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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2050
タイトルCapsid structure and its Stability at the Late Stages of Bacteriophage SPP1 Assembly
マップデータReconstruction of an SPP1 capsid that lacks the auxillary protein gp12
試料
  • 試料: Capsid of SPP1 lacking the auxiliary protein gp12
  • ウイルス: Bacillus phage SPP1 (ファージ)
キーワードBacteriophage Capsid SPP1
生物種Bacillus phage SPP1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.1 Å
データ登録者White HE / Sherman MB / Brasiles S / Jacquet E / Seavers P / Tavares P / Orlova EV
引用ジャーナル: J Virol / : 2012
タイトル: Capsid structure and its stability at the late stages of bacteriophage SPP1 assembly.
著者: Helen E White / Michael B Sherman / Sandrine Brasilès / Eric Jacquet / Philippa Seavers / Paulo Tavares / Elena V Orlova /
要旨: The structure of the bacteriophage SPP1 capsid was determined at subnanometer resolution by cryo-electron microscopy and single-particle analysis. The icosahedral capsid is composed of the major ...The structure of the bacteriophage SPP1 capsid was determined at subnanometer resolution by cryo-electron microscopy and single-particle analysis. The icosahedral capsid is composed of the major capsid protein gp13 and the auxiliary protein gp12, which are organized in a T=7 lattice. DNA is arranged in layers with a distance of ~24.5 Å. gp12 forms spikes that are anchored at the center of gp13 hexamers. In a gp12-deficient mutant, the centers of hexamers are closed by loops of gp13 coming together to protect the SPP1 genome from the outside environment. The HK97-like fold was used to build a pseudoatomic model of gp13. Its structural organization remains unchanged upon tail binding and following DNA release. gp13 exhibits enhanced thermostability in the DNA-filled capsid. A remarkable convergence between the thermostability of the capsid and those of the other virion components was found, revealing that the overall architecture of the SPP1 infectious particle coevolved toward high robustness.
履歴
登録2012年3月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年3月16日-
マップ公開2012年6月14日-
更新2012年6月14日-
現状2012年6月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2050.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 500 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of an SPP1 capsid that lacks the auxillary protein gp12
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.49 Å/pix.
x 512 pix.
= 762.88 Å
1.49 Å/pix.
x 512 pix.
= 762.88 Å
1.49 Å/pix.
x 512 pix.
= 762.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.49 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.0 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-22.615690229999998 - 28.690509800000001
平均 (標準偏差)-0.00000001 (±3.00000048)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-255-256-256
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 762.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.491.491.49
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z762.880762.880762.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-256-255-256
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-22.61628.691-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Capsid of SPP1 lacking the auxiliary protein gp12

全体名称: Capsid of SPP1 lacking the auxiliary protein gp12
要素
  • 試料: Capsid of SPP1 lacking the auxiliary protein gp12
  • ウイルス: Bacillus phage SPP1 (ファージ)

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超分子 #1000: Capsid of SPP1 lacking the auxiliary protein gp12

超分子名称: Capsid of SPP1 lacking the auxiliary protein gp12 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Icosahedron / Number unique components: 1

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超分子 #1: Bacillus phage SPP1

超分子名称: Bacillus phage SPP1 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 10724 / 生物種: Bacillus phage SPP1 / ウイルスタイプ: OTHER / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 600 Å / T番号(三角分割数): 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

グリッド詳細: holey carbon film grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
詳細low-dose imaging procedure
日付2010年3月1日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flipping
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 3200

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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