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- EMDB-20764: Cryo-EM structure of the apo form of human PRMT5:MEP50 complex at... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20764
タイトルCryo-EM structure of the apo form of human PRMT5:MEP50 complex at a resolution of 3.4 angstrom.
マップデータhandedness corrected, post-processed map of the apo form of human PRMT5:MEP50 complex at 3.4 angstrom
試料
  • 複合体: apo PRMT5:MEP50 complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 5
    • タンパク質・ペプチド: Methylosome protein 50
キーワードPRMT5 / methyltransferase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone H4R3 methyltransferase activity ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone H4R3 methyltransferase activity / : / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / methyl-CpG binding / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / E-box binding / histone methyltransferase complex / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell differentiation / spliceosomal snRNP assembly / ribonucleoprotein complex binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / liver regeneration / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / circadian regulation of gene expression / DNA-templated transcription termination / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / protein polyubiquitination / p53 binding / transcription corepressor activity / snRNP Assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. ...: / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 5 / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zhou W / Yadav GP / Jiang Q-X / Li C
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HSSN261200800001E 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA212403 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R21GM131231 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM111367 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM093271 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)U24GM116788 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A 3.4-angstrom cryo-EM structure of the apo form of hu-man PRMT5:MEP50 complex reveals sequential catalysis of symmetric methyl transfer
著者: Zhou W / Yadav GP / Jiang Q-X / Li C
履歴
登録2019年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月29日-
マップ公開2020年12月9日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00597
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00597
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ugh
  • 表面レベル: 0.00597
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ugh
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20764.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20764.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈handedness corrected, post-processed map of the apo form of human PRMT5:MEP50 complex at 3.4 angstrom
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.66 Å/pix.
x 384 pix.
= 253.44 Å		0.66 Å/pix.
x 384 pix.
= 253.44 Å		0.66 Å/pix.
x 384 pix.
= 253.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.66 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00597 / ムービー #1: 0.00597
最小 - 最大-0.030123571 - 0.047572255
平均 (標準偏差)0.00012333778 (±0.0014066219)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 253.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.660.660.66
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z253.440253.440253.440
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ240240240
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.0300.0480.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20764_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: post-processed map (handedness not corrected)

ファイルemd_20764_additional_1.map
注釈post-processed map (handedness not corrected)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : apo PRMT5:MEP50 complex

全体名称: apo PRMT5:MEP50 complex
要素
  • 複合体: apo PRMT5:MEP50 complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 5
    • タンパク質・ペプチド: Methylosome protein 50

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超分子 #1: apo PRMT5:MEP50 complex

超分子名称: apo PRMT5:MEP50 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: the apo form of PRMT5:MEP50 heterooctomeric complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 445 KDa

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分子 #1: Protein arginine N-methyltransferase 5

分子名称: Protein arginine N-methyltransferase 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: type II protein arginine methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.28125 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDYKDDDDKG RATMAAMAVG GAGGSRVSSG RDLNCVPEIA DTLGAVAKQG FDFLCMPVFH PRFKREFIQE PAKNRPGPQT RSDLLLSGR DWNTLIVGKL SPWIRPDSKV EKIRRNSEAA MLQELNFGAY LGLPAFLLPL NQEDNTNLAR VLTNHIHTGH H SSMFWMRV ...文字列:
MDYKDDDDKG RATMAAMAVG GAGGSRVSSG RDLNCVPEIA DTLGAVAKQG FDFLCMPVFH PRFKREFIQE PAKNRPGPQT RSDLLLSGR DWNTLIVGKL SPWIRPDSKV EKIRRNSEAA MLQELNFGAY LGLPAFLLPL NQEDNTNLAR VLTNHIHTGH H SSMFWMRV PLVAPEDLRD DIIENAPTTH TEEYSGEEKT WMWWHNFRTL CDYSKRIAVA LEIGADLPSN HVIDRWLGEP IK AAILPTS IFLTNKKGFP VLSKMHQRLI FRLLKLEVQF IITGTNHHSE KEFCSYLQYL EYLSQNRPPP NAYELFAKGY EDY LQSPLQ PLMDNLESQT YEVFEKDPIK YSQYQQAIYK CLLDRVPEEE KDTNVQVLMV LGAGRGPLVN ASLRAAKQAD RRIK LYAVE KNPNAVVTLE NWQFEEWGSQ VTVVSSDMRE WVAPEKADII VSELLGSFAD NELSPECLDG AQHFLKDDGV SIPGE YTSF LAPISSSKLY NEVRACREKD RDPEAQFEMP YVVRLHNFHQ LSAPQPCFTF SHPNRDPMID NNRYCTLEFP VEVNTV LHG FAGYFETVLY QDITLSIRPE THSPGMFSWF PILFPIKQPI TVREGQTICV RFWRCSNSKK VWYEWAVTAP VCSAIHN PT GRSYTIGL

UniProtKB: Protein arginine N-methyltransferase 5

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分子 #2: Methylosome protein 50

分子名称: Methylosome protein 50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.00366 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGSRK ETPPPLVPPA AREWNLPPNA PACMERQLEA ARYRSDGALL LGASSLSGRC WAGSLWLFK DPCAAPNEGF CSAGVQTEAG VADLTWVGER GILVASDSGA VELWELDENE TLIVSKFCKY EHDDIVSTVS V LSSGTQAV ...文字列:
MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGSRK ETPPPLVPPA AREWNLPPNA PACMERQLEA ARYRSDGALL LGASSLSGRC WAGSLWLFK DPCAAPNEGF CSAGVQTEAG VADLTWVGER GILVASDSGA VELWELDENE TLIVSKFCKY EHDDIVSTVS V LSSGTQAV SGSKDICIKV WDLAQQVVLS SYRAHAAQVT CVAASPHKDS VFLSCSEDNR ILLWDTRCPK PASQIGCSAP GY LPTSLAW HPQQSEVFVF GDENGTVSLV DTKSTSCVLS SAVHSQCVTG LVFSPHSVPF LASLSEDCSL AVLDSSLSEL FRS QAHRDF VRDATWSPLN HSLLTTVGWD HQVVHHVVPT EPLPAPGPAS VTE

UniProtKB: Methylosome protein WDR77

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
0.33 %C3H8O3glycerol
2.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol
1.0 %C2H6OSDimethyl sulfoxide
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II
詳細This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 93.0 K / 最高: 123.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-39 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 113466
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6ckc


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-6ugh:
Cryo-EM structure of the apo form of human PRMT5:MEP50 complex at a resolution of 3.4 angstrom

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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