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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22088 | |||||||||
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タイトル | Structure of the Campylobacter jejuni G508A Flagellar Filament | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Helical Symmetry / Bacterial Flagellar Filament / STRUCTURAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum filament / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Campylobacter jejuni (カンピロバクター) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Kreutzberger MAB / Wang F / Egelman EH | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020 タイトル: Atomic structure of the flagellar filament reveals how ε Proteobacteria escaped Toll-like receptor 5 surveillance. 著者: Mark A B Kreutzberger / Cheryl Ewing / Frederic Poly / Fengbin Wang / Edward H Egelman / 要旨: Vertebrates, from zebra fish to humans, have an innate immune recognition of many bacterial flagellins. This involves a conserved eight-amino acid epitope in flagellin recognized by the Toll-like ...Vertebrates, from zebra fish to humans, have an innate immune recognition of many bacterial flagellins. This involves a conserved eight-amino acid epitope in flagellin recognized by the Toll-like receptor 5 (TLR5). Several important human pathogens, such as and , have escaped TLR5 activation by mutations in this epitope. When such mutations were introduced into flagellin, motility was abolished. It was previously argued, using very low-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM), that accommodated these mutations by forming filaments with 7 protofilaments, rather than the 11 found in other bacteria. We have now determined the atomic structure of the G508A flagellar filament from a 3.5-Å-resolution cryo-EM reconstruction, and show that it has 11 protofilaments. The residues in the TLR5 epitope have reduced contacts with the adjacent subunit compared to other bacterial flagellar filament structures. The weakening of the subunit-subunit interface introduced by the mutations in the TLR5 epitope is compensated for by extensive interactions between the outer domains of the flagellin subunits. In other bacteria, these outer domains can be nearly absent or removed without affecting motility. Furthermore, we provide evidence for the stabilization of these outer domain interactions through glycosylation of key residues. These results explain the essential role of glycosylation in motility, and show how the outer domains have evolved to play a role not previously found in other bacteria. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_22088.map.gz | 46.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-22088-v30.xml emd-22088.xml | 10.7 KB 10.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_22088.png | 205.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-22088.cif.gz | 5.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22088 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22088 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_22088_validation.pdf.gz | 544.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_22088_full_validation.pdf.gz | 544.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_22088_validation.xml.gz | 4.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_22088_validation.cif.gz | 4.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22088 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22088 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_22088.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 236.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Bacterial Flagellar Filament
全体 | 名称: Bacterial Flagellar Filament |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacterial Flagellar Filament
超分子 | 名称: Bacterial Flagellar Filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) |
-分子 #1: Flagellin A
分子 | 名称: Flagellin A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 22 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) |
分子量 | 理論値: 59.590762 KDa |
組換発現 | 生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) |
配列 | 文字列: MGFRINTNVA ALNAKANSDL NAKSLDASLS RLSSGLRINS AADDASGMAI ADSLRSQANT LGQAISNGND ALGILQTADK AMDEQLKIL DTIKTKATQA AQDGQSLKTR TMLQADINKL MEELDNIANT TSFNGKQLLS GNFTNQEFQI GASSNQTVKA T IGATQSSK ...文字列: MGFRINTNVA ALNAKANSDL NAKSLDASLS RLSSGLRINS AADDASGMAI ADSLRSQANT LGQAISNGND ALGILQTADK AMDEQLKIL DTIKTKATQA AQDGQSLKTR TMLQADINKL MEELDNIANT TSFNGKQLLS GNFTNQEFQI GASSNQTVKA T IGATQSSK IGVTRFETGA QSFTSGVVGL TIKNYNGIED FKFDNVVIST SVGTGLGALA EEINKSADKT GVRATYDVKT TG VYAIKEG TTSQDFAING VTIGKIEYKD GDGNGSLISA INAVKDTTGV QASKDENGKL VLTSADGRGI KITGDIGVGS GIL ANQKEN YGRLSLVKND GRDINISGTN LSAIGMGTTD MISQSSVSLR ESKGQISATN ADAMGFNSYK GGGKFVFTQN VSSI SAFMS AQGSGFSRGS GFSVGSGKNL SVGLSQGIQI ISSAASMSNT YVVSAGSGFS SGSGNSQFAA LKTTAANTTD ETAGV TTLK GAMAVMDIAE TAITNLDQIR ADIASIQNQV TSTINNITVT QVNVKAAESQ IRDVDFASES ANYSKANILA QSGSYA MAQ ANSSQQNVLR LLQ UniProtKB: Flagellin A |
-分子 #2: 5,7-diamino-3,5,7,9-tetradeoxy-L-glycero-alpha-L-manno-non-2-ulop...
分子 | 名称: 5,7-diamino-3,5,7,9-tetradeoxy-L-glycero-alpha-L-manno-non-2-ulopyranosonic acid タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 374 / 式: P8E |
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分子量 | 理論値: 250.249 Da |
Chemical component information | ChemComp-P8E: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 51.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.8 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 65.32 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア: (名称: SPIDER, RELION) / 詳細: MODEL:MAP FSC using a threshold of 0.5 / 使用した粒子像数: 116959 |
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初期モデル | モデルのタイプ: OTHER 詳細: averaged cylinder using all segments, with random azimuthal angles |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |