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万見
- EMDB-19078: Saccharomyces cerevisiae Prp43 helicase in complex with Pxr1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19078
タイトルSaccharomyces cerevisiae Prp43 helicase in complex with Pxr1
マップデータ
試料
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae Prp43-Pxr1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43
    • タンパク質・ペプチド: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Protein PXR1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードpreribosome / helicase / ribosome assembly / inhibitor / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


spliceosomal complex disassembly / telomerase inhibitor activity / post-mRNA release spliceosomal complex / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 90S preribosome / glutathione metabolic process ...spliceosomal complex disassembly / telomerase inhibitor activity / post-mRNA release spliceosomal complex / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 90S preribosome / glutathione metabolic process / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / spliceosomal complex / small-subunit processome / enzyme activator activity / helicase activity / rRNA processing / nucleic acid binding / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / DHX15, DEXH-box helicase domain / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold ...: / DHX15, DEXH-box helicase domain / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Thioredoxin-like superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43 / Protein PXR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Rabl J / Portugal Calisto D / Panse VG
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science FoundationNCCR RNA & Disease スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: An inhibitory segment within G-patch activators tunes Prp43-ATPase activity during ribosome assembly.
著者: Daniela Portugal-Calisto / Alexander Gregor Geiger / Julius Rabl / Oscar Vadas / Michaela Oborská-Oplová / Jarosław Mazur / Federica Richina / Purnima Klingauf-Nerurkar / Erich Michel / ...著者: Daniela Portugal-Calisto / Alexander Gregor Geiger / Julius Rabl / Oscar Vadas / Michaela Oborská-Oplová / Jarosław Mazur / Federica Richina / Purnima Klingauf-Nerurkar / Erich Michel / Alexander Leitner / Daniel Boehringer / Vikram Govind Panse /
要旨: Mechanisms by which G-patch activators tune the processive multi-tasking ATP-dependent RNA helicase Prp43 (DHX15 in humans) to productively remodel diverse RNA:protein complexes remain elusive. Here, ...Mechanisms by which G-patch activators tune the processive multi-tasking ATP-dependent RNA helicase Prp43 (DHX15 in humans) to productively remodel diverse RNA:protein complexes remain elusive. Here, a comparative study between a herein and previously characterized activators, Tma23 and Pxr1, respectively, defines segments that organize Prp43 function during ribosome assembly. In addition to the activating G-patch, we discover an inhibitory segment within Tma23 and Pxr1, I-patch, that restrains Prp43 ATPase activity. Cryo-electron microscopy and hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry show how I-patch binds to the catalytic RecA-like domains to allosterically inhibit Prp43 ATPase activity. Tma23 and Pxr1 contain dimerization segments that organize Prp43 into higher-order complexes. We posit that Prp43 function at discrete locations on pre-ribosomal RNA is coordinated through toggling interactions with G-patch and I-patch segments. This could guarantee measured and timely Prp43 activation, enabling precise control over multiple RNA remodelling events occurring concurrently during ribosome formation.
履歴
登録2023年12月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月23日-
マップ公開2024年10月23日-
更新2024年12月4日-
現状2024年12月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19078.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19078.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 70.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 264 pix.
= 221.76 Å		0.84 Å/pix.
x 264 pix.
= 221.76 Å		0.84 Å/pix.
x 264 pix.
= 221.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.8438013 - 1.3480159
平均 (標準偏差)-0.00021760516 (±0.030044533)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ264264264
Spacing264264264
セルA=B=C: 221.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19078_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19078_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Saccharomyces cerevisiae Prp43-Pxr1 complex

全体名称: Saccharomyces cerevisiae Prp43-Pxr1 complex
要素
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae Prp43-Pxr1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43
    • タンパク質・ペプチド: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Protein PXR1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Saccharomyces cerevisiae Prp43-Pxr1 complex

超分子名称: Saccharomyces cerevisiae Prp43-Pxr1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Recombinantly expressed helicase Prp43 in complex with Pxr1 regulatory protein
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43

