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万見
- PDB-6ot2: Structure of the TRPV3 K169A sensitized mutant in apo form at 4.1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ot2
タイトルStructure of the TRPV3 K169A sensitized mutant in apo form at 4.1 A resolution
要素Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ion channel / TRP channel / TRPV channel / Metal transport / Membrane transport / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hair cycle / osmosensory signaling pathway / TRP channels / response to temperature stimulus / sodium channel activity / positive regulation of calcium ion import / calcium ion import across plasma membrane / actin filament organization / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity ...negative regulation of hair cycle / osmosensory signaling pathway / TRP channels / response to temperature stimulus / sodium channel activity / positive regulation of calcium ion import / calcium ion import across plasma membrane / actin filament organization / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / lysosome / receptor complex / cilium / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Zubcevic, L. / Borschel, W.F. / Hsu, A.L. / Borgnia, M.J. / Lee, S.-Y.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R35NS097241 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIC ES103326 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Regulatory switch at the cytoplasmic interface controls TRPV channel gating.
著者: Lejla Zubcevic / William F Borschel / Allen L Hsu / Mario J Borgnia / Seok-Yong Lee /
要旨: Temperature-sensitive transient receptor potential vanilloid (thermoTRPV) channels are activated by ligands and heat, and are involved in various physiological processes. ThermoTRPV channels possess ...Temperature-sensitive transient receptor potential vanilloid (thermoTRPV) channels are activated by ligands and heat, and are involved in various physiological processes. ThermoTRPV channels possess a large cytoplasmic ring consisting of N-terminal ankyrin repeat domains (ARD) and C-terminal domains (CTD). The cytoplasmic inter-protomer interface is unique and consists of a CTD coiled around a β-sheet which makes contacts with the neighboring ARD. Despite much existing evidence that the cytoplasmic ring is important for thermoTRPV function, the mechanism by which this unique structure is involved in thermoTRPV gating has not been clear. Here, we present cryo-EM and electrophysiological studies which demonstrate that TRPV3 gating involves large rearrangements at the cytoplasmic inter-protomer interface and that this motion triggers coupling between cytoplasmic and transmembrane domains, priming the channel for opening. Furthermore, our studies unveil the role of this interface in the distinct biophysical and physiological properties of individual thermoTRPV subtypes.
履歴
登録2019年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年5月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20192
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
B: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
D: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
C: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,7824
ポリマ－337,7824
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area20740 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area118610 Å2

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要素

#1: タンパク質
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 / TrpV3 / Vanilloid receptor-like 3 / VRL-3


分子量: 84445.477 Da / 分子数: 4 / 変異: T96A, K169A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRPV3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8NET8
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human TRPV3 ion channel / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.32 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Monodisperse sample
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 95184 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00733118
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.84759320
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.0113482
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0453007
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045451

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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