLYK TEAIETTNQS GKSQRCVTTP WTYFNFNQYS CHFSPQDWQ RLTNEYKRFR PKAMQVKIYN LQIKQILSNG ADTTYNNDLT AGVHIFCDGE HAYPNASHPW DEDVMPDLPY K TWKLFQYG YIPIENELAD LDGNAAGGNA TEKALLYQMP FFLLENSDHQ VLRTGESTEF TFNFDCEWVN NERAYIPPGL MF NPKVPTR RVQYIRQNGS TAASTGRIQP YSKPTSWMTG PGLLSAQRVG PQSSDTAPFM VCTNPEGTHI NTGAAGFGSG FDP PSGCLA PTNLEYKLQW YQTPEGTGNN GNIIANPSLS MLRDQLLYKG NQTTYNLVGD IWMFPNQVWD RFPITRENPI WCKK PRADK HTIMDPFDGS IAMDHPPGTI FIKMAKIPVP TASNADSYLN IYCTGQVSCE IVWEVERYAT KNWRPERRHT ALGMS LGGE SNYTPTYHVD PTGAYIQPTS YDQCMPVKTN INKVL

UniProtKB: VP2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 5.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 50342
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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