分子名称: Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 91.728195 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHSA ALEVLFQGPG YQDPNSVQAL ARPTSVDMGS KRRFSSEHPD PVETSIPEQA AEIAEELSKQ HPLPSEEPLV HHDAGEFKG LQRHHTSAEE AQKLEDGKIN PFTGREFTPK YVDILKIRRE LPVHAQRDEF LKLYQNNQIM VFVGETGSGK T TQIPQFVL ...文字列:
MAHHHHHHSA ALEVLFQGPG YQDPNSVQAL ARPTSVDMGS KRRFSSEHPD PVETSIPEQA AEIAEELSKQ HPLPSEEPLV HHDAGEFKG LQRHHTSAEE AQKLEDGKIN PFTGREFTPK YVDILKIRRE LPVHAQRDEF LKLYQNNQIM VFVGETGSGK T TQIPQFVL FDEMPHLENT QVACTQPRRV AAMSVAQRVA EEMDVKLGEE VGYSIRFENK TSNKTILKYM TDGMLLREAM ED HDLSRYS CIILDEAHER TLATDILMGL LKQVVKRRPD LKIIIMSATL DAEKFQRYFN DAPLLAVPGR TYPVELYYTP EFQ RDYLDS AIRTVLQIHA TEEAGDILLF LTGEDEIEDA VRKISLEGDQ LVREEGCGPL SVYPLYGSLP PHQQQRIFEP APES HNGRP GRKVVISTNI AETSLTIDGI VYVVDPGFSK QKVYNPRIRV ESLLVSPISK ASAQQRAGRA GRTRPGKCFR LYTEE AFQK ELIEQSYPEI LRSNLSSTVL ELKKLGIDDL VHFDFMDPPA PETMMRALEE LNYLACLDDE GNLTPLGRLA SQFPLD PML AVMLIGSFEF QCSQEILTIV AMLSVPNVFI RPTKDKKRAD DAKNIFAHPD GDHITLLNVY HAFKSDEAYE YGIHKWC RD HYLNYRSLSA ADNIRSQLER LMNRYNLELN TTDYESPKYF DNIRKALASG FFMQVAKKRS GAKGYITVKD NQDVLIHP S TVLGHDAEWV IYNEFVLTSK NYIRTVTSVR PEWLIEIAPA YYDLSNFQKG DVKLSLERIK EKVDRLNELK QGKNKKKSK HSKK

UniProtKB: Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43

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分子 #2: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Protein PXR1

分子名称: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Protein PXR1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 42.26566 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSPILGYWKI KGLVQPTRLL LEYLEEKYEE HLYERDEGDK WRNKKFELGL EFPNLPYYID GDVKLTQSMA IIRYIADKHN MLGGCPKER AEISMLEGAV LDIRYGVSRI AYSKDFETLK VDFLSKLPEM LKMFEDRLCH KTYLNGDHVT HPDFMLYDAL D VVLYMDPM ...文字列:
MSPILGYWKI KGLVQPTRLL LEYLEEKYEE HLYERDEGDK WRNKKFELGL EFPNLPYYID GDVKLTQSMA IIRYIADKHN MLGGCPKER AEISMLEGAV LDIRYGVSRI AYSKDFETLK VDFLSKLPEM LKMFEDRLCH KTYLNGDHVT HPDFMLYDAL D VVLYMDPM CLDAFPKLVC FKKRIEAIPQ IDKYLKSSKY IAWPLQGWQA TFGGGDHPPK SDLEVLFQGP LGSMGLAATR TK QRFGLDP RNTAWSNDTS RFGHQFLEKF GWKPGMGLGL SPMNSNTSHI KVSIKDDNVG LGAKLKRKDK KDEFDNGECA GLD VFQRIL GRLNGKESKI SEELDTQRKQ KIIDGKWGIH FVKGEVLAST WD

UniProtKB: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme, Protein PXR1

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 258878
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8rdy:
Saccharomyces cerevisiae Prp43 helicase in complex with Pxr1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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