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万見
- EMDB-19459: The human prohibitin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19459
タイトルThe human prohibitin complex
マップデータFinal map resulting from 3D Refinement of ~820 subtomograms (pixel size 2.5 Apx) in Relion 4.0
試料
  • 細胞: human prohibitin complex formed by PHB1 and PHB2
    • タンパク質・ペプチド: Prohibitin 1
    • タンパク質・ペプチド: Prohibitin-2
キーワードChaperone / Lipid organization / Protease regulator / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C3a binding / mitochondrial prohibitin complex / regulation of cardiolipin metabolic process / regulation of cytochrome-c oxidase activity / amide binding / host-mediated perturbation of viral RNA genome replication / proteinase activated receptor binding / regulation of branching involved in mammary gland duct morphogenesis / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / negative regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway ...complement component C3a binding / mitochondrial prohibitin complex / regulation of cardiolipin metabolic process / regulation of cytochrome-c oxidase activity / amide binding / host-mediated perturbation of viral RNA genome replication / proteinase activated receptor binding / regulation of branching involved in mammary gland duct morphogenesis / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / negative regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / sphingolipid binding / Processing of SMDT1 / Cellular response to mitochondrial stress / T-helper 17 type immune response / positive regulation of exit from mitosis / RIG-I signaling pathway / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of complement activation / complement component C3b binding / mammary gland branching involved in thelarche / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to interleukin-6 / sister chromatid cohesion / mammary gland epithelial cell proliferation / positive regulation of immunoglobulin production / DNA biosynthetic process / positive regulation of interleukin-17 production / B cell activation / presynaptic active zone / mammary gland alveolus development / progesterone receptor signaling pathway / mitophagy / cellular response to retinoic acid / estrogen receptor signaling pathway / antiviral innate immune response / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / epigenetic regulation of gene expression / cell periphery / nuclear estrogen receptor binding / GABA-ergic synapse / mitochondrion organization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / RAF activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cell growth / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of protein catabolic process / histone deacetylase binding / nuclear matrix / protein import into nucleus / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / transcription corepressor activity / osteoblast differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / cell migration / regulation of apoptotic process / cellular response to hypoxia / mitochondrial outer membrane / early endosome / mitochondrial inner membrane / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynaptic density / protein stabilization / protein heterodimerization activity / symbiont entry into host cell / axon / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prohibitin / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Prohibitin 1 / Prohibitin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.3 Å
データ登録者Lange F / Ratz M / Dohrke JN / Wenzel D / Riedel D / Ilgen P / Jakobs S
資金援助 ドイツ, European Union, 5件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)2067/1- 390729940 ドイツ
European Research Council (ERC)ERCAdG No. 835102European Union
German Research Foundation (DFG)TRR 274 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1456 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FOR 2848 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Cell Biol / 年: 2025
タイトル: In situ architecture of the human prohibitin complex.
著者: Felix Lange / Michael Ratz / Jan-Niklas Dohrke / Maxence Le Vasseur / Dirk Wenzel / Peter Ilgen / Dietmar Riedel / Stefan Jakobs /
要旨: Prohibitins are a highly conserved family of proteins that have been implicated in a variety of functions including mitochondrial stress signalling and housekeeping, cell cycle progression, ...Prohibitins are a highly conserved family of proteins that have been implicated in a variety of functions including mitochondrial stress signalling and housekeeping, cell cycle progression, apoptosis, lifespan regulation and many others. The human prohibitins prohibitin 1 and prohibitin 2 have been proposed to act as scaffolds within the mitochondrial inner membrane, but their molecular organization has remained elusive. Here we determined the molecular organization of the human prohibitin complex within the mitochondrial inner membrane using an integrative structural biology approach combining quantitative western blotting, cryo-electron tomography, subtomogram averaging and molecular modelling. The proposed bell-shaped structure consists of 11 alternating prohibitin 1 and prohibitin 2 molecules. This study reveals an average of about 43 prohibitin complexes per crista, covering 1-3% of the crista membrane area. These findings provide a structural basis for understanding the functional contributions of prohibitins to the integrity and spatial organization of the mitochondrial inner membrane.
履歴
登録2024年1月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2025年4月23日-
現状2025年4月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19459.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19459.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final map resulting from 3D Refinement of ~820 subtomograms (pixel size 2.5 Apx) in Relion 4.0
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.5 Å/pix.
x 120 pix.
= 300. Å		2.5 Å/pix.
x 120 pix.
= 300. Å		2.5 Å/pix.
x 120 pix.
= 300. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.075
最小 - 最大-0.3215648 - 0.436925
平均 (標準偏差)0.015586674 (±0.09031375)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 300.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19459_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 02 no solvent flattening

