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万見
- EMDB-22182: YSD1 bacteriophage capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22182
タイトルYSD1 bacteriophage capsid
マップデータSharpened masked map
試料
  • ウイルス: Bacteriophage sp. (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: YSD1_17
    • タンパク質・ペプチド: YSD1_16
キーワードBacteriophage capsid / VIRUS
機能・相同性Head decoration protein D / Bacteriophage lambda head decoration protein D / Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / viral capsid / host cell cytoplasm / Putative+head+decorative+protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Bacteriophage sp. (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Hardy JM / Dunstan R
資金援助 オーストラリア, 英国, 3件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1092262 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FL130100038 オーストラリア
Wellcome Trust106077/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The architecture and stabilisation of flagellotropic tailed bacteriophages.
著者: Joshua M Hardy / Rhys A Dunstan / Rhys Grinter / Matthew J Belousoff / Jiawei Wang / Derek Pickard / Hariprasad Venugopal / Gordon Dougan / Trevor Lithgow / Fasséli Coulibaly /
要旨: Flagellotropic bacteriophages engage flagella to reach the bacterial surface as an effective means to increase the capture radius for predation. Structural details of these viruses are of great ...Flagellotropic bacteriophages engage flagella to reach the bacterial surface as an effective means to increase the capture radius for predation. Structural details of these viruses are of great interest given the substantial drag forces and torques they face when moving down the spinning flagellum. We show that the main capsid and auxiliary proteins form two nested chainmails that ensure the integrity of the bacteriophage head. Core stabilising structures are conserved in herpesviruses suggesting their ancestral origin. The structure of the tail also reveals a robust yet pliable assembly. Hexameric rings of the tail-tube protein are braced by the N-terminus and a β-hairpin loop, and interconnected along the tail by the splayed β-hairpins. By contrast, we show that the β-hairpin has an inhibitory role in the tail-tube precursor, preventing uncontrolled self-assembly. Dyads of acidic residues inside the tail-tube present regularly-spaced motifs well suited to DNA translocation into bacteria through the tail.
履歴
登録2020年6月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月1日-
マップ公開2020年7月1日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xgq
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6xgq
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22182.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22182.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened masked map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 600 pix.
= 804. Å		1.34 Å/pix.
x 600 pix.
= 804. Å		1.34 Å/pix.
x 600 pix.
= 804. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.037067343 - 0.079657204
平均 (標準偏差)0.00084995694 (±0.0051737824)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin100100100
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 804.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z804.000804.000804.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS100100100
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.0370.0800.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22182_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map

ファイルemd_22182_additional.map
注釈Sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_22182_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_22182_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage sp.

全体名称: Bacteriophage sp. (ファージ)
要素
  • ウイルス: Bacteriophage sp. (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: YSD1_17
    • タンパク質・ペプチド: YSD1_16

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超分子 #1: Bacteriophage sp.

超分子名称: Bacteriophage sp. / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: From environmental water samples taken during a phage survey of the waterways of Cambridge UK, the phage YSD1 was isolated using the attenuated S. enterica serovar Typhi BRD948. The virus was ...詳細: From environmental water samples taken during a phage survey of the waterways of Cambridge UK, the phage YSD1 was isolated using the attenuated S. enterica serovar Typhi BRD948. The virus was then amplified by infecting S. Typhimurium SL3261 delta-fljB.
NCBI-ID: 38018 / 生物種: Bacteriophage sp. / Sci species strain: YSD1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SUBSPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)
分子量理論値: 22.8 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: YSD1 capsid / 直径: 650.0 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: YSD1_17

分子名称: YSD1_17 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacteriophage sp. (ファージ)
分子量理論値: 39.945598 KDa
配列文字列: MAGLYTTYQL LEVQRKLKTL PAFFLQWFPR QINFQEDMIA FDKVIQDVTR VAPFVAPNVQ GRVIKESGYN TKTFKPAYVK PKHVIDPNM IIPRQPGEAL GTGTLSIAQR RDRVIAYLLM KHRAMHENTW EWMAAQAAQY GYVDVQGQDY PLVRVDFGRD A ALTMTTDW ...文字列:
MAGLYTTYQL LEVQRKLKTL PAFFLQWFPR QINFQEDMIA FDKVIQDVTR VAPFVAPNVQ GRVIKESGYN TKTFKPAYVK PKHVIDPNM IIPRQPGEAL GTGTLSIAQR RDRVIAYLLM KHRAMHENTW EWMAAQAAQY GYVDVQGQDY PLVRVDFGRD A ALTMTTDW TAAGVTLMDM IADLRDGQRL VSDKSMSGTV IRDYVFGGDA WDQFVKVGGK ELWGKDGLMD STIRGSETNV TR LWDDVEG VQYMGELVGA NGAGRMRIWV NTQKYRDQND QEQFLMKQKA VMGISSAIEG VRCFGAILDK GAGYQALDYF PKM WDQEDP SVEYLMSQGA PLMVPADPNA SFLLTVMS

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #2: YSD1_16

分子名称: YSD1_16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacteriophage sp. (ファージ)
分子量理論値: 14.401047 KDa
配列文字列:
MNLLTMMAAT SLPNYLAGNG DLGSWEPTQI FAGEADIVTE GGAAGADIEI YQVIAKNAAG AMVPHDPTAT TGTSPDEVPA PQSVAIGIA AQPAKSGQNV PYYIGGVFNH AALGWHASLD TLAKRQAVFD RTNIHIGNLY

UniProtKB: Putative+head+decorative+protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClSodium chloride
8.0 mMMgSO4Magnesium Sulfate
10.0 mMTris-HClTris pH 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: The grid was blotted for 2 seconds with a blot force of -3 and no drain time..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1881 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 27.24 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 倍率（補正後）: 105000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7366
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Soft sphere
最終 再構成使用したクラス数: 11 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 5449
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 50 / 平均メンバー数/クラス: 126 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
詳細: 2D classification was used to remove particles with contamination features and poor signal-to-noise. Particles from 11 classes were selected for 3D reconstruction.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6xgp


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6xgq:
YSD1 bacteriophage capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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