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万見
- EMDB-20169: E. coli ATP synthase State 1c -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20169
タイトルE. coli ATP synthase State 1c
マップデータ
試料
  • 複合体: E. coli ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: x 8種
  • リガンド: x 4種
キーワードE coli ATP Synthase / ion channel / ATPase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / membrane => GO:0016020 / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...: / : / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / membrane => GO:0016020 / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit alpha / : / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit c / ATP synthase gamma chain / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit b ...ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit alpha / : / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit c / ATP synthase gamma chain / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit delta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit beta / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Stewart AG / Sobti M
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures provide insight into how E. coli FF ATP synthase accommodates symmetry mismatch.
著者: Meghna Sobti / James L Walshe / Di Wu / Robert Ishmukhametov / Yi C Zeng / Carol V Robinson / Richard M Berry / Alastair G Stewart /
要旨: FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a ...FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a peripheral stalk. Proton flow through the F motor generates rotation of the central stalk, inducing conformational changes in the F motor that catalyzes ATP production. Here we present nine cryo-EM structures of E. coli ATP synthase to 3.1-3.4 Å resolution, in four discrete rotational sub-states, which provide a comprehensive structural model for this widely studied bacterial molecular machine. We observe torsional flexing of the entire complex and a rotational sub-step of F associated with long-range conformational changes that indicates how this flexibility accommodates the mismatch between the 3- and 10-fold symmetries of the F and F motors. We also identify density likely corresponding to lipid molecules that may contribute to the rotor/stator interaction within the F motor.
履歴
登録2019年4月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年3月25日-
マップ公開2020年6月3日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0169
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0169
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6oqt
  • 表面レベル: 0.0169
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20169.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20169.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 350 pix.
= 377.65 Å		1.08 Å/pix.
x 350 pix.
= 377.65 Å		1.08 Å/pix.
x 350 pix.
= 377.65 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.079 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0169 / ムービー #1: 0.0169
最小 - 最大-0.038417075 - 0.09336936
平均 (標準偏差)-0.000067252244 (±0.0029701537)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 377.65 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0791.0791.079
M x/y/z350350350
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z377.650377.650377.650
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS350350350
D min/max/mean-0.0380.093-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E. coli ATP synthase

全体名称: E. coli ATP synthase
要素
  • 複合体: E. coli ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit delta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION

+
超分子 #1: E. coli ATP synthase

超分子名称: E. coli ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 558 KDa

+
分子 #1: ATP synthase subunit delta

分子名称: ATP synthase subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 19.289061 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSEFITVARP YAKAAFDFAV EHQSVERWQD MLAFAAEVTK NEQMAELLSG ALAPETLAES FIAVAGEQLD ENGQNLIRVM AENGRLNAL PDVLEQFIHL RAVSEATAEV DVISAAALSE QQLAKISAAM EKRLSRKVKL NAKIDKSVMA GVIIRAGDMV I DGSVRGRL ERLADVLQS

UniProtKB: ATP synthase subunit delta

+
分子 #2: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 55.281871 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQLNSTEISE LIKQRIAQFN VVSEAHNEGT IVSVSDGVIR IHGLADCMQG EMISLPGNRY AIALNLERDS VGAVVMGPYA DLAEGMKVK CTGRILEVPV GRGLLGRVVN TLGAPIDGKG PLDHDGFSAV EAIAPGVIER QSVDQPVQTG YKAVDSMIPI G RGQRELII ...文字列:
MQLNSTEISE LIKQRIAQFN VVSEAHNEGT IVSVSDGVIR IHGLADCMQG EMISLPGNRY AIALNLERDS VGAVVMGPYA DLAEGMKVK CTGRILEVPV GRGLLGRVVN TLGAPIDGKG PLDHDGFSAV EAIAPGVIER QSVDQPVQTG YKAVDSMIPI G RGQRELII GDRQTGKTAL AIDAIINQRD SGIKCIYVAI GQKASTISNV VRKLEEHGAL ANTIVVVATA SESAALQYLA PY AGCAMGE YFRDRGEDAL IIYDDLSKQA VAYRQISLLL RRPPGREAFP GDVFYLHSRL LERAARVNAE YVEAFTKGEV KGK TGSLTA LPIIETQAGD VSAFVPTNVI SITDGQIFLE TNLFNAGIRP AVNPGISVSR VGGAAQTKIM KKLSGGIRTA LAQY RELAA FSQFASDLDD ATRKQLDHGQ KVTELLKQKQ YAPMSVAQQS LVLFAAERGY LADVELSKIG SFEAALLAYV DRDHA PLMQ EINQTGGYND EIEGKLKGIL DSFKATQSW

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #3: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 17.257889 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MNLNATILGQ AIAFVLFVLF AMKYVWPPLM AAIEKRQKEI ADGLASAERA HKDLDLAKAS ATDQLKKAKA EAQVIIEQAN KRRSQILDE AKAEAEQERT KIVAQAQAEI EAERKRAREE LRKQVAILAV AGAEKIIERS VDEAANSDIV DKLVAEL

