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万見
- EMDB-20808: Apo mBcs1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20808
タイトルApo mBcs1
マップデータApo mbcs1
試料
  • 複合体: Apo structure of mBcs1 heptamer
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial chaperone BCS1
キーワードbcs1 / AAA ATPases / mitochondrial inner membrane / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial protein-transporting ATPase activity / protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
BCS1, N-terminal / : / BCS1 N terminal / BCS1_N / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial chaperone BCS1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.81 Å
データ登録者Tang WK / Borgnia MJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structures of AAA protein translocase Bcs1 suggest translocation mechanism of a folded protein.
著者: Wai Kwan Tang / Mario J Borgnia / Allen L Hsu / Lothar Esser / Tara Fox / Natalia de Val / Di Xia /
要旨: The mitochondrial membrane-bound AAA protein Bcs1 translocate substrates across the mitochondrial inner membrane without previous unfolding. One substrate of Bcs1 is the iron-sulfur protein (ISP), a ...The mitochondrial membrane-bound AAA protein Bcs1 translocate substrates across the mitochondrial inner membrane without previous unfolding. One substrate of Bcs1 is the iron-sulfur protein (ISP), a subunit of the respiratory Complex III. How Bcs1 translocates ISP across the membrane is unknown. Here we report structures of mouse Bcs1 in two different conformations, representing three nucleotide states. The apo and ADP-bound structures reveal a homo-heptamer and show a large putative substrate-binding cavity accessible to the matrix space. ATP binding drives a contraction of the cavity by concerted motion of the ATPase domains, which could push substrate across the membrane. Our findings shed light on the potential mechanism of translocating folded proteins across a membrane, offer insights into the assembly process of Complex III and allow mapping of human disease-associated mutations onto the Bcs1 structure.
履歴
登録2019年10月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2020年2月12日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ukp
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ukp
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20808.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20808.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 23.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Apo mbcs1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.72 Å/pix.
x 184 pix.
= 316.48 Å		1.72 Å/pix.
x 184 pix.
= 316.48 Å		1.72 Å/pix.
x 184 pix.
= 316.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.72 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.016 / ムービー #1: 0.016
最小 - 最大-0.0063258875 - 0.5929009
平均 (標準偏差)0.00027760395 (±0.009313316)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ184184184
Spacing184184184
セルA=B=C: 316.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.721.721.72
M x/y/z184184184
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z316.480316.480316.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS184184184
D min/max/mean-0.0060.5930.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Apo structure of mBcs1 heptamer

全体名称: Apo structure of mBcs1 heptamer
要素
  • 複合体: Apo structure of mBcs1 heptamer
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial chaperone BCS1

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超分子 #1: Apo structure of mBcs1 heptamer

超分子名称: Apo structure of mBcs1 heptamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Mitochondrial chaperone BCS1

分子名称: Mitochondrial chaperone BCS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 48.659281 KDa
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類)
配列文字列: MPFSDFVLAL KDNPYFGAGF GLVGVGTALA MARKGAQLGL VAFRRHYMIT LEVPARDRSY AWLLSWLTRH STRTQHLSVE TSYLQHESG RISTKFEFIP SPGNHFIWYQ GKWIRVERNR DMQMVDLQTG TPWESVTFTA LGTDRKVFFN ILEEARALAL Q QEEGKTVM ...文字列:
MPFSDFVLAL KDNPYFGAGF GLVGVGTALA MARKGAQLGL VAFRRHYMIT LEVPARDRSY AWLLSWLTRH STRTQHLSVE TSYLQHESG RISTKFEFIP SPGNHFIWYQ GKWIRVERNR DMQMVDLQTG TPWESVTFTA LGTDRKVFFN ILEEARALAL Q QEEGKTVM YTAVGSEWRT FGYPRRRRPL DSVVLQQGLA DRIVKDIREF IDNPKWYIDR GIPYRRGYLL YGPPGCGKSS FI TALAGEL EHSICLLSLT DSSLSDDRLN HLLSVAPQQS LVLLEDVDAA FLSRDLAVEN PIKYQGLGRL TFSGLLNALD GVA STEARI VFMTTNYIDR LDPALIRPGR VDLKEYVGYC SHWQLTQMFQ RFYPGQAPSL AENFAEHVLK ATSEISPAQV QGYF MLYKN DPMGAVHNIE SLRPRDHHHH HH

UniProtKB: Mitochondrial chaperone BCS1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 67261
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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