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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22165 | ||||||||||||
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タイトル | Assembly intermediates of orthoreovirus captured in the cell | ||||||||||||
マップデータ | SLP | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | VIRUS LIKE PARTICLE | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral inner capsid / 7-methylguanosine mRNA capping / RNA helicase activity / RNA helicase / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Mammalian orthoreovirus 3 Dearing (ウイルス) / Mammalian orthoreovirus (ウイルス) | ||||||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Sutton G / Sun DP | ||||||||||||
資金援助 | 英国, 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Assembly intermediates of orthoreovirus captured in the cell. 著者: Geoff Sutton / Dapeng Sun / Xiaofeng Fu / Abhay Kotecha / Corey W Hecksel / Daniel K Clare / Peijun Zhang / David I Stuart / Mark Boyce / 要旨: Traditionally, molecular assembly pathways for viruses are inferred from high resolution structures of purified stable intermediates, low resolution images of cell sections and genetic approaches. ...Traditionally, molecular assembly pathways for viruses are inferred from high resolution structures of purified stable intermediates, low resolution images of cell sections and genetic approaches. Here, we directly visualise an unsuspected 'single shelled' intermediate for a mammalian orthoreovirus in cryo-preserved infected cells, by cryo-electron tomography of cellular lamellae. Particle classification and averaging yields structures to 5.6 Å resolution, sufficient to identify secondary structural elements and produce an atomic model of the intermediate, comprising 120 copies each of protein λ1 and σ2. This λ1 shell is 'collapsed' compared to the mature virions, with molecules pushed inwards at the icosahedral fivefolds by ~100 Å, reminiscent of the first assembly intermediate of certain prokaryotic dsRNA viruses. This supports the supposition that these viruses share a common ancestor, and suggests mechanisms for the assembly of viruses of the Reoviridae. Such methodology holds promise for dissecting the replication cycle of many viruses. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_22165.map.gz | 22.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-22165-v30.xml emd-22165.xml | 10.6 KB 10.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_22165.png | 101.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-22165.cif.gz | 5.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22165 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22165 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_22165.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 221.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | SLP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : reovirus SLP
全体 | 名称: reovirus SLP |
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要素 |
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-超分子 #1: reovirus SLP
超分子 | 名称: reovirus SLP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Mammalian orthoreovirus 3 Dearing (ウイルス) |
-分子 #1: Lambda 1 protein
分子 | 名称: Lambda 1 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mammalian orthoreovirus (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 119.020562 KDa |
配列 | 文字列: QRHITEFISS WQNHPIVQVS ADVENKKTAQ LLHADTPRLV TWDAGLCTSF KIVPIVPAQV PQDVLAYTFF TSSYAIQSPF PEAAVSRIV VHTRWASNVD FDRDSSVIMA PPTENNIHLF KQLLNTETLS VRGANPLMFR ANVLHMLLEF VLDNLYLNRH T GFSQDHTP ...文字列: QRHITEFISS WQNHPIVQVS ADVENKKTAQ LLHADTPRLV TWDAGLCTSF KIVPIVPAQV PQDVLAYTFF TSSYAIQSPF PEAAVSRIV VHTRWASNVD FDRDSSVIMA PPTENNIHLF KQLLNTETLS VRGANPLMFR ANVLHMLLEF VLDNLYLNRH T GFSQDHTP FTEGANLRSL PGPDAEKWYS IMYPTRMGTP NVSKICNFVA SCVRNRVGRF DRAQMMNGAM SEWVDVFETS DA LTVSIRG RWMARLARMN INPTEIEWAL TECAQGYVTV TSPYAPSVNR LMPYRISNAE RQISQIIRIM NIGNNATVIQ PVL QDISVL LQRISPLQID PTIISNTMST VSESTTQTLS PASSILGKLR PSNSDFSSFR VALAGWLYNG VVTTVIDDSS YPKD GGSVT SLENLWDFFI LALALPLTTD PCAPVKAFMT LANMMVGFET IPMDNQIYTQ SRRASAFSTP HTWPRCFMNI QLISP IDAP ILRQWAEIIH RYWPNPSQIR YGAPNVFGSA NLFTPPEVLL LPIDHQPANV TTPTLDFTNE LTNWRARVCE LMKNLV DNQ RYQPGWTQSL VSSMRGTLDK LKLIKSMTPM YLQQLAPVEL AVIAPMLPFP PFQVPYVRLD RDRVPTMVGV TRQSRDT IT QPALSLSTTN TTVGVPLALD ARAITVALLS GKYPPDLVTN VWYADAIYPM YADTEVFSNL QRDMITCEAV QTLVTLVA Q ISETQYPVDR YLDWIPSLRA SAATAATFAE WVNTSMKTAF DLSDMLLEPL LSGDPRMTQL AIQYQQYNGR TFNVIPEMP GSVIADCVQL TAEVFNHEYN LFGIARGDII IGRVQSTHLW SPLAPPPDLV FDRDTPGVHI FGRDCRISFG MNGAAPMIRD ETGMMVPFE GNWIFPLALW QMNTRYFNQQ FDAWIKTGEL RIRIEMGAYP YMLHYYDPRQ YANAWNLTSA WLEEITPTSI P SVPFMVPI SSDHDISSAP AVQYIISTEY NDRSLFCTNS SSPQTIAGPD KHIPVERYNI LTNPDAPPTQ IQLPEVVDLY NV VTRYAYE TPPITAVVMG VP UniProtKB: Lambda 1 protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | cell |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 2.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: emClarity / 使用したサブトモグラム数: 2683 |
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抽出 | トモグラム数: 4 / 使用した粒子像数: 2683 |
最終 角度割当 | タイプ: OTHER |