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- EMDB-19331: DNA helicase RECQL5 in complex with homo Di-Gluebody G5-006 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19331
タイトルDNA helicase RECQL5 in complex with homo Di-Gluebody G5-006
マップデータEMhancer:RECQL5 in complex with homo Di-Gluebody G5-006
試料
  • 複合体: RECQL5 in complex with G5-006 homo Di-Gluebody
    • 複合体: Di-Gluebody G5-006
      • タンパク質・ペプチド: Gluebody G5-006
    • 複合体: ATP-dependent DNA helicase Q5
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase Q5
  • リガンド: ZINC ION
キーワードDNA helicase / Di-Gluebody / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic DNA-templated DNA replication / chromosome separation / cellular response to camptothecin / four-way junction helicase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transcription preinitiation complex / DNA 3'-5' helicase / DNA metabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / RNA polymerase II complex binding ...mitotic DNA-templated DNA replication / chromosome separation / cellular response to camptothecin / four-way junction helicase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transcription preinitiation complex / DNA 3'-5' helicase / DNA metabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / RNA polymerase II complex binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA helicase activity / replication fork / helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / cellular response to xenobiotic stimulus / mitotic cell cycle / chromosome / DNA replication / cell division / DNA repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RecQ helicase-like 5 / RecQ helicase protein-like 5 (RecQ5) / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain ...RecQ helicase-like 5 / RecQ helicase protein-like 5 (RecQ5) / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent DNA helicase Q5
類似検索 - 構成要素
生物種Lama glama (ラマ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.79 Å
データ登録者Yi G / Ye M / Mamalis D / Sauer DB / von Delft F / Davis BG / Gilbert RJC
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Other private 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Di-Gluebodies: Rigid modular nanobody protein assemblies enabling simultaneous determination of high-resolution cryo-EM structures
著者: Yi G / Mamalis D / Ye M / Carrique L / Fairhead M / Li H / Duerr K / Zhang P / Sauer DB / von Delft F / Davis BG / Gilbert RJC
履歴
登録2024年1月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19331.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19331.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EMhancer:RECQL5 in complex with homo Di-Gluebody G5-006
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.7 Å/pix.
x 420 pix.
= 294. Å		0.7 Å/pix.
x 420 pix.
= 294. Å		0.7 Å/pix.
x 420 pix.
= 294. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.7 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.204
最小 - 最大-0.0050252066 - 2.0217938
平均 (標準偏差)0.0013150914 (±0.026178556)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 294.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: RECQL5 in complex with homo Di-Gluebody G5-006

ファイルemd_19331_additional_1.map
注釈RECQL5 in complex with homo Di-Gluebody G5-006
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_19331_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_19331_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RECQL5 in complex with G5-006 homo Di-Gluebody

全体名称: RECQL5 in complex with G5-006 homo Di-Gluebody
要素
  • 複合体: RECQL5 in complex with G5-006 homo Di-Gluebody
    • 複合体: Di-Gluebody G5-006
      • タンパク質・ペプチド: Gluebody G5-006
    • 複合体: ATP-dependent DNA helicase Q5
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase Q5
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: RECQL5 in complex with G5-006 homo Di-Gluebody

超分子名称: RECQL5 in complex with G5-006 homo Di-Gluebody / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Two copies of Gluebody G5-006 were assembled by a disulfide to form a homo Di-Gluebody
分子量理論値: 126 KDa

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超分子 #2: Di-Gluebody G5-006

超分子名称: Di-Gluebody G5-006 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Gluebody G5-006
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)

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超分子 #3: ATP-dependent DNA helicase Q5

超分子名称: ATP-dependent DNA helicase Q5 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: ATP-dependent DNA helicase Q5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Gluebody G5-006

分子名称: Gluebody G5-006 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
分子量理論値: 13.775173 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SMAQVQLVEN GGGCVKAGGS LRLSCAASGS IFSINRMTWY RQAPGKEREW VAAITSGGST NYADSVKGRF TISRDNAENT VYLQMNSLK PEDTAVYYCE AYGTYTLAPT GEGEYDDYWG QGTQVMVS

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分子 #2: ATP-dependent DNA helicase Q5

分子名称: ATP-dependent DNA helicase Q5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.20382 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: PERRVRSTLK KVFGFDSFKT PLQESATMAV VKGNKDVFVC MPTGAGKSLC YQLPALLAKG ITIVVSPLIA LIQDQVDHLL TLKVRVSSL NSKLSAQERK ELLADLEREK PQTKILYITP EMAASSSFQP TLNSLVSRHL LSYLVVDEAH CVSQWGHDFR P DYLRLGAL ...文字列:
PERRVRSTLK KVFGFDSFKT PLQESATMAV VKGNKDVFVC MPTGAGKSLC YQLPALLAKG ITIVVSPLIA LIQDQVDHLL TLKVRVSSL NSKLSAQERK ELLADLEREK PQTKILYITP EMAASSSFQP TLNSLVSRHL LSYLVVDEAH CVSQWGHDFR P DYLRLGAL RSRLGHAPCV ALTATATPQV QEDVFAALHL KKPVAIFKTP CFRANLFYDV QFKELISDPY GNLKDFCLKA LG QEADKGL SGCGIVYCRT REACEQLAIE LSCRGVNAKA YHAGLKASER TLVQNDWMEE KVPVIVATIS FGMGVDKANV RFV AHWNIA KSMAGYYQES GRAGRDGKPS WCRLYYSRND RDQVSFLIRK EVAKLQEKRG NKASDKATIM AFDALVTFCE ELGC RHAAI AKYFGDALPA CAKGCDHCQN PTAVRRRLEA LERSSSW

UniProtKB: ATP-dependent DNA helicase Q5

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 9247 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 610675
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab-initio reconstruction in cryosparc
最終 再構成使用したクラス数: 4 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 146540
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0) / 詳細: Non-uniform refinement in Cryosparc
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0) / 詳細: Non-uniform refinement in Cryosparc
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7zmv


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / 温度因子: 182.6
得られたモデル

PDB-8rl5:
DNA helicase RECQL5 in complex with homo Di-Gluebody G5-006

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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