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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | Human pseudouridine synthase 3 (wild type) | ||||||||||||
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![]() | RNA modification / pseudouridylation / tRNA / homodimer / RNA BINDING PROTEIN | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.02 Å | ||||||||||||
![]() | Lin T-Y / Glatt S | ||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The molecular basis of tRNA selectivity by human pseudouridine synthase 3 (PUS3) 著者: Lin T-Y / Koziej L / Glatt S | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 62.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.2 KB 16.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 78.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 115.9 MB 115.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 785.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 785.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 24.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19830 ![]() 19831 ![]() 19832 ![]() 19833 ![]() 19834 ![]() 19835 ![]() 9enbC ![]() 9encC ![]() 9eneC ![]() 9enfC ![]() 9f9qC ![]() 16917 ![]() 16926 C: 同じ文献を引用 ( |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.86 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Homodimer of human PUS3 (Wild type)
全体 | 名称: Homodimer of human PUS3 (Wild type) |
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要素 |
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-超分子 #1: Homodimer of human PUS3 (Wild type)
超分子 | 名称: Homodimer of human PUS3 (Wild type) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 110 KDa |
-分子 #1: Pseudouridine synthase 3 homodimer
分子 | 名称: Pseudouridine synthase 3 homodimer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: wild type / 光学異性体: LEVO / EC番号: tRNA pseudouridine38/39 synthase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MAYNDTDRNQ TEKLLKRVRE LEQEVQRLKK EQAKNKEDSN IRENSAGAGK TKRAFDFSAH GRRHVALRIA YMGWGYQGFA SQENTNNTI EEKLFEALTK TRLVESRQTS NYHRCGRTDK GVSAFGQVIS LDLRSQFPRG RDSEDFNVKE EANAAAEEIR Y THILNRVL ...文字列: MAYNDTDRNQ TEKLLKRVRE LEQEVQRLKK EQAKNKEDSN IRENSAGAGK TKRAFDFSAH GRRHVALRIA YMGWGYQGFA SQENTNNTI EEKLFEALTK TRLVESRQTS NYHRCGRTDK GVSAFGQVIS LDLRSQFPRG RDSEDFNVKE EANAAAEEIR Y THILNRVL PPDIRILAWA PVEPSFSARF SCLERTYRYF FPRADLDIVT MDYAAQKYVG THDFRNLCKM DVANGVINFQ RT ILSAQVQ LVGQSPGEGR WQEPFQLCQF EVTGQAFLYH QVRCMMAILF LIGQGMEKPE IIDELLNIEK NPQKPQYSMA VEF PLVLYD CKFENVKWIY DQEAQEFNIT HLQQLWANHA VKTHMLYSML QGLDTVPVPC GIGPKMDGMT EWGNVKPSVI KQTS AFVEG VKMRTYKPLM DRPKCQGLES RIQHFVRRGR IEHPHLFHEE ETKAKRDCND TLEEENTNLE TPTKRVCVDT EIKSI I |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11944 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |