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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20591 | ||||||||||||||||||
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タイトル | CryoEM reconstruction of ESCRT-III filament composed of IST1 NTD R16E K27E double mutant | ||||||||||||||||||
![]() | RELION postprocessed map with helical symmetry applied to the entire map | ||||||||||||||||||
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![]() | membrane remodeling / membrane-bound protein filament / ESCRT-III / LIPID BINDING PROTEIN | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() viral capsid secondary envelopment / MIT domain binding / abscission / ESCRT III complex disassembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / positive regulation of collateral sprouting / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / multivesicular body assembly / Flemming body ...viral capsid secondary envelopment / MIT domain binding / abscission / ESCRT III complex disassembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / positive regulation of collateral sprouting / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / multivesicular body assembly / Flemming body / positive regulation of proteolysis / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / viral release from host cell / establishment of protein localization / azurophil granule lumen / protein localization / protein transport / nuclear envelope / midbody / cadherin binding / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / chromatin / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Nguyen HC / Frost A | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Membrane constriction and thinning by sequential ESCRT-III polymerization. 著者: Henry C Nguyen / Nathaniel Talledge / John McCullough / Abhimanyu Sharma / Frank R Moss / Janet H Iwasa / Michael D Vershinin / Wesley I Sundquist / Adam Frost / ![]() 要旨: The endosomal sorting complexes required for transport (ESCRTs) mediate diverse membrane remodeling events. These typically require ESCRT-III proteins to stabilize negatively curved membranes; ...The endosomal sorting complexes required for transport (ESCRTs) mediate diverse membrane remodeling events. These typically require ESCRT-III proteins to stabilize negatively curved membranes; however, recent work has indicated that certain ESCRT-IIIs also participate in positive-curvature membrane-shaping reactions. ESCRT-IIIs polymerize into membrane-binding filaments, but the structural basis for negative versus positive membrane remodeling by these proteins remains poorly understood. To learn how certain ESCRT-IIIs shape positively curved membranes, we determined structures of human membrane-bound CHMP1B-only, membrane-bound CHMP1B + IST1, and IST1-only filaments by cryo-EM. Our structures show how CHMP1B first polymerizes into a single-stranded helical filament, shaping membranes into moderate-curvature tubules. Subsequently, IST1 assembles a second strand on CHMP1B, further constricting the membrane tube and reducing its diameter nearly to the fission point. Each step of constriction thins the underlying bilayer, lowering the barrier to membrane fission. Our structures reveal how a two-component, sequential polymerization mechanism drives membrane tubulation, constriction and bilayer thinning. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 21.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.9 KB 18.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 99.6 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 125 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.8 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 98.5 MB 98.4 MB 98.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6tzaMC ![]() 6tz4C ![]() 6tz5C ![]() 6tz9C C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 1.7 Data #1: CryoEM data of ESCRT-III filament composed of IST1 NTD R16E K27E double mutant [picked particles - single frame - processed]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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注釈 | RELION postprocessed map with helical symmetry applied to the entire map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.234 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: RELION Refine3D filtered map with helical symmetry imposed...
ファイル | emd_20591_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | RELION Refine3D filtered map with helical symmetry imposed on the central 30% | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: RELION Refine3D unfiltered half map1 with helical symmetry...
ファイル | emd_20591_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | RELION Refine3D unfiltered half map1 with helical symmetry imposed on the central 30% | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: RELION Refine3D unfiltered half map2 with helical symmetry...
ファイル | emd_20591_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | RELION Refine3D unfiltered half map2 with helical symmetry imposed on the central 30% | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : ESCRT-III filament composed of N-terminal domain of the IST1 R16E...
全体 | 名称: ESCRT-III filament composed of N-terminal domain of the IST1 R16E K27E double mutant |
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要素 |
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-超分子 #1: ESCRT-III filament composed of N-terminal domain of the IST1 R16E...
超分子 | 名称: ESCRT-III filament composed of N-terminal domain of the IST1 R16E K27E double mutant タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: IST1 homolog
分子 | 名称: IST1 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 21.546135 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MLGSGFKAER LRVNLELVIN RLKLLEEKKT ELAQKARKEI ADYLAAGKDE RARIRVEHII REDYLVEAME ILELYCDLLL ARFGLIQSM KELDSGLAES VSTLIWAAPR LQSEVAELKI VADQLCAKYS KEYGKLCRTN QIGTVNDRLM HKLSVEAPPK I LVERYLIE ...文字列: MLGSGFKAER LRVNLELVIN RLKLLEEKKT ELAQKARKEI ADYLAAGKDE RARIRVEHII REDYLVEAME ILELYCDLLL ARFGLIQSM KELDSGLAES VSTLIWAAPR LQSEVAELKI VADQLCAKYS KEYGKLCRTN QIGTVNDRLM HKLSVEAPPK I LVERYLIE IAKNYNVPYE PDSVVMAEAP P UniProtKB: IST1 homolog |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 292 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I 詳細: Grids were blotted with Whatman No. 1 filter paper for 4-8 seconds with a 0 mm offset at 19C and 100 percent humidity before plunging into liquid ethane.. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 53.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |