[日本語] English
万見
- EMDB-1916: Initial binding conformation of RRF on the post-termination complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1916
タイトルInitial binding conformation of RRF on the post-termination complex
マップデータT.thermophilus Ribosome Recycling Factor, ttRRF This is the excised density corresponding to ttRRF from the parent map EMD-1916
試料
  • 試料: T. thermophilus Ribosome Recycling Factor
  • タンパク質・ペプチド: Ribosome Recycling Factor
キーワードribosome recycling factor / 70S / RRF / T.thermophilus RRF / E.coli 70S / 70S Post Termination Complex / Cryo electron microscopy / cryo-EM / ttRRF
機能・相同性
機能・相同性情報


stringent response / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translational termination / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly ...stringent response / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translational termination / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 ...Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Ribosome-recycling factor
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.1 Å
データ登録者Yokoyama T / Shaikh TR / Iwakura N / Kaji H / Kaji A / Agrawal RK
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2012
タイトル: Structural insights into initial and intermediate steps of the ribosome-recycling process.
著者: Takeshi Yokoyama / Tanvir R Shaikh / Nobuhiro Iwakura / Hideko Kaji / Akira Kaji / Rajendra K Agrawal /
要旨: The ribosome-recycling factor (RRF) and elongation factor-G (EF-G) disassemble the 70S post-termination complex (PoTC) into mRNA, tRNA, and two ribosomal subunits. We have determined cryo-electron ...The ribosome-recycling factor (RRF) and elongation factor-G (EF-G) disassemble the 70S post-termination complex (PoTC) into mRNA, tRNA, and two ribosomal subunits. We have determined cryo-electron microscopic structures of the PoTC·RRF complex, with and without EF-G. We find that domain II of RRF initially interacts with universally conserved residues of the 23S rRNA helices 43 and 95, and protein L11 within the 50S ribosomal subunit. Upon EF-G binding, both RRF and tRNA are driven towards the tRNA-exit (E) site, with a large rotational movement of domain II of RRF towards the 30S ribosomal subunit. During this intermediate step of the recycling process, domain II of RRF and domain IV of EF-G adopt hitherto unknown conformations. Furthermore, binding of EF-G to the PoTC·RRF complex reverts the ribosome from ratcheted to unratcheted state. These results suggest that (i) the ribosomal intersubunit reorganizations upon RRF binding and subsequent EF-G binding could be instrumental in destabilizing the PoTC and (ii) the modes of action of EF-G during tRNA translocation and ribosome-recycling steps are markedly different.
履歴
登録2011年6月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年7月28日-
マップ公開2012年4月27日-
更新2012年4月27日-
現状2012年4月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 74.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 74.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j0d
  • 表面レベル: 74.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1916.tif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1916.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈T.thermophilus Ribosome Recycling Factor, ttRRF This is the excised density corresponding to ttRRF from the parent map EMD-1916
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.78 Å/pix.
x 130 pix.
= 361.4 Å		2.78 Å/pix.
x 130 pix.
= 361.4 Å		2.78 Å/pix.
x 130 pix.
= 361.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.78 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 74.400000000000006 / ムービー #1: 74.4
最小 - 最大-53.603660580000003 - 766.382324219999987
平均 (標準偏差)0.17248684 (±7.56605721)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 361.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.782.782.78
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z361.400361.400361.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-53.604766.3820.172

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : T. thermophilus Ribosome Recycling Factor

全体名称: T. thermophilus Ribosome Recycling Factor
要素
  • 試料: T. thermophilus Ribosome Recycling Factor
  • タンパク質・ペプチド: Ribosome Recycling Factor

-
超分子 #1000: T. thermophilus Ribosome Recycling Factor

超分子名称: T. thermophilus Ribosome Recycling Factor / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 21 KDa

-
分子 #1: Ribosome Recycling Factor

分子名称: Ribosome Recycling Factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ttRRF
詳細: This is the excised density coresponding to ttRRF from the parent map EMD-1916. T.thermophilus RRF, encoded on pGEM-T plasmid, was overexpressed in the E.coli strain JM109.
組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
分子量実験値: 21 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli JM109 / 組換プラスミド: pGEM-T

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.08 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM Tris-HCl (pH 7.5), 10Mm Mg(OAc)2, 25mM KCl
グリッド詳細: 300 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 80 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective correct at 200kX mag
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 195 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50310 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen cooled cryo holder
試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: CTF correction of 3D maps by Weiner filtration. / 使用した粒子像数: 153927

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1eh1

ソフトウェア名称: MDFF
詳細Protocol: Flexible Fitting
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j0d:
Models for the T. thermophilus ribosome recycling factor bound to the E. coli post-termination complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る