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- EMDB-2046: Cryo-electron microscopy study of hepatitis B virus decorated wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2046
タイトルCryo-electron microscopy study of hepatitis B virus decorated with the antibody E1
マップデータ3D reconstruction of antibody-decorated Hepatitis B T=4 particle
試料
  • 試料: Antibody E1 to Hepatitis B core antigen
  • ウイルス: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: Antibody E1
キーワードHepatitis B / core antigen / ALF / acute liver failure / antibody E1 / monoclonal / conformational epitope / fulminant hepatitis / cryo-EM
生物種Homo sapiens (ヒト) / Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Wu W / Chen ZC / Cheng NQ / Watts NR / Stahl SJ / Farci P / Purcell RH / Wingfield PT / Steven AC
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2013
タイトル: Specificity of an anti-capsid antibody associated with Hepatitis B Virus-related acute liver failure.
著者: Weimin Wu / Zhaochun Chen / Naiqian Cheng / Norman R Watts / Stephen J Stahl / Patrizia Farci / Robert H Purcell / Paul T Wingfield / Alasdair C Steven /
要旨: Previously, the livers of patients suffering from acute liver failure (ALF), a potentially fatal syndrome arising from infection by Hepatitis B Virus (HBV), were found to contain massive amounts of ...Previously, the livers of patients suffering from acute liver failure (ALF), a potentially fatal syndrome arising from infection by Hepatitis B Virus (HBV), were found to contain massive amounts of an antibody specific for the core antigen (HBcAg) capsid. We have used cryo-electron microscopy and molecular modeling to define its epitope. HBV capsids are icosahedral shells with 25Å-long dimeric spikes, each a 4-helix bundle, protruding from the contiguous "floor". Of the anti-HBcAg antibodies previously characterized, most bind around the spike tip while one binds to the floor. The ALF-associated antibody binds tangentially to a novel site on the side of the spike. This epitope is conformational. The Fab binds with high affinity to its principal determinants but has lower affinities for quasi-equivalent variants. The highest occupancy site is on one side of a spike, with no detectable binding to the corresponding site on the other side. Binding of one Fab per dimer was also observed by analytical ultracentrifugation. The Fab did not bind to the e-antigen dimer, a non-assembling variant of capsid protein. These findings support the propositions that antibodies with particular specificities may correlate with different clinical expressions of HBV infection and that antibodies directed to particular HBcAg epitopes may be involved in ALF pathogenesis.
履歴
登録2012年3月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年3月22日-
マップ公開2012年3月22日-
更新2013年7月3日-
現状2013年7月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD_2046_ico...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2046.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of antibody-decorated Hepatitis B T=4 particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.457 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-1.45940518 - 6.02104616
平均 (標準偏差)-0.00000001 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 491.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.4572.4572.457
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z491.400491.400491.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-100-100
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-1.4596.021-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Antibody E1 to Hepatitis B core antigen

全体名称: Antibody E1 to Hepatitis B core antigen
要素
  • 試料: Antibody E1 to Hepatitis B core antigen
  • ウイルス: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: Antibody E1

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超分子 #1000: Antibody E1 to Hepatitis B core antigen

超分子名称: Antibody E1 to Hepatitis B core antigen / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The antibody E1 is derived from two ALF patients. T=4 hepatitis B particle is Cp149.3CA
集合状態: One antibody to one face of the dimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 4.06 MDa

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超分子 #1: Hepatitis B virus

超分子名称: Hepatitis B virus / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 10407 / 生物種: Hepatitis B virus / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES

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分子 #1: Antibody E1

分子名称: Antibody E1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Molecular weight is for one copy / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma / 細胞: B-lyphocytes
分子量理論値: 50 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 38 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: OTHER / 手法: Manual plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 175,000 magnification
日付2010年7月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 52 / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: There are two kinds of particle in each micrograph. T=4 and T=3 Hepatitis B particles.
ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51689 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.0018 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.001 µm / 倍率（公称値）: 5000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細EMAN and EMAN2 were applied to solve the structure.
CTF補正詳細: Micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN,EMAN2 / 使用した粒子像数: 3787
最終 角度割当詳細: EMAN convention

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1qgt


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: Chimera,Situs
詳細Protocol: Rigid body. The PDB structure was manually docked into the reconstruction using Chimera and was automatically fitted using Situs.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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