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- PDB-6u1y: bcs1 AAA domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u1y
タイトルbcs1 AAA domain
要素Mitochondrial chaperone BCS1
キーワードHYDROLASE / bcs1 / AAA ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial protein-transporting ATPase activity / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
BCS1, N-terminal / : / BCS1 N terminal / BCS1_N / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Mitochondrial chaperone BCS1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Tang, W.K. / Xia, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2020
タイトル: Structures of AAA protein translocase Bcs1 suggest translocation mechanism of a folded protein.
著者: Wai Kwan Tang / Mario J Borgnia / Allen L Hsu / Lothar Esser / Tara Fox / Natalia de Val / Di Xia /
要旨: The mitochondrial membrane-bound AAA protein Bcs1 translocate substrates across the mitochondrial inner membrane without previous unfolding. One substrate of Bcs1 is the iron-sulfur protein (ISP), a ...The mitochondrial membrane-bound AAA protein Bcs1 translocate substrates across the mitochondrial inner membrane without previous unfolding. One substrate of Bcs1 is the iron-sulfur protein (ISP), a subunit of the respiratory Complex III. How Bcs1 translocates ISP across the membrane is unknown. Here we report structures of mouse Bcs1 in two different conformations, representing three nucleotide states. The apo and ADP-bound structures reveal a homo-heptamer and show a large putative substrate-binding cavity accessible to the matrix space. ATP binding drives a contraction of the cavity by concerted motion of the ATPase domains, which could push substrate across the membrane. Our findings shed light on the potential mechanism of translocating folded proteins across a membrane, offer insights into the assembly process of Complex III and allow mapping of human disease-associated mutations onto the Bcs1 structure.
履歴
登録2019年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial chaperone BCS1
B: Mitochondrial chaperone BCS1
C: Mitochondrial chaperone BCS1
D: Mitochondrial chaperone BCS1
E: Mitochondrial chaperone BCS1
F: Mitochondrial chaperone BCS1
G: Mitochondrial chaperone BCS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,56721
ポリマ-219,8537
非ポリマー3,71414
34,8771936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27790 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area70200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.206, 207.253, 116.615
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.980, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16A
26G
17B
27C
18B
28D
19B
29E
110B
210F
111B
211G
112C
212D
113C
213E
114C
214F
115C
215G
116D
216E
117D
217F
118D
218G
119E
219F
120E
220G
121F
221G

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSAA165 - 42215 - 272
21LYSLYSBB165 - 42215 - 272
12LYSLYSAA165 - 42315 - 273
22LYSLYSCC165 - 42315 - 273
13LYSLYSAA165 - 42415 - 274
23LYSLYSDD165 - 42415 - 274
14LYSLYSAA165 - 42315 - 273
24LYSLYSEE165 - 42315 - 273
15LYSLYSAA165 - 42415 - 274
25LYSLYSFF165 - 42415 - 274
16LYSLYSAA165 - 42215 - 272
26LYSLYSGG165 - 42215 - 272
17LYSLYSBB165 - 42215 - 272
27LYSLYSCC165 - 42215 - 272
18LYSLYSBB165 - 42215 - 272
28LYSLYSDD165 - 42215 - 272
19GLUGLUBB163 - 42213 - 272
29GLUGLUEE163 - 42213 - 272
110LYSLYSBB165 - 42215 - 272
210LYSLYSFF165 - 42215 - 272
111GLYGLYBB164 - 42214 - 272
211GLYGLYGG164 - 42214 - 272
112LYSLYSCC165 - 42315 - 273
212LYSLYSDD165 - 42315 - 273
113LYSLYSCC165 - 42215 - 272
213LYSLYSEE165 - 42215 - 272
114LYSLYSCC165 - 42315 - 273
214LYSLYSFF165 - 42315 - 273
115LYSLYSCC165 - 42315 - 273
215LYSLYSGG165 - 42315 - 273
116LYSLYSDD165 - 42315 - 273
216LYSLYSEE165 - 42315 - 273
117LYSLYSDD165 - 42415 - 274
217LYSLYSFF165 - 42415 - 274
118LYSLYSDD165 - 42215 - 272
218LYSLYSGG165 - 42215 - 272
119LYSLYSEE165 - 42315 - 273
219LYSLYSFF165 - 42315 - 273
120GLYGLYEE164 - 42214 - 272
220GLYGLYGG164 - 42214 - 272
121LYSLYSFF165 - 42215 - 272
221LYSLYSGG165 - 42215 - 272

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
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19
20
21

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要素

#1: タンパク質
Mitochondrial chaperone BCS1 / BCS1-like protein


分子量: 31407.637 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bcs1l / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q9CZP5
#2: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1936 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.4 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Hepes pH 7.5, 12% PEG 3350, 3% 1,6-hexanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月1日
放射モノクロメーター: Rayonix MX300HS. / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→44.46 Å / Num. obs: 88747 / % possible obs: 86.82 % / 冗長度: 1.5 % / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.07675 / Net I/σ(I): 4.45
反射 シェル解像度: 2.17→2.251 Å / Rmerge(I) obs: 0.699 / Num. unique obs: 7918 / CC1/2: 0.499

