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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23104 | |||||||||
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タイトル | Human Bocavirus 2 (pH 5.5) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Icosahedral Capsid / Human Bocavirus 2 / HBoV2 / VIRUS / Parvovirus | |||||||||
機能・相同性 | Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / VP2 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Human bocavirus 2 (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å | |||||||||
データ登録者 | Luo M / Mietzsch M | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: J Virol / 年: 2021 タイトル: pH-Induced Conformational Changes of Human Bocavirus Capsids. 著者: Mengxiao Luo / Mario Mietzsch / Paul Chipman / Kangkang Song / Chen Xu / John Spear / Duncan Sousa / Robert McKenna / Maria Söderlund-Venermo / Mavis Agbandje-McKenna / 要旨: Human bocavirus 1 (HBoV1) and HBoV2-4 infect children and immunocompromised individuals, resulting in respiratory and gastrointestinal infections, respectively. Using cryo-electron microscopy and ...Human bocavirus 1 (HBoV1) and HBoV2-4 infect children and immunocompromised individuals, resulting in respiratory and gastrointestinal infections, respectively. Using cryo-electron microscopy and image reconstruction, the HBoV2 capsid structure was determined to 2.7 Å resolution at pH 7.4 and compared to the previously determined HBoV1, HBoV3, and HBoV4 structures. Consistent with previous findings, surface variable region (VR) III of the capsid protein VP3, proposed as a host tissue-tropism determinant, was structurally similar among the gastrointestinal strains HBoV2-4, but differed from HBoV1 with its tropism for the respiratory tract. Towards understanding the entry and trafficking properties of these viruses, HBoV1 and HBoV2 were further analyzed as species representatives of the two HBoV tropisms. Their cell surface glycan-binding characteristics were analyzed, and capsid structures determined to 2.5-2.7 Å resolution at pH 5.5 and 2.6, conditions normally encountered during infection. The data showed that glycans with terminal sialic acid, galactose, GlcNAc or heparan sulfate moieties do not facilitate HBoV1 or HBoV2 cellular attachment. With respect to trafficking, conformational changes common to both viruses were observed at low pH conditions localized to the VP N-terminus under the 5-fold channel, in the surface loops VR-I and VR-V and specific side-chain residues such as cysteines and histidines. The 5-fold conformational movements provide insight into the potential mechanism of VP N-terminal dynamics during HBoV infection and side-chain modifications highlight pH-sensitive regions of the capsid. Human bocaviruses (HBoVs) are associated with disease in humans. However, the lack of an animal model and a versatile cell culture system to study their life cycle limits the ability to develop specific treatments or vaccines. This study presents the structure of HBoV2, at 2.7 Å resolution, determined for comparison to the existing HBoV1, HBoV3, and HBoV4 structures, to enable the molecular characterization of strain and genus-specific capsid features contributing to tissue tropism and antigenicity. Furthermore, HBoV1 and HBoV2 structures determined under acidic conditions provide insight into capsid changes associated with endosomal and gastrointestinal acidification. Structural rearrangements of the capsid VP N-terminus, at the base of the 5-fold channel, demonstrate a disordering of a "basket" motif as pH decreases. These observations begin to unravel the molecular mechanism of HBoV infection and provide information for control strategies. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_23104.map.gz | 323.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-23104-v30.xml emd-23104.xml | 10.4 KB 10.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_23104.png | 296.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-23104.cif.gz | 5.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23104 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23104 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_23104_validation.pdf.gz | 698.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_23104_full_validation.pdf.gz | 698.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_23104_validation.xml.gz | 7.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_23104_validation.cif.gz | 9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23104 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23104 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_23104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.908 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Human bocavirus 2
全体 | 名称: Human bocavirus 2 (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Human bocavirus 2
超分子 | 名称: Human bocavirus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 573977 / 生物種: Human bocavirus 2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: VP2
分子 | 名称: VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Human bocavirus 2 (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 57.591254 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: GSGVGISTGG WVGGSYFTDS YVITKNTRQF LVKIQNDHKY RTENIIPSNA GGKSQRCVST PWSYFNFNQY SSHFSPQDWQ RLTNEYKRF KPRKMHVKIY NLQIKQILSN GADTTYNNDL TAGVHIFCDG EHAYPNATHP WDEDVMPELP YETWYLFQYG Y IPVIHELA ...文字列: GSGVGISTGG WVGGSYFTDS YVITKNTRQF LVKIQNDHKY RTENIIPSNA GGKSQRCVST PWSYFNFNQY SSHFSPQDWQ RLTNEYKRF KPRKMHVKIY NLQIKQILSN GADTTYNNDL TAGVHIFCDG EHAYPNATHP WDEDVMPELP YETWYLFQYG Y IPVIHELA EMEDANAVEK AIALQIPFFM LENSDHEVLR TGESTEFTFD FDCEWINNER AYIPPGLMFN PKVPTRRAQY IR QHGNTAS SNTRIQPYAK PTSWMTGPGL LSAQRVGPAG SDTASWMVVV NPDGTAVNSG MAGVGSGFDP PSGSLRPTDL EYK IQWYQT PEGTNSDGNI ISNPPLSMLR DQALYRGNQT TYNLCSDVWM FPNQIWDRYP ITRENPIWCK KPRSDKNTII DPFD GTLAM DHPPGTIFIK MAKIPVPSNN NADSYLNIYC TGQVSCEIVW EVERYATKNW RPERRHTALG LGIGGEENIN PTYHV DKNG KYIQPTTWDM CYPIKTNINK VL UniProtKB: VP2 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 5.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 64.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 30308 |
初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |