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- EMDB-20835: Endophilin B1 helical scaffold -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20835
タイトルEndophilin B1 helical scaffold
マップデータEndophilin_N-BAR helical scaffolds assembled on tubulated liposomes
試料
  • 複合体: Endophilin B1 helical assembly
    • タンパク質・ペプチド: Endophilin-B1
キーワードMembrane binding / amphipathic helix / BAR protein / SH3 domain / membrane trafficking / cell death / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to vacuolar membrane / positive regulation of membrane tubulation / autophagic cell death / positive regulation of autophagosome assembly / receptor catabolic process / membrane fission / membrane organization / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / autophagosome membrane / regulation of macroautophagy ...protein localization to vacuolar membrane / positive regulation of membrane tubulation / autophagic cell death / positive regulation of autophagosome assembly / receptor catabolic process / membrane fission / membrane organization / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / autophagosome membrane / regulation of macroautophagy / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / regulation of cytokinesis / positive regulation of protein-containing complex assembly / regulation of protein stability / autophagy / midbody / cytoplasmic vesicle / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / Golgi membrane / lipid binding / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endophilin-B1 / Endophilin-B1, BAR domain / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily ...Endophilin-B1 / Endophilin-B1, BAR domain / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Bhatt VS / Sundborger-Lunna AC
引用ジャーナル: Structure / : 2021
タイトル: Amphipathic Motifs Regulate N-BAR Protein Endophilin B1 Auto-inhibition and Drive Membrane Remodeling.
著者: Veer S Bhatt / Robert Ashley / Anna Sundborger-Lunna /
要旨: Membrane remodeling is a common theme in a variety of cellular processes. Here, we investigated membrane remodeling N-BAR protein endophilin B1, a critical player in diverse intracellular trafficking ...Membrane remodeling is a common theme in a variety of cellular processes. Here, we investigated membrane remodeling N-BAR protein endophilin B1, a critical player in diverse intracellular trafficking events, including mitochondrial and Golgi fission, and apoptosis. We find that endophilin B1 assembles into helical scaffolds on membranes, and that both membrane binding and assembly are driven by interactions between N-terminal helix H0 and the lipid bilayer. Furthermore, we find that endophilin B1 membrane remodeling is auto-inhibited and identify direct SH3 domain-H0 interactions as the underlying mechanism. Our results indicate that lipid composition plays a role in dictating endophilin B1 activity. Taken together, this study provides insight into a poorly understood N-BAR protein family member and highlights molecular mechanisms that may be general for the regulation of membrane remodeling. Our work suggests that interplay between membrane lipids and membrane interacting proteins facilitates spatial and temporal coordination of membrane remodeling.
履歴
登録2019年10月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月24日-
マップ公開2020年6月24日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6up6
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6up6
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20835.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 37.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Endophilin_N-BAR helical scaffolds assembled on tubulated liposomes
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.29 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.009 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.017276157 - 0.036517918
平均 (標準偏差)0.002104759 (±0.0067668124)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ214214214
Spacing214214214
セルA=B=C: 490.06 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.292.292.29
M x/y/z214214214
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z490.060490.060490.060
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS214214214
D min/max/mean-0.0170.0370.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Endophilin B1 helical assembly

全体名称: Endophilin B1 helical assembly
要素
  • 複合体: Endophilin B1 helical assembly
    • タンパク質・ペプチド: Endophilin-B1

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超分子 #1: Endophilin B1 helical assembly

超分子名称: Endophilin B1 helical assembly / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Endohilin B1 N-BAR domain
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Endophilin-B1

分子名称: Endophilin-B1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 44 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.843246 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MNIMDFNVKK LAADAGTFLS RAVQFTEEKL GQAEKTELDA HLENLLSKAE CTKIWTEKIM KQTEVLLQPN PNARIEEFVY EKLDRKAPS RINNPELLGQ YMIDAGTEFG PGTAYGNALI KCGETQKRIG TADRELIQTS ALNFLTPLRN FIEGDYKTIA K ERKLLQNK ...文字列:
MNIMDFNVKK LAADAGTFLS RAVQFTEEKL GQAEKTELDA HLENLLSKAE CTKIWTEKIM KQTEVLLQPN PNARIEEFVY EKLDRKAPS RINNPELLGQ YMIDAGTEFG PGTAYGNALI KCGETQKRIG TADRELIQTS ALNFLTPLRN FIEGDYKTIA K ERKLLQNK RLDLDAAKTR LKKAKAAETR NSSEQELRIT QSEFDRQAEI TRLLLEGISS THAHHLRCLN DFVEAQMTYY AQ CYQYMLD LQKQLGSFPS NYLSNNNQTS VTPVPSVLPN AIGSSAMAST SGLVITSPSN LSDLKECSGS RKARVLYDYD AAN STELSL LADEVITVFS VVGMDSDWLM GERGNQKGKV PITYLELLN

UniProtKB: Endophilin-B1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 8.1
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: OTHER / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 18.7 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 66.6 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 12300
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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