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万見
- EMDB-22609: HSV-1 UL36null C-capsid C5sym -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22609
タイトルHSV-1 UL36null C-capsid C5sym
マップデータHSV-1 C-capsid ul36null
試料
  • ウイルス: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
生物種Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Huet A / Huffman JB / Conway JF / Homa FL
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)AI089803 米国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)S10 OD019995 米国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)AI132967 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2020
タイトル: Role of the Herpes Simplex Virus CVSC Proteins at the Capsid Portal Vertex.
著者: Alexis Huet / Jamie B Huffman / James F Conway / Fred L Homa /
要旨: The packaging of DNA into preformed capsids is a critical step during herpesvirus infection. For herpes simplex virus, this process requires the products of seven viral genes: the terminase proteins ...The packaging of DNA into preformed capsids is a critical step during herpesvirus infection. For herpes simplex virus, this process requires the products of seven viral genes: the terminase proteins pUL15, pUL28, and pUL33; the capsid vertex-specific component (CVSC) proteins pUL17 and pUL25; and the portal proteins pUL6 and pUL32. The pUL6 portal dodecamer is anchored at one vertex of the capsid by interactions with the adjacent triplexes as well as helical density attributed to the pUL17 and pUL25 subunits of the CVSC. To define the roles and structures of the CVSC proteins in virus assembly and DNA packaging, we isolated a number of recombinant viruses expressing pUL25, pUL17, and pUL36 fused with green or red fluorescent proteins as well as viruses with specific deletions in the CVSC genes. Biochemical and structural studies of these mutants demonstrated that (i) four of the helices in the CVSC helix bundle can be attributed to two copies each of pUL36 and pUL25, (ii) pUL17 and pUL6 are required for capsid binding of the terminase complex in the nucleus, (iii) pUL17 is important for determining the site of the first cleavage reaction generating replicated genomes with termini derived from the long-arm component of the herpes simplex virus 1 (HSV-1) genome, (iv) pUL36 serves no direct role in cleavage/packaging, (v) cleavage and stable packaging of the viral genome involve an ordered interaction of the terminase complex and pUL25 with pUL17 at the portal vertex, and (vi) packaging of the viral genome results in a dramatic displacement of the portal. Herpes simplex virus 1 (HSV-1) is the causative agent of several pathologies ranging in severity from the common cold sore to life-threatening encephalitic infection. A critical step during productive HSV-1 infection is the cleavage and packaging of replicated, concatemeric viral DNA into preformed capsids. A key knowledge gap is how the capsid engages the replicated viral genome and the subsequent packaging of a unit-length HSV genome. Here, biochemical and structural studies focused on the unique portal vertex of wild-type HSV and packaging mutants provide insights into the mechanism of HSV genome packaging. The significance of our research is in identifying the portal proteins pUL6 and pUL17 as key viral factors for engaging the terminase complex with the capsid and the subsequent cleavage, packaging, and stable incorporation of the viral genome in the HSV-1 capsid.
履歴
登録2020年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月23日-
マップ公開2020年9月23日-
更新2020年12月9日-
現状2020年12月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22609.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22609.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HSV-1 C-capsid ul36null
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.76 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.017 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.036340814 - 0.05813438
平均 (標準偏差)0.0012569283 (±0.006418197)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-299-299-299
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 1656.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.762.762.76
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1656.0001656.0001656.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ937643
NX/NY/NZ114126230
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-299-299-299
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.0360.0580.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human alphaherpesvirus 1

全体名称: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)

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超分子 #1: Human alphaherpesvirus 1

超分子名称: Human alphaherpesvirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 10298 / 生物種: Human alphaherpesvirus 1 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
Host system生物種: Chlorocebus sabaeus (オナガザル) / 組換細胞: vero / 組換プラスミド: BAC
分子量理論値: 145 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 1250.0 Å / T番号(三角分割数): 16

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
10.0 mMTris
500.0 mMsodium chlorideNaCl
1.0 mMEDTA
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 詳細: 8 sec blot.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6643 / 平均露光時間: 1.65 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1593
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 1593
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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