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万見
- EMDB-2246: Cryo-electron microscopy of phirsl1 jumbo phage -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2246
タイトルCryo-electron microscopy of phirsl1 jumbo phage
マップデータReconstruction of phirsl1 baseplate
試料
  • 試料: phirsl1 baseplate
  • タンパク質・ペプチド: phirsl1
キーワードJumbo bacteriophage / phiRSL1 / Ralstonia solanacearum / cryo-electron microscopy / icosahedral capsid / helical tail / T6SS
生物種Ralstonia phage RSL1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 21.0 Å
データ登録者Effantin G / Hamasaki R / Kawasaki T / Bacia M / Moriscot C / Weissenhorn W / Yamada T / Schoehn G
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Cryo-electron microscopy three-dimensional structure of the jumbo phage ΦRSL1 infecting the phytopathogen Ralstonia solanacearum.
著者: Grégory Effantin / Ryosuke Hamasaki / Takeru Kawasaki / Maria Bacia / Christine Moriscot / Winfried Weissenhorn / Takashi Yamada / Guy Schoehn /
要旨: ϕRSL1 jumbo phage belongs to a new class of viruses within the Myoviridae family. Here, we report its three-dimensional structure determined by electron cryo microscopy. The icosahedral capsid, the ...ϕRSL1 jumbo phage belongs to a new class of viruses within the Myoviridae family. Here, we report its three-dimensional structure determined by electron cryo microscopy. The icosahedral capsid, the tail helical portion, and the complete tail appendage were reconstructed separately to resolutions of 9 Å, 9 Å, and 28 Å, respectively. The head is rather complex and formed by at least five different proteins, whereas the major capsid proteins resemble those from HK97, despite low sequence conservation. The helical tail structure demonstrates its close relationship to T4 sheath proteins and provides evidence for an evolutionary link of the inner tail tube to the bacterial type VI secretion apparatus. Long fibers extend from the collar region, and their length is consistent with reaching the host cell surface upon tail contraction. Our structural analyses indicate that ϕRSL1 is an unusual member of the Myoviridae that employs conserved protein machines related to different phages and bacteria.
履歴
登録2012年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月23日-
マップ公開2013年2月20日-
更新2013年2月20日-
現状2013年2月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2246.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2246.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of phirsl1 baseplate
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.52 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.009 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.05785812 - 0.07104485
平均 (標準偏差)-0.00000244 (±0.00410206)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 813.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.524.524.52
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z813.600813.600813.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-36-30-80
NX/NY/NZ7361161
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.0580.071-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : phirsl1 baseplate

全体名称: phirsl1 baseplate
要素
  • 試料: phirsl1 baseplate
  • タンパク質・ペプチド: phirsl1

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超分子 #1000: phirsl1 baseplate

超分子名称: phirsl1 baseplate / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: phirsl1

分子名称: phirsl1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Ralstonia phage RSL1 (ファージ)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-HCl [pH 7.5], 100 mM NaCl, 10 mM MgSO4
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Four microliters of the bacteriophage sample (~0.1 mg/ml) were loaded between the mica-carbon interface. The sample was stained using 2% ammonium molybdate pH 7.5 and air-dried.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59000
日付2011年2月25日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 52 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.295 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.355 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 21.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 1228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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