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万見
- EMDB-22371: Cryo-EM structure of RIG-I:dsRNA filament in complex with RIPLET ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22371
タイトルCryo-EM structure of RIG-I:dsRNA filament in complex with RIPLET PrySpry domain (trimer)
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry domain
    • タンパク質・ペプチド: Antiviral innate immune response receptor RIG-I
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
    • RNA: dsRNA strand1
    • RNA: dsRNA strand 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードInnate immunity / E3 ligase / helicase / antiviral signaling / RLR / dsRNA sensor / HYDROLASE-TRANSFERASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RIG-I binding / regulation of type III interferon production / free ubiquitin chain polymerization / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production ...RIG-I binding / regulation of type III interferon production / free ubiquitin chain polymerization / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of innate immune response / pattern recognition receptor activity / cellular response to exogenous dsRNA / RSV-host interactions / response to exogenous dsRNA / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / protein K63-linked ubiquitination / bicellular tight junction / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of defense response to virus by host / antiviral innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / regulation of cell migration / positive regulation of interleukin-8 production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / protein homooligomerization / Evasion by RSV of host interferon responses / response to virus / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of interleukin-6 production / ruffle membrane / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / Ovarian tumor domain proteases / actin cytoskeleton / double-stranded RNA binding / TRAF3-dependent IRF activation pathway / double-stranded DNA binding / gene expression / defense response to virus / single-stranded RNA binding / RNA helicase activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNF135, PRY/SPRY domain / : / zinc finger of C3HC4-type, RING / RIG-I, CARD domain repeat 2 / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I ...RNF135, PRY/SPRY domain / : / zinc finger of C3HC4-type, RING / RIG-I, CARD domain repeat 2 / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Death-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Ring finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / helicase superfamily c-terminal domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Antiviral innate immune response receptor RIG-I / E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Kato K / Ahmad S
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structural analysis of RIG-I-like receptors reveals ancient rules of engagement between diverse RNA helicases and TRIM ubiquitin ligases.
著者: Kazuki Kato / Sadeem Ahmad / Zixiang Zhu / Janet M Young / Xin Mu / Sehoon Park / Harmit S Malik / Sun Hur /
要旨: RNA helicases and E3 ubiquitin ligases mediate many critical functions in cells, but their actions have largely been studied in distinct biological contexts. Here, we uncover evolutionarily conserved ...RNA helicases and E3 ubiquitin ligases mediate many critical functions in cells, but their actions have largely been studied in distinct biological contexts. Here, we uncover evolutionarily conserved rules of engagement between RNA helicases and tripartite motif (TRIM) E3 ligases that lead to their functional coordination in vertebrate innate immunity. Using cryoelectron microscopy and biochemistry, we show that RIG-I-like receptors (RLRs), viral RNA receptors with helicase domains, interact with their cognate TRIM/TRIM-like E3 ligases through similar epitopes in the helicase domains. Their interactions are avidity driven, restricting the actions of TRIM/TRIM-like proteins and consequent immune activation to RLR multimers. Mass spectrometry and phylogeny-guided biochemical analyses further reveal that similar rules of engagement may apply to diverse RNA helicases and TRIM/TRIM-like proteins. Our analyses suggest not only conserved substrates for TRIM proteins but also, unexpectedly, deep evolutionary connections between TRIM proteins and RNA helicases, linking ubiquitin and RNA biology throughout animal evolution.
履歴
登録2020年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月9日-
マップ公開2020年12月9日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7jl3
  • 表面レベル: 0.0179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7jl3
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22371.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22371.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 115.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 312 pix.
= 325.113 Å		1.04 Å/pix.
x 312 pix.
= 325.113 Å		1.04 Å/pix.
x 312 pix.
= 325.113 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04203 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0179 / ムービー #1: 0.0179
最小 - 最大-0.020282729 - 0.06622378
平均 (標準偏差)0.00025470334 (±0.002335043)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ312312312
Spacing312312312
セルA=B=C: 325.11334 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.04202884615381.04202884615381.0420288461538
M x/y/z312312312
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z325.113325.113325.113
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ937643
NX/NY/NZ114126230
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS312312312
D min/max/mean-0.0200.0660.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry...