UniProtKB: ATP synthase subunit b

+
分子 #4: ATP synthase epsilon chain

分子名称: ATP synthase epsilon chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 15.087244 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAMTYHLDVV SAEQQMFSGL VEKIQVTGSE GELGIYPGHA PLLTAIKPGM IRIVKQHGHE EFIYLSGGIL EVQPGNVTVL ADTAIRGQD LDEARAMEAK RKAEEHISSS HGDVDYAQAS AELAKAIAQL RVIELTKKAM

UniProtKB: ATP synthase epsilon chain

+
分子 #5: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 31.539285 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAGAKDIRSK IASVQNTQKI TKAMEMVAAS KMRKSQDRMA ASRPYAETMR KVIGHLAHGN LEYKHPYLED RDVKRVGYLV VSTDRGLAG GLNINLFKKL LAEMKTWTDK GVQADLAMIG SKGVSFFNSV GGNVVAQVTG MGDNPSLSEL IGPVKVMLQA Y DEGRLDKL ...文字列:
MAGAKDIRSK IASVQNTQKI TKAMEMVAAS KMRKSQDRMA ASRPYAETMR KVIGHLAHGN LEYKHPYLED RDVKRVGYLV VSTDRGLAG GLNINLFKKL LAEMKTWTDK GVQADLAMIG SKGVSFFNSV GGNVVAQVTG MGDNPSLSEL IGPVKVMLQA Y DEGRLDKL YIVSNKFINT MSQVPTISQL LPLPASDDDD LKHKSWDYLY EPDPKALLDT LLRRYVESQV YQGVVENLAS EQ AARMVAM KAATDNGGSL IKELQLVYNK ARQASITQEL TEIVSGAAAV

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

+
分子 #6: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 51.664574 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRGSHHHHHH GMATGKIVQV IGAVVDVEFP QDAVPRVYDA LEVQNGNERL VLEVQQQLGG GIVRTIAMGS SDGLRRGLDV KDLEHPIEV PVGKATLGRI MNVLGEPVDM KGEIGEEERW AIHRAAPSYE ELSNSQELLE TGIKVIDLMA PFAKGGKVGL F GGAGVGKT ...文字列:
MRGSHHHHHH GMATGKIVQV IGAVVDVEFP QDAVPRVYDA LEVQNGNERL VLEVQQQLGG GIVRTIAMGS SDGLRRGLDV KDLEHPIEV PVGKATLGRI MNVLGEPVDM KGEIGEEERW AIHRAAPSYE ELSNSQELLE TGIKVIDLMA PFAKGGKVGL F GGAGVGKT VNMMELIRNI AIEHSGYSVF AGVGERTREG NDFYHEMTDS NVIDKVSLVY GQMNEPPGNR LRVALTGLTM AE KFRDEGR DVLLFVDNIY RYTLAGTEVS ALLGRMPSAV GYQPTLAEEM GVLQERITST KTGSITSVQA VYVPADDLTD PSP ATTFAH LDATVVLSRQ IASLGIYPAV DPLDSTSRQL DPLVVGQEHY DTARGVQSIL QRYQELKDII AILGMDELSE EDKL VVARA RKIQRFLSQP FFVAEVFTGS PGKYVSLKDT IRGFKGIMEG EYDHLPEQAF YMVGSIEEAV EKAKKL

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A0F6CB56

+
分子 #7: ATP synthase subunit c

分子名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 8.259064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MENLNMDLLY MAAAVMMGLA AIGAAIGIGI LGGKFLEGAA RQPDLIPLLR TQFFIVMGLV DAIPMIAVGL GLYVMFAVA

UniProtKB: ATP synthase subunit c

+
分子 #8: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 30.324096 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASENMTPQD YIGHHLNNLQ LDLRTFSLVD PQNPPATFWT INIDSMFFSV VLGLLFLVLF RSVAKKATSG VPGKFQTAIE LVIGFVNGS VKDMYHGKSK LIAPLALTIF VWVFLMNLMD LLPIDLLPYI AEHVLGLPAL RVVPSADVNV TLSMALGVFI L ILFYSIKM ...文字列:
MASENMTPQD YIGHHLNNLQ LDLRTFSLVD PQNPPATFWT INIDSMFFSV VLGLLFLVLF RSVAKKATSG VPGKFQTAIE LVIGFVNGS VKDMYHGKSK LIAPLALTIF VWVFLMNLMD LLPIDLLPYI AEHVLGLPAL RVVPSADVNV TLSMALGVFI L ILFYSIKM KGIGGFTKEL TLQPFNHWAF IPVNLILEGV SLLSKPVSLG LRLFGNMYAG ELIFILIAGL LPWWSQWILN VP WAIFHIL IITLQAFIFM VLTIVYLSMA SEEH

UniProtKB: ATP synthase subunit a

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #12: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 54084
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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