ファイルemd_19459_half_map_1.map
注釈Half Map 02 no solvent flattening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 01 no solvent flattening

ファイルemd_19459_half_map_2.map
注釈Half Map 01 no solvent flattening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human prohibitin complex formed by PHB1 and PHB2

全体名称: human prohibitin complex formed by PHB1 and PHB2
要素
  • 細胞: human prohibitin complex formed by PHB1 and PHB2
    • タンパク質・ペプチド: Prohibitin 1
    • タンパク質・ペプチド: Prohibitin-2

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超分子 #1: human prohibitin complex formed by PHB1 and PHB2

超分子名称: human prohibitin complex formed by PHB1 and PHB2 / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: 11 molecules of PHB1 and PHB2 form the human prohibitin complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Prohibitin 1

分子名称: Prohibitin 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.838029 KDa
配列文字列: MAAKVFESIG KFGLALAVAG GVVNSALYNV DAGHRAVIFD RFRGVQDIVV GEGTHFLIPW VQKPIIFDCR SRPRNVPVIT GSKDLQNVN ITLRILFRPV ASQLPRIFTS IGEDYDERVL PSITTEILKS VVARFDAGEL ITQRELVSRQ VSDDLTERAA T FGLILDDV ...文字列:
MAAKVFESIG KFGLALAVAG GVVNSALYNV DAGHRAVIFD RFRGVQDIVV GEGTHFLIPW VQKPIIFDCR SRPRNVPVIT GSKDLQNVN ITLRILFRPV ASQLPRIFTS IGEDYDERVL PSITTEILKS VVARFDAGEL ITQRELVSRQ VSDDLTERAA T FGLILDDV SLTHLTFGKE FTEAVEAKQV AQQEAERARF VVEKAEQQKK AAIISAEGDS KAAELIANSL ATAGDGLIEL RK LEAAEDI AYQLSRSRNI TYLPAGQSVL LQLPQ

UniProtKB: Prohibitin 1

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分子 #2: Prohibitin-2

分子名称: Prohibitin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.341355 KDa
配列文字列: MAQNLKDLAG RLPAGPRGMG TALKLLLGAG AVAYGVRESV FTVEGGHRAI FFNRIGGVQQ DTILAEGLHF RIPWFQYPII YDIRARPRK ISSPTGSKDL QMVNISLRVL SRPNAQELPS MYQRLGLDYE ERVLPSIVNE VLKSVVAKFN ASQLITQRAQ V SLLIRREL ...文字列:
MAQNLKDLAG RLPAGPRGMG TALKLLLGAG AVAYGVRESV FTVEGGHRAI FFNRIGGVQQ DTILAEGLHF RIPWFQYPII YDIRARPRK ISSPTGSKDL QMVNISLRVL SRPNAQELPS MYQRLGLDYE ERVLPSIVNE VLKSVVAKFN ASQLITQRAQ V SLLIRREL TERAKDFSLI LDDVAITELS FSREYTAAVE AKQVAQQEAQ RAQFLVEKAK QEQRQKIVQA EGEAEAAKML GE ALSKNPG YIKLRKIRAA QNISKTIATS QNRIYLTADN LVLNLQDESF TRGSDSLIKG KK

UniProtKB: Prohibitin-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: DMEM high glucose medium (Gibco)
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80.0 K / 最高: 93.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 実像数: 4 / 平均露光時間: 0.53 sec. / 平均電子線量: 120.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 42000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C11 (11回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用したサブトモグラム数: 817
抽出トモグラム数: 37 / 使用した粒子像数: 817 / 参照モデル: none / 手法: manual picking
ソフトウェア:
名称詳細
Dynamo (ver. 1.1.532)Particle picking and initial pose optimization
Warp (ver. 1.0.9)Subtomogram extraction
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 817 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8rrh:
The human prohibitin complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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