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万見
- EMDB-2091: Electron cryomicroscopy of the bovine mitochondrial ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2091
タイトルElectron cryomicroscopy of the bovine mitochondrial ATP synthase
マップデータ3D map of bovine ATP synthase
試料
  • 試料: Bovine mitochondrial ATP synthase
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase
キーワードbioenergetics / membrane
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.0 Å
データ登録者Baker LA / Watt IN / Runswick MJ / Walker JE / Rubinstein JL
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Arrangement of subunits in intact mammalian mitochondrial ATP synthase determined by cryo-EM.
著者: Lindsay A Baker / Ian N Watt / Michael J Runswick / John E Walker / John L Rubinstein /
要旨: Mitochondrial ATP synthase is responsible for the synthesis of ATP, a universal energy currency in cells. Whereas X-ray crystallography has revealed the structure of the soluble region of the complex ...Mitochondrial ATP synthase is responsible for the synthesis of ATP, a universal energy currency in cells. Whereas X-ray crystallography has revealed the structure of the soluble region of the complex and the membrane-intrinsic c-subunits, little is known about the structure of the six other proteins (a, b, f, A6L, e, and g) that comprise the membrane-bound region of the complex in animal mitochondria. Here, we present the structure of intact bovine mitochondrial ATP synthase at ∼18 Å resolution by electron cryomicroscopy of single particles in amorphous ice. The map reveals that the a-subunit and c(8)-ring of the complex interact with a small contact area and that the b-subunit spans the membrane without contacting the c(8)-ring. The e- and g-subunits extend from the a-subunit density distal to the c(8)-ring. The map was calculated from images of a preparation of the enzyme solubilized with the detergent dodecyl maltoside, which is visible in electron cryomicroscopy maps. The structure shows that the micelle surrounding the complex is curved. The observed bend in the micelle of the detergent-solubilized complex is consistent with previous electron tomography experiments and suggests that monomers of ATP synthase are sufficient to produce curvature in lipid bilayers.
履歴
登録2012年4月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年5月17日-
マップ公開2012年6月29日-
更新2013年8月7日-
現状2013年8月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2091.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2091.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D map of bovine ATP synthase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å		2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å		2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3 / ムービー #1: 0.3
最小 - 最大-0.08318548 - 0.80262011
平均 (標準偏差)0.01990009 (±0.09413327)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 358.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.400358.400358.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ128128168
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0830.8030.020

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添付データ

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セグメンテーションマップ: #2

ファイルemd_2091_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #1

ファイルemd_2091_msk_10.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #3

ファイルemd_2091_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #4

ファイルemd_2091_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #5

ファイルemd_2091_msk_4.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #6

ファイルemd_2091_msk_5.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #7

ファイルemd_2091_msk_6.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #8

ファイルemd_2091_msk_7.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #9

ファイルemd_2091_msk_8.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #10

ファイルemd_2091_msk_9.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bovine mitochondrial ATP synthase

全体名称: Bovine mitochondrial ATP synthase
要素
  • 試料: Bovine mitochondrial ATP synthase
  • タンパク質・ペプチド: ATP synthase

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超分子 #1000: Bovine mitochondrial ATP synthase

超分子名称: Bovine mitochondrial ATP synthase / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample was maintained in a buffer containing the detergent dodecylmaltoside and phospholipids
集合状態: One hetero oligomeric ATP synthase complex / Number unique components: 1
分子量実験値: 600 KDa / 理論値: 600 KDa / 手法: Size exclusion

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分子 #1: ATP synthase

分子名称: ATP synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ATPase, complex V / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Cow / 組織: Heart / Organelle: Mitochondria / 細胞中の位置: Mitochondrial membrane
分子量実験値: 600 KDa / 理論値: 600 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
詳細: 20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 2 mM MgSO4, 1 mM ATP, 0.02%[w/v] sodium azide, 0.1 % dodecylmaltoside, 0.1 mg/ml lipids (cardiolipin:PE:PC 3:1:1)
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Equilibrate 30 s, blot 10 s

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: manual astigmatism correction using image FFT
日付2011年1月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 848 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
ソフトウェア - 名称: Spider, Rotan, Frealign, Build_fspace
使用した粒子像数: 57885

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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