全体名称: Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry domain
要素
  • 複合体: Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry domain
    • タンパク質・ペプチド: Antiviral innate immune response receptor RIG-I
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
    • RNA: dsRNA strand1
    • RNA: dsRNA strand 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry...

超分子名称: Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Antiviral innate immune response receptor RIG-I

分子名称: Antiviral innate immune response receptor RIG-I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 82.72407 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: METSDIQIFY QEDPECQNLS ENSCPPSEVS DTNLYSPFKP RNYQLELALP AMKGKNTIIC APTGCGKTFV SLLICEHHLK KFPQGQKGK VVFFANQIPV YEQQKSVFSK YFERHGYRVT GISGATAENV PVEQIVENND IIILTPQILV NNLKKGTIPS L SIFTLMIF ...文字列:
METSDIQIFY QEDPECQNLS ENSCPPSEVS DTNLYSPFKP RNYQLELALP AMKGKNTIIC APTGCGKTFV SLLICEHHLK KFPQGQKGK VVFFANQIPV YEQQKSVFSK YFERHGYRVT GISGATAENV PVEQIVENND IIILTPQILV NNLKKGTIPS L SIFTLMIF DECHNTSKQH PYNMIMFNYL DQKLGGSSGP LPQVIGLTAS VGVGDAKNTD EALDYICKLC ASLDASVIAT VK HNLEELE QVVYKPQKFF RKVESRISDK FKYIIAQLMR DTESLAKRIC KDLENLSQIQ NREFGTQKYE QWIVTVQKAC MVF QMPDKD EESRICKALF LYTSHLRKYN DALIISEHAR MKDALDYLKD FFSNVRAAGF DEIEQDLTQR FEEKLQELES VSRD PSNEN PKLEDLCFIL QEEYHLNPET ITILFVKTRA LVDALKNWIE GNPKLSFLKP GILTGRGKTN QNTGMTLPAQ KCILD AFKA SGDHNILIAT SVADEGIDIA QCNLVILYEY VGNVIKMIQT RGRGRARGSK CFLLTSNAGV IEKEQINMYK EKMMND SIL RLQTWDEAVF REKILHIQTH EKFIRDSQEK PKPVPDKENK KLLCRKCKAL ACYTADVRVI EECHYTVLGD AFKECFV SR PHPKPKQFSS FEKRAKIFCA RQNCSHDWGI HVKYKTFEIP VIKIESFVVE DIATGVQTLY SKWKDFHFEK IPFDPAEM S K

UniProtKB: Antiviral innate immune response receptor RIG-I

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分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.021904 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RRASRFAQWA IHPTFNLKSL SCSLEVSKDS RTVTVSHRPQ PYRWSCERFS TSQVLCSQAL SSGKHYWEVD TRNCSHWAVG VASWEMSRD QVLGRTMDSC CVEWKGTSQL SAWHMVKETV LGSDRPGVVG IWLNLEEGKL AFYSVDNQEK LLYECTISAS S PLYPAFWL YGLHPGNYLI IKQVKV

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135

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分子 #3: dsRNA strand1

分子名称: dsRNA strand1 / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.550107 KDa
配列文字列:
GACUGACUGA CUGAGACUGA CUGACUGAGA CUGACUGACU GA

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分子 #4: dsRNA strand 2

分子名称: dsRNA strand 2 / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.360916 KDa
配列文字列:
UCAGUCAGUC AGUCUCAGUC AGUCAGUCUC AGUCAGUCAG UC

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: TETRAFLUOROALUMINATE ION

分子名称: TETRAFLUOROALUMINATE ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: ALF
分子量理論値: 102.975 Da
Chemical component information

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

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分子 #7: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 19.424 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 46.2706 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 76.1005 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 39718
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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