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: mBcs1-ATPgS

解像度: 2.17→44.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 14.633 / SU ML: 0.195 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.368 / ESU R Free: 0.237
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2353 4596 5.2 %RANDOM
Rwork0.1809 ---
obs0.1838 84108 86.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 131.07 Å2 / Biso mean: 40.849 Å2 / Biso min: 19.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20.8 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.17→44.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13632 0 287 1936 15855
Biso mean--30.16 49.47 -
残基数----1709
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01314293
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01712989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4621.65119458
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2961.57530036
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.92351715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.69720.553814
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.663152301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.87415133
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.21801
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215959
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023225
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A77980.04
12B77980.04
21A78210.03
22C78210.03
31A78410.04
32D78410.04
41A78130.04
42E78130.04
51A78070.05
52F78070.05
61A77710.04
62G77710.04
71B78040.03
72C78040.03
81B78040.03
82D78040.03
91B78720.02
92E78720.02
101B78180.03
102F78180.03
111B78330.03
112G78330.03
121C78500.03
122D78500.03
131C78400.03
132E78400.03
141C78440.04
142F78440.04
151C78350.04
152G78350.04
161D78600.03
162E78600.03
171D78920.04
172F78920.04
181D78500.03
182G78500.03
191E78390.03
192F78390.03
201E78340.03
202G78340.03
211F78280.02
212G78280.02
LS精密化 シェル解像度: 2.171→2.227 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 299 -
Rwork0.336 5434 -
all-5733 -
obs--76.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.10180.01770.00860.5654-0.13940.6522-0.02160.0061-0.0395-0.0171-0.0028-0.0453-0.02220.0040.02440.02810.03220.01860.1022-0.01280.03594.2667-34.028721.5684
20.00950.01240.05540.7382-0.26020.5220.0022-0.0101-0.005-0.01020.0084-0.1127-0.0113-0.0128-0.01060.0205-0.03540.01390.0911-0.04290.05323.680527.155152.0702
30.00880.0496-0.0240.6510.07120.4902-0.002-0.01490.0130.00790.0388-0.0070.03240.0963-0.03680.00380.0037-0.010.1299-0.02970.04973.5686-0.426865.0532
40.0934-0.1493-0.05230.62940.0520.42660.0243-0.0026-0.0115-0.02660.0217-0.0335-0.03250.0277-0.04590.03060.01980.01640.1269-0.01150.03544.4333-14.648-1.9636
50.0263-0.0712-0.08870.6755-0.2780.88020.0039-0.00220.00320.0298-0.0487-0.0317-0.02450.08140.04480.0453-0.04050.03810.1267-0.00880.0443.63834.413722.4946
60.0635-0.1627-0.1720.62630.25050.64350.0107-0.01750.0045-0.01770.02010.0116-0.02930.0972-0.03070.04560.01420.04140.11840.00370.03983.983515.9175-1.692
70.05390.03190.03070.25560.11130.6187-0.0195-0.01030.0235-0.0107-0.01450.03010.05020.1020.0340.03520.03990.00390.1241-0.00260.01933.9367-27.588251.303
80.88320.15860.31261.81070.66760.3204-0.0122-0.0116-0.12590.18580.01010.11610.05950.00020.00210.080.04430.05230.06270.03660.0525-10.4495-48.837344.5597
90.77680.4012-0.160.38810.44391.5922-0.0044-0.07360.0407-0.0733-0.01420.0312-0.17380.07770.01860.0977-0.0390.02830.0407-0.02880.0406-10.948650.47137.7684
101.03310.04760.52881.2383-0.32640.8495-0.044-0.01120.14080.15370.04930.0735-0.0025-0.0032-0.00530.0325-0.00350.00540.0677-0.05620.0771-11.038125.431974.0255
110.703-0.08210.08890.449-0.12381.10770.02510.0581-0.09530.00750.01990.02370.051-0.1108-0.04510.01810.00620.00890.0965-0.04040.057-10.2652-41.95740.8539
121.46020.5267-0.25951.43110.09270.2172-0.137-0.02630.0619-0.16210.08550.04810.0370.00490.05150.07070.0090.03320.10460.02850.0523-11.058137.6046-4.7873
130.7761-0.4317-0.431.1242-0.31770.9159-0.02490.1258-0.0674-0.0387-0.02840.0458-0.0219-0.06980.05330.03920.0316-0.00340.15-0.02070.0105-10.1567-3.7677-21.1447
141.5089-0.4040.81541.32240.03130.4955-0.0595-0.0691-0.03470.10350.06640.0754-0.0057-0.0075-0.00690.0480.03630.01720.1206-0.00580.0112-11.2253-18.930877.031
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A165 - 355
2X-RAY DIFFRACTION1A800 - 2000
3X-RAY DIFFRACTION2B165 - 355
4X-RAY DIFFRACTION2B800
5X-RAY DIFFRACTION3C165 - 355
6X-RAY DIFFRACTION3C800
7X-RAY DIFFRACTION4D165 - 355
8X-RAY DIFFRACTION4D800
9X-RAY DIFFRACTION5E165 - 355
10X-RAY DIFFRACTION5E800
11X-RAY DIFFRACTION6F165 - 355
12X-RAY DIFFRACTION6F800
13X-RAY DIFFRACTION7G165 - 355
14X-RAY DIFFRACTION7G800
15X-RAY DIFFRACTION8A357 - 423
16X-RAY DIFFRACTION9B357 - 423
17X-RAY DIFFRACTION10C357 - 423
18X-RAY DIFFRACTION11D357 - 423
19X-RAY DIFFRACTION12E357 - 423
20X-RAY DIFFRACTION13F357 - 423
21X-RAY DIFFRACTION14G357 - 423

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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