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- EMDB-2182: Electron microscopy map of SOS1 antiporter -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2182
タイトルElectron microscopy map of SOS1 antiporter
マップデータSOS1 antiporter class 2
試料
  • 試料: Antiporter SOS1
  • タンパク質・ペプチド: Na+/H+ antiporter SOS1
キーワードmembrane protein / plant salt tolerance / protein structure
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.9 Å
データ登録者Nunez Ramirez R / Sanchez Barrena MJ / Villalta I / Vega JF / Pardo JM / Quintero FJ / Martinez Salazar J / Albert A
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2012
タイトル: Structural insights on the plant salt-overly-sensitive 1 (SOS1) Na(+)/H(+) antiporter.
著者: Rafael Núñez-Ramírez / María José Sánchez-Barrena / Irene Villalta / Juan F Vega / Jose M Pardo / Francisco J Quintero / Javier Martinez-Salazar / Armando Albert /
要旨: The Arabidopsisthaliana Na(+)/H(+) antiporter salt-overly-sensitive 1 (SOS1) is essential to maintain low intracellular levels of toxic Na(+) under salt stress. Available data show that the plant ...The Arabidopsisthaliana Na(+)/H(+) antiporter salt-overly-sensitive 1 (SOS1) is essential to maintain low intracellular levels of toxic Na(+) under salt stress. Available data show that the plant SOS2 protein kinase and its interacting activator, the SOS3 calcium-binding protein, function together in decoding calcium signals elicited by salt stress and regulating the phosphorylation state and the activity of SOS1. Molecular genetic studies have shown that the activation implies a domain reorganization of the antiporter cytosolic moiety, indicating that there is a clear relationship between function and molecular structure of the antiporter. To provide information on this issue, we have carried out in vivo and in vitro studies on the oligomerization state of SOS1. In addition, we have performed electron microscopy and single-particle reconstruction of negatively stained full-length and active SOS1. Our studies show that the protein is a homodimer that contains a membrane domain similar to that found in other antiporters of the family and an elongated, large, and structured cytosolic domain. Both the transmembrane (TM) and cytosolic moieties contribute to the dimerization of the antiporter. The close contacts between the TM and the cytosolic domains provide a link between regulation and transport activity of the antiporter.
履歴
登録2012年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年9月5日-
マップ公開2012年10月3日-
更新2012年11月28日-
現状2012年11月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2182.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2182.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SOS1 antiporter class 2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.3 Å/pix.
x 80 pix.
= 264. Å		3.3 Å/pix.
x 80 pix.
= 264. Å		3.3 Å/pix.
x 80 pix.
= 264. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.050022 - 0.22859
平均 (標準偏差)0.00244039 (±0.01969347)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin111
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 264.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.33.33.3
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z264.000264.000264.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS111
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.0500.2290.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Antiporter SOS1

全体名称: Antiporter SOS1
要素
  • 試料: Antiporter SOS1
  • タンパク質・ペプチド: Na+/H+ antiporter SOS1

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超分子 #1000: Antiporter SOS1

超分子名称: Antiporter SOS1 / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: This sample is a membrane protein and is purified with lipids and detergents surrounding the membrane domain
集合状態: Dimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 360 KDa / 理論値: 254 KDa
手法: Gel filtration, Electron microscopy image analysis, Dynamic light scattering

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分子 #1: Na+/H+ antiporter SOS1

分子名称: Na+/H+ antiporter SOS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量理論値: 127 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換プラスミド: pYPGE15

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.5
詳細: 50 mM phosphate buffer pH 8.5, 300 mM NaCl, 10% glycerol, 0.05% DDM, 250 mM imidazole
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Purified SOS1 was adsorbed to glow-discharged carbon coated grids and stained with 2% uranyl formate
グリッド詳細: 400 mesh carbon coated copper grid, glow discharged in moderate vacuum
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120.000-150.000 times magnification and confirmed by inspection of the Fourier transform
日付2010年11月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ORIUS SC200 (2k x 2k)
実像数: 90 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 14
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 20000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 20000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

詳細Single images of SOS1 were manually extracted using EMAN. 2D reference-free classification, 2D averaging, 3D classification and reconstruction were performed using maximum-likelihood methods implemented in XMIPP package.
CTF補正詳細: Each micrograph. Estimation using CTFFIND3 and correction using Bsoft
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: XMIPP / 使用した粒子像数: 6300
最終 2次元分類クラス数: 96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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