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- EMDB-19153: M. tuberculosis bacterial proteasome activator Bpa with bound sub... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19153
タイトルM. tuberculosis bacterial proteasome activator Bpa with bound substrate
マップデータ
試料
  • 複合体: M. tuberculosis bacterial proteasome activator Bpa with bound substrate
    • タンパク質・ペプチド: Bacterial proteasome activator
    • タンパク質・ペプチド: heat shock protein transcriptional repressor HspR
キーワードprotein degradation / quality control / proteasomal activator / mycobacteria / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome accessory complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome binding / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial proteasome activator / Bacterial proteasome activator / : / MerR HTH family regulatory protein / helix_turn_helix, mercury resistance / MerR-type HTH domain profile. / MerR-type HTH domain / Putative DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable heat shock protein transcriptional repressor HspR (MerR family) / Bacterial proteasome activator
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Zdanowicz R / von Rosen T / Afanasyev P / Boehringer D / Glockshuber R / Weber-Ban E
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Substrates bind to residues lining the ring of asymmetrically engaged bacterial proteasome activator Bpa.
著者: Tatjana von Rosen / Rafal Zdanowicz / Yasser El Hadeg / Pavel Afanasyev / Daniel Boehringer / Alexander Leitner / Rudi Glockshuber / Eilika Weber-Ban /
要旨: Mycobacteria harbor a proteasome that was acquired by Actinobacteria through horizontal gene transfer and that supports the persistence of the human pathogen Mycobacterium tuberculosis within host ...Mycobacteria harbor a proteasome that was acquired by Actinobacteria through horizontal gene transfer and that supports the persistence of the human pathogen Mycobacterium tuberculosis within host macrophages. The core particle of the proteasome (20S CP) associates with ring-shaped activator complexes to degrade protein substrates. One of these is the bacterial proteasome activator Bpa that stimulates the ATP-independent proteasomal degradation of the heat shock repressor HspR. In this study, we determine the cryogenic electron microscopy 3D reconstruction of the complex between Bpa and its natural substrate HspR at 4.1 Å global resolution. The resulting maps allow us to identify regions of Bpa that interact with HspR. Using structure-guided site-directed mutagenesis and in vitro biochemical assays, we confirm the importance of the identified residues for Bpa-mediated substrate recruitment and subsequent proteasomal degradation. Additionally, we show that the dodecameric Bpa ring associates asymmetrically with the heptameric α-rings of the 20S CP, adopting a conformation resembling a hinged lid, while still engaging all seven docking sites on the proteasome.
履歴
登録2023年12月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月2日-
マップ公開2025年4月2日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19153.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19153.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.02 Å/pix.
x 200 pix.
= 204. Å		1.02 Å/pix.
x 200 pix.
= 204. Å		1.02 Å/pix.
x 200 pix.
= 204. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.02 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.31
最小 - 最大-0.8480338 - 1.4717971
平均 (標準偏差)0.009215111 (±0.064340636)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 204.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_19153_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19153_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19153_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : M. tuberculosis bacterial proteasome activator Bpa with bound sub...

全体名称: M. tuberculosis bacterial proteasome activator Bpa with bound substrate
要素
  • 複合体: M. tuberculosis bacterial proteasome activator Bpa with bound substrate
    • タンパク質・ペプチド: Bacterial proteasome activator
    • タンパク質・ペプチド: heat shock protein transcriptional repressor HspR

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超分子 #1: M. tuberculosis bacterial proteasome activator Bpa with bound sub...

超分子名称: M. tuberculosis bacterial proteasome activator Bpa with bound substrate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)

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分子 #1: Bacterial proteasome activator

分子名称: Bacterial proteasome activator / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
SLTDLVEQPA KVMRIGTMIK QLLEEVRAAP LDEASRNRLR DIHATSIREL EDGLAPELRE ELDRLTLPFN EDAVPSDAEL RIAQAQLVGW LEGLFHGIQT ALFA

UniProtKB: Bacterial proteasome activator

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分子 #2: heat shock protein transcriptional repressor HspR

分子名称: heat shock protein transcriptional repressor HspR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MAKNPKDGES RTFLISVAAE LAGMHAQTLR TYDRLGLVSP RRTSGGGRRY SLHDVELLRQ VQHLSQDEGV NLAGIKRIIE LTSQVEALQS RLQEMAEELA VLRANQRREV AVVPKST

UniProtKB: Probable heat shock protein transcriptional repressor HspR (MerR family)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryoSPARC Ab-Initio model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 469948
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5lfj


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: Bacterial proteasome activator Bpa

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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