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- EMDB-2244: Cryo-electron microscopy of phirsl1 jumbo phage -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2244
タイトルCryo-electron microscopy of phirsl1 jumbo phage
マップデータReconstruction of the helical trunk of phirsl1 tail. A Bfactor of -538 has been applied to the reconstruction as well as a soft-edged mask.
試料
  • 試料: phirsl1 helical portion of the tail
  • タンパク質・ペプチド: Tail tube protein
  • タンパク質・ペプチド: Tail sheath protein
キーワードJumbo bacteriophage / phiRSL1 / Ralstonia solanacearum / cryo-electron microscopy / icosahedral capsid / helical tail / T6SS
機能・相同性Tail sheath protein
機能・相同性情報
生物種Ralstonia phage RSL1 (ファージ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Effantin G / Hamasaki R / Kawasaki T / Bacia M / Moriscot C / Weissenhorn W / Yamada T / Schoehn G
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Cryo-electron microscopy three-dimensional structure of the jumbo phage ΦRSL1 infecting the phytopathogen Ralstonia solanacearum.
著者: Grégory Effantin / Ryosuke Hamasaki / Takeru Kawasaki / Maria Bacia / Christine Moriscot / Winfried Weissenhorn / Takashi Yamada / Guy Schoehn /
要旨: ϕRSL1 jumbo phage belongs to a new class of viruses within the Myoviridae family. Here, we report its three-dimensional structure determined by electron cryo microscopy. The icosahedral capsid, the ...ϕRSL1 jumbo phage belongs to a new class of viruses within the Myoviridae family. Here, we report its three-dimensional structure determined by electron cryo microscopy. The icosahedral capsid, the tail helical portion, and the complete tail appendage were reconstructed separately to resolutions of 9 Å, 9 Å, and 28 Å, respectively. The head is rather complex and formed by at least five different proteins, whereas the major capsid proteins resemble those from HK97, despite low sequence conservation. The helical tail structure demonstrates its close relationship to T4 sheath proteins and provides evidence for an evolutionary link of the inner tail tube to the bacterial type VI secretion apparatus. Long fibers extend from the collar region, and their length is consistent with reaching the host cell surface upon tail contraction. Our structural analyses indicate that ϕRSL1 is an unusual member of the Myoviridae that employs conserved protein machines related to different phages and bacteria.
履歴
登録2012年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年12月26日-
マップ公開2013年2月20日-
更新2016年4月20日-
現状2016年4月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2244.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2244.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the helical trunk of phirsl1 tail. A Bfactor of -538 has been applied to the reconstruction as well as a soft-edged mask.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.26 Å/pix.
x 120 pix.
= 271.2 Å		2.26 Å/pix.
x 120 pix.
= 271.2 Å		2.26 Å/pix.
x 120 pix.
= 271.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.26 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.007 / ムービー #1: 0.007
最小 - 最大-0.02692472 - 0.0357494
平均 (標準偏差)0.00069069 (±0.00452792)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin0-3-5
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 271.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.262.262.26
M x/y/z120120120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z271.200271.200271.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ454586
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-30-5
NC/NR/NS120120120
D min/max/mean-0.0270.0360.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : phirsl1 helical portion of the tail

全体名称: phirsl1 helical portion of the tail
要素
  • 試料: phirsl1 helical portion of the tail
  • タンパク質・ペプチド: Tail tube protein
  • タンパク質・ペプチド: Tail sheath protein

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超分子 #1000: phirsl1 helical portion of the tail

超分子名称: phirsl1 helical portion of the tail / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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分子 #1: Tail tube protein

分子名称: Tail tube protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: UNP B2ZY00 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Ralstonia phage RSL1 (ファージ)
分子量理論値: 18 KDa

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分子 #2: Tail sheath protein

分子名称: Tail sheath protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: UNP B2ZXZ8 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Ralstonia phage RSL1 (ファージ)
分子量理論値: 68 KDa
配列InterPro: Tail sheath protein

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-HCl [pH 7.5], 100 mM NaCl, 10 mM MgSO4
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Four microliters of the bacteriophage sample (~0.1 mg/ml) were loaded between the mica-carbon interface. The sample was stained using 2% ammonium molybdate pH 7.5 and air-dried.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59000
日付2011年2月25日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 52 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.295 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.355 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Projection matching was done with SPIDER. IHRSR was used for helical parameters search and application.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 37.9 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 22.04 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C6 (6回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER, IHRSR
CTF補正詳細: each particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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