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基本情報
| 登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20194 | |||||||||
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| タイトル | Structure of the TRPV3 K169A sensitized mutant in the presence of 2-APB at 3.6 A resolution | |||||||||
マップデータ | Full map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ion channel / TRP channel / TRPV channel / Metal transport / Membrane transport / membrane protein / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報negative regulation of hair cycle / osmosensory signaling pathway / response to temperature stimulus / TRP channels / positive regulation of calcium ion import / sodium channel activity / calcium ion import across plasma membrane / actin filament organization / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity ...negative regulation of hair cycle / osmosensory signaling pathway / response to temperature stimulus / TRP channels / positive regulation of calcium ion import / sodium channel activity / calcium ion import across plasma membrane / actin filament organization / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / lysosome / receptor complex / cilium / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Zubcevic L / Borschel WF | |||||||||
| 資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019タイトル: Regulatory switch at the cytoplasmic interface controls TRPV channel gating. 著者: Lejla Zubcevic / William F Borschel / Allen L Hsu / Mario J Borgnia / Seok-Yong Lee / ![]() 要旨: Temperature-sensitive transient receptor potential vanilloid (thermoTRPV) channels are activated by ligands and heat, and are involved in various physiological processes. ThermoTRPV channels possess ...Temperature-sensitive transient receptor potential vanilloid (thermoTRPV) channels are activated by ligands and heat, and are involved in various physiological processes. ThermoTRPV channels possess a large cytoplasmic ring consisting of N-terminal ankyrin repeat domains (ARD) and C-terminal domains (CTD). The cytoplasmic inter-protomer interface is unique and consists of a CTD coiled around a β-sheet which makes contacts with the neighboring ARD. Despite much existing evidence that the cytoplasmic ring is important for thermoTRPV function, the mechanism by which this unique structure is involved in thermoTRPV gating has not been clear. Here, we present cryo-EM and electrophysiological studies which demonstrate that TRPV3 gating involves large rearrangements at the cytoplasmic inter-protomer interface and that this motion triggers coupling between cytoplasmic and transmembrane domains, priming the channel for opening. Furthermore, our studies unveil the role of this interface in the distinct biophysical and physiological properties of individual thermoTRPV subtypes. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | EMマップ: SurfView Molmil Jmol/JSmol |
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_20194.map.gz | 59.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-20194-v30.xml emd-20194.xml | 18.8 KB 18.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_20194.png | 94.5 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-20194.cif.gz | 6.5 KB | ||
| その他 | emd_20194_half_map_1.map.gz emd_20194_half_map_2.map.gz | 45.8 MB 45.8 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20194 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20194 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_20194_validation.pdf.gz | 876.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_20194_full_validation.pdf.gz | 876.2 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_20194_validation.xml.gz | 12.1 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_20194_validation.cif.gz | 14.3 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20194 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20194 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20194.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 注釈 | Full map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half map 1
| ファイル | emd_20194_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
| ファイル | emd_20194_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Human TRPV3 ion channel
| 全体 | 名称: Human TRPV3 ion channel |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: Human TRPV3 ion channel
| 超分子 | 名称: Human TRPV3 ion channel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 分子量 | 理論値: 320 KDa |
-分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3,...
| 分子 | 名称: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3,Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 分子量 | 理論値: 82.981859 KDa |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)EEQRRKKR RLKKRIFAAV SE GCVEELV ELLVELQELC RRRHDEDVPD FLMHKLTASD TGATCLMKAL LNINPNTKEI VRILLAFAEE NDILGRFINA EYT EEAYEG ...文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)EEQRRKKR RLKKRIFAAV SE GCVEELV ELLVELQELC RRRHDEDVPD FLMHKLTASD TGATCLMKAL LNINPNTKEI VRILLAFAEE NDILGRFINA EYT EEAYEG QTALNIAIER RQGDIAALLI AAGADVNAHA KGAFFNPKYQ HEGFYFGETP LALAACTNQP EIVQLLMEHE QTDI TSRDS RGNNILHALV TVAEDFKTQN DFVKRMYDMI LLRSGNWELE TTRNNDGLTP LQLAAKMGKA EILKYILSRE IKEKR LRSL SRKFTDWAYG PVSSSLYDLT NVDTTTDNSV LEITVYNTNI DNRHEMLTLE PLHTLLHMKW KKFAKHMFFL SFCFYF FYN ITLTLVSYYR PREEEAIPHP LALTHKMGWL QLLGRMFVLI WAMCISVKEG IAIFLLRPSD LQSILSDAWF HFVFFIQ AV LVILSVFLYL FAYKEYLACL VLAMALGWAN MLYYTRGFQS MGMYSVMIQK VILHDVLKFL FVYIVFLLGF GVALASLI E KCPKDNKDCS SYGSFSDAVL ELFKLTIGLG DLNIQQNSKY PILFLFLLIT YVILTFVLLL NMLIALMGET VENVSKESE RIWRLQRART ILEFEKMLPE WLRSRFRMGE LCKVAEDDFR LCLRINEVKW TEWKTHVSFL NEDPGPVRRT DFNKIQDSSR NNSKTTLNA FEEVEEFPET SVVDAGLEVL FQGDYKDDDD KAHHHHHH UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 |
-分子 #2: 2-aminoethyl diphenylborinate
| 分子 | 名称: 2-aminoethyl diphenylborinate / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: FZ4 |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 225.094 Da |
| Chemical component information | ![]() ChemComp-FZ4: |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 濃度 | 2.5 mg/mL |
|---|---|
| 緩衝液 | pH: 8 |
| グリッド | 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 詳細: unspecified |
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
| 詳細 | Monodisperse sample |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 42.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER |
| 電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
ムービー
コントローラー
万見について



キーワード
Homo sapiens (ヒト)
データ登録者
米国, 2件
引用
UCSF Chimera












Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)







































解析
