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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22121 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of V-ATPase from bovine brain, state 1 | |||||||||
マップデータ | Structure of V-ATPase from bovine brain, state 1 | |||||||||
試料 |
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キーワード | PROTON TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ROS and RNS production in phagocytes / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Ion channel transport / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / pH reduction / RHOA GTPase cycle / plasma membrane proton-transporting V-type ATPase complex / cellular response to increased oxygen levels ...ROS and RNS production in phagocytes / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Ion channel transport / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / pH reduction / RHOA GTPase cycle / plasma membrane proton-transporting V-type ATPase complex / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / lysosomal lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar transport / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting V-type ATPase complex / cell projection organization / vacuolar acidification / protein localization to cilium / dendritic spine membrane / regulation of cellular pH / Neutrophil degranulation / ATPase activator activity / autophagosome membrane / positive regulation of Wnt signaling pathway / cilium assembly / endomembrane system / regulation of macroautophagy / ATP metabolic process / H+-transporting two-sector ATPase / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / RNA endonuclease activity / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / receptor-mediated endocytosis / proton transmembrane transport / transmembrane transport / cilium / synaptic vesicle membrane / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / melanosome / signaling receptor activity / ATPase binding / postsynaptic membrane / intracellular iron ion homeostasis / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / lysosome / early endosome / endosome membrane / endosome / nuclear speck / apical plasma membrane / lysosomal membrane / axon / external side of plasma membrane / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang R / Li X | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structures of intact V-ATPase from bovine brain. 著者: Rong Wang / Tao Long / Abdirahman Hassan / Jin Wang / Yingyuan Sun / Xiao-Song Xie / Xiaochun Li / 要旨: The vacuolar-type H-ATPases (V-ATPase) hydrolyze ATP to pump protons across the plasma or intracellular membrane, secreting acids to the lumen or acidifying intracellular compartments. It has been ...The vacuolar-type H-ATPases (V-ATPase) hydrolyze ATP to pump protons across the plasma or intracellular membrane, secreting acids to the lumen or acidifying intracellular compartments. It has been implicated in tumor metastasis, renal tubular acidosis, and osteoporosis. Here, we report two cryo-EM structures of the intact V-ATPase from bovine brain with all the subunits including the subunit H, which is essential for ATPase activity. Two type-I transmembrane proteins, Ac45 and (pro)renin receptor, along with subunit c", constitute the core of the c-ring. Three different conformations of A/B heterodimers suggest a mechanism for ATP hydrolysis that triggers a rotation of subunits DF, inducing spinning of subunit d with respect to the entire c-ring. Moreover, many lipid molecules have been observed in the Vo domain to mediate the interactions between subunit c, c", (pro)renin receptor, and Ac45. These two structures reveal unique features of mammalian V-ATPase and suggest a mechanism of V1-Vo torque transmission. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_22121.map.gz | 469.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-22121-v30.xml emd-22121.xml | 27.9 KB 27.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_22121.png | 39.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-22121.cif.gz | 9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22121 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22121 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_22121_validation.pdf.gz | 628 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_22121_full_validation.pdf.gz | 627.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_22121_validation.xml.gz | 8.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_22121_validation.cif.gz | 9.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22121 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22121 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_22121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 506 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of V-ATPase from bovine brain, state 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.833 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Cryo-EM structure of V-ATPase complex from bovine brain, state 1
+超分子 #1: Cryo-EM structure of V-ATPase complex from bovine brain, state 1
+分子 #1: V-type proton ATPase catalytic subunit A
+分子 #2: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
+分子 #3: V-type proton ATPase subunit C 1
+分子 #4: V-type proton ATPase subunit D
+分子 #5: V-type proton ATPase subunit E 1
+分子 #6: V-type proton ATPase subunit F
+分子 #7: V-type proton ATPase subunit G
+分子 #8: V-type proton ATPase subunit H
+分子 #9: V-type proton ATPase subunit a
+分子 #10: V-type proton ATPase 21 kDa proteolipid subunit
+分子 #11: V-type proton ATPase subunit d 1
+分子 #12: V-type proton ATPase subunit e 2
+分子 #13: V-type proton ATPase subunit S1
+分子 #14: Renin receptor
+分子 #15: V-type proton ATPase 16 kDa proteolipid subunit
+分子 #16: Ribonuclease kappa
+分子 #17: MAGNESIUM ION
+分子 #18: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #19: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...
+分子 #20: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #21: OLEIC ACID
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 84